Transporter żelaza/ołowiu

żelaza /ołowiu (ILT) ( TC# 2.A.108 ) to rodzina białek transbłonowych należąca do nadrodziny eksporterów lizyny (LysE) . Rodzina ILT obejmuje dwie podrodziny, rodzinę transportującą żelazo (OFeT) ( TC# 2.A.108.1 ) i rodzinę transportującą ołów (PbrT) ( TC# 2.A.108.2 ). Reprezentatywną listę białek należących do tych podrodzin rodziny ILT można znaleźć w Transporter Classification Database .

Transportery żelaza

Drożdże ( Saccharomyces cerevisiae , Candida albicans i Schizosaccharomyces pombe ) i inne grzyby mają wysokie powinowactwo (Km ≈ 0,1 μM) do układów pobierania Fe 2+ . Systemy te zależą od ferroksydaz powierzchniowych komórek w celu przekształcenia zewnątrzkomórkowego Fe 2+ w Fe 3+ , które może być następnie wchłonięte przez transporter o niskim powinowactwie (30 μM) z rodziny FeT ( TC #9.A.9 ) lub przez transporter o wysokim powinowactwie -affinity Opisany tutaj transporter z rodziny OFeT. Do uzyskania wysokiego powinowactwa Fe 2+ wymagane są dwa produkty genowe transportu, Fet3p, który jest oksydazą, i Ftr1p, który jest składnikiem permeazy.

Fet3p

Fet3p z S. cerevisiae jest wielomiedziową oksydazą (636 reszt aminoacylowych), która raz rozciąga się na błonę komórkową (reszty 561-584) i ma dwie domeny oksydazy wielomiedziowej (reszty 121-141 i 483-494), które posiadają aktywność ferroksydazy na zewnętrzną powierzchnię błony plazmatycznej. Jest członkiem rodziny oksydaz wielomiedziowych i dlatego jest homologiczny do lakkazy (benzenodiol: oksydoreduktaza tlenowa lub ligninolityczna oksydaza fenolowa), jak również do oksydazy L-askorbinianowej , ceruloplazminy i oksydazy dihydrogeodyny. Jego domena wiążąca miedź jest homologiczna do domeny wiążącej miedź PcoA z E. coli .

Ftr1p

Ftr1p jest białkiem składającym się z 404 reszt aminokwasowych, które mogą siedmiokrotnie rozciągać błonę. Wykazuje homologię z innymi otwartymi ramkami odczytu (ORF) drożdży, a także ORF glonów, bakterii i archeonów. Bakteryjne i archeologiczne ORF są bardzo różne od białek drożdży i dlatego mogą pełnić odmienne funkcje. Niedawno scharakteryzowano bakteryjny transporter żelaza z morskiej magnetotaktycznej α-proteobakterii, ale błędy w sekwencji wykluczyły włączenie tego białka do TCDB .

Złożony

Jednoczesna ekspresja Fet3p i Ftr1p w drożdżach jest wymagana do właściwej lokalizacji któregokolwiek z białek na powierzchni komórki, co sugeruje, że tworzy się kompleks dwóch białek. Oba białka są regulowane koordynacyjnie, ulegając ekspresji na wysokim poziomie, gdy żelazo jest nieobecne i tłumione, gdy żelazo jest nasycone.

Funkcjonować

Zasugerowano reakcję translokacji grupowej, w której Fe 2+ jest jednocześnie utleniane i transportowane do Fe 3+ , ale jej nie zademonstrowano. Alternatywnie, Fe 2+ może zostać utlenione przez Fet3p do Fe 3+ , które może przejść z miejsca aktywnego Fet3p bezpośrednio do miejsca wiązania Fe 3+ w Ftr1. Jeszcze inną możliwością jest to, że Fet3p działa tylko pośrednio w transporcie, umożliwiając wstawienie błony, lokalizację lub stabilność Ftr1p z powodu tworzenia kompleksu między tymi dwoma białkami. Niezależnie od tych możliwości nie wiadomo, czy działa kanał lub mechanizm nośny. Natura procesu łączenia energii w transporcie nie jest ustalona.

Scharakteryzowano dwuczęściowy układ wychwytu żelaza, FetM (646 aas; 8 TMS w układzie 1 + 7)/FetP (białko peryplazmatyczne, które zwiększa wychwyt żelaza przez FetM) (TC# 2.A.108.2.10). FetP wiąże Cu 2+ i Mn 2+ w dwóch różnych miejscach, oddalonych od siebie o 1,3 Å, w tym homodimerycznym białku. Trójwymiarowa struktura z dwoma Cu 2+ związanymi z każdą z dwóch podjednostek ujawniła różne geometrie w obu miejscach. FetMP może być permeazą żelaza z funkcją wychwytywania żelaza i prawdopodobnie również funkcją redukcji żelaza.

Reakcja transportu

Uogólniona reakcja transportowa dla rodziny OFeT to:

(1) Fe 3+ (wychodzi) → Fe 3+ (wchodzi) lub

(2) Fe 2+ (wyjście) + 1/4 O 2 (wyjście) → Fe 3+ (wejście) + 1/2 H 2 O (wyjście).

Transportery ołowiu

PbrT

Pojedyncze białko, PbrT ( TC# 2.A.108.2.1 ), zakodowane w locus oporności na ołów Ralstonia metallidurans CH34, służy jako prototyp rodziny PbrT. Białko to, gdy ulega nadekspresji, zwiększa wrażliwość na Pb 2+ . Białko wykazuje pojedynczy N-końcowy segment hydrofobowy (domniemany TMS) oraz 6 dodatkowych przypuszczalnych TMS w regionie C-końcowym (reszty 420–650) tego białka o długości 652 aminokwasów. Region N-końcowy (reszty 100–218) wykazuje podobieństwo sekwencji do domeny C-końcowej cytochromu C6 dihemowego cytochromu typu c, FixP ( A8HZ17 ), z Azorhizobium caulinodans (30% identyczności). C-końcowa domena transbłonowa (reszty 223–619) wykazuje podobieństwo sekwencji do członków rodziny transporterów Fe 2+ zależnych od oksydazy , OFeT ( TC# 2.A.108 ), w tym transportera żelaza Ftr1 z Saccharomyces cerevisiae ( TC# 2.A.108.1.1 ) (30% tożsamości). Zatem PbrT jest powiązany z rodziną OFeT, zarówno strukturalnie, jak i funkcjonalnie. Domena N-końcowa (reszty 100–218 w R. metallidurans ) wykazuje podobieństwo do domeny C-końcowej cytochromu C6 w dihemowym cytochromie typu c, FixP z Azorhizobium caulinodans .

Reakcja transportu

Uogólnione reakcje transportowe katalizowane przez członków rodziny PbrT to:

(1) Pb 2+ (wyjście) → Pb 2+ (wejście) i

(2) Fe 2+ (wychodzi) → Fe 2+ (wchodzi).

Zobacz też

Dalsza lektura

Od tej edycji w tym artykule wykorzystano treści z „2.A.108 The Iron/Lead Transporter (ILT) Family” , które są objęte licencją zezwalającą na ponowne wykorzystanie na licencji Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , ale nie na licencji Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License GFDL . _ Należy przestrzegać wszystkich odpowiednich warunków.

Pobrane z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Iron/lead_transporter&oldid=1042183098 ”