Tryptofanaza
| tryptofanaza tetramer tryptofanazy, | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| identyfikatory | |||||||||
 E.Coli
| |||||||||
| nr WE | 4.1.99.1 | ||||||||
| nr CAS | 9024-00-4 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym tryptofanaza ( EC 4.1.99.1 ) katalizuje reakcję chemiczną _
- L -tryptofan + H 2 O indol + pirogronian + NH 3
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności do „catch-all” klasy liaz węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L -tryptofanowo-indolo-liaza (deaminująca; tworząca pirogronian) . Inne powszechnie używane nazwy to L -tryptofanaza i L -tryptofan indolo-liaza (deaminująca) . Enzym ten bierze udział w metabolizmie tryptofanu i azotu . Ma 2 kofaktory : fosforan pirydoksalu i potasu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1AX4, 2C44 i 2OQX.
Linki zewnętrzne
-
Media związane z tryptofanazą w Wikimedia Commons
