Ubikwityna B

UBB
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie Human UniProt:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, HEL-S-50,
identyfikatory zewnętrzne ubikwityny B
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj Człowiek

Ubikwityna jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen UBB .

Funkcjonować

Ubikwityna jest jednym z najbardziej konserwatywnych białek znanych organizmom eukariotycznym. Ubikwityna jest wymagana do ATP , nielizosomalnej degradacji białek wewnątrzkomórkowych nieprawidłowych białek i normalnych białek z szybkim obrotem. Ubikwityna jest kowalencyjnie związana z białkami, które mają ulec degradacji, i przypuszczalnie znakuje te białka do degradacji. Ubikwityna wiąże się również z histonem H2A w aktywnie transkrybowanych regionach, ale nie powoduje degradacji histonu H2A, co sugeruje, że ubikwityna bierze również udział w regulacji ekspresji genów. Gen ten składa się z trzech bezpośrednich powtórzeń sekwencji kodującej ubikwitynę bez sekwencji rozdzielającej. W konsekwencji białko ulega ekspresji jako prekursor poliubikwityny z końcowym aminokwasem po ostatnim powtórzeniu. Nieprawidłowa postać tego białka ( UBB+1 ) zaobserwowano u pacjentów z chorobą Alzheimera , zespołem Downa , innymi tauopatiami (np. chorobą Picka ) i chorobą poliglutaminową (np. chorobą Huntingtona ).

Dalsza lektura

Conaway RC, Brower CS, Conaway JW (2002). „Pojawiające się role ubikwityny w regulacji transkrypcji”. nauka . 296 (5571): 1254-1258. Bibcode : 2002Sci...296.1254C . doi : 10.1126/science.1067466 . PMID 12016299 . S2CID 38822700 .
Murphey RK, Godenschwege TA (2002). „Nowe role ubikwityny w montażu i funkcji obwodów neuronalnych” . neuron . 36 (1): 5–8. doi : 10.1016/S0896-6273(02)00943-1 . PMID 12367500 . S2CID 15764136 .
Mazzé FM, Degreve L (2006). „Rola białek wirusowych i komórkowych w pączkowania ludzkiego wirusa niedoboru odporności”. Acta Virol . 50 (2): 75–85. PMID 16808324 .
Schlesinger DH, Goldstein G (1975). „Molekularna ochrona sekwencji 74 aminokwasów ubikwityny między bydłem a człowiekiem”. Natura . 255 (5507): 423–4. Bibcode : 1975Natur.255..423S . doi : 10.1038/255423a0 . PMID 1128706 . S2CID 4159096 .
Adams SM, Sharp MG, Walker RA i in. (1992). „Różnicowa ekspresja genów związanych z translacją w łagodnych i złośliwych ludzkich guzach piersi” . br. J. Rak . 65 (1): 65–71. doi : 10.1038/bjc.1992.12 . PMC 1977345 . PMID 1370760 .
Pancre V, Pierce RJ, Fournier F i in. (1991). „Wpływ ubikwityny na funkcje płytek krwi: możliwa identyczność z limfokiną hamującą aktywność płytek krwi (PASL)”. Eur. J. Immunol . 21 (11): 2735–41. doi : 10.1002/eji.1830211113 . PMID 1657614 . S2CID 23901646 .
Baker RT, Zarząd PG (1991). „Ludzki gen białka fuzyjnego ubikwityny-52 aminokwasów ma kilka wspólnych cech strukturalnych z genami białka rybosomalnego ssaków” . Kwasy nukleinowe Res . 19 (5): 1035–1040. doi : 10.1093/nar/19.5.1035 . PMC 333777 . PMID 1850507 .
Fornace AJ, Alamo I, Hollander MC, Lamoreaux E (1989). „MRNA ubikwityny jest głównym transkryptem indukowanym stresem w komórkach ssaków” . Kwasy nukleinowe Res . 17 (3): 1215–1230. doi : 10.1093/nar/17.3.1215 . PMC 331738 . PMID 2537950 .
Lund PK, Moats-Staats BM, Simmons JG i in. (1985). „Analiza sekwencji nukleotydów cDNA kodującego ludzką ubikwitynę ujawnia, że ubikwityna jest syntetyzowana jako prekursor” . J. Biol. chemia . 260 (12): 7609–13. doi : 10.1016/S0021-9258(17)39652-7 . PMID 2581967 .
Einspanier R, Sharma HS, Scheit KH (1987). „Klonowanie i analiza sekwencji cDNA kodującego poli-ubikwitynę w ludzkich komórkach ziarnistych jajnika”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 147 (2): 581–587. doi : 10.1016/0006-291X(87)90970-3 . PMID 2820408 .
Wiborg O, Pedersen MS, Wind A i in. (1985). „Multigenowa rodzina ludzkiej ubikwityny: niektóre geny zawierają wiele bezpośrednio powtarzających się sekwencji kodujących ubikwitynę” . EMBO J. 4 (3): 755–9. doi : 10.1002/j.1460-2075.1985.tb03693.x . PMC 554252 . PMID 2988935 .
Baker RT, Zarząd PG (1987). „Rodzina genów ludzkiej ubikwityny: struktura genu i pseudogenów z podrodziny Ub B” . Kwasy nukleinowe Res . 15 (2): 443–463. doi : 10.1093/nar/15.2.443 . PMC 340445 . PMID 3029682 .
Vijay-Kumar S, Bugg CE, Cook WJ (1987). „Struktura ubikwityny udoskonalona w rozdzielczości 1,8 A”. J. Mol. Biol . 194 (3): 531–544. doi : 10.1016/0022-2836(87)90679-6 . PMID 3041007 .
Busch H. (1984). „[23] Ubikwitynacja białek”. Ubikwitynacja białek . Met. Enzymol . Metody w enzymologii. Tom. 106. s. 238–262. doi : 10.1016/0076-6879(84)06025-0 . ISBN 978-0-12-182006-0 . PMID 6092831 .
Andersen MW, Ballal NR, Goldknopf IL, Busch H (1981). „Aktywność liazy białka A24 w jąderkach wątroby szczura leczonej tioacetamidem uwalnia histon 2A i ubikwitynę ze sprzężonego białka A24”. Biochemia . 20 (5): 1100–1104. doi : 10.1021/bi00508a009 . PMID 6261785 .
Busch H, Goldknopf IL (1982). „Ubikwityna - koniugaty białkowe”. Mol. Komórka. Biochem . 40 (3): 173–87. doi : 10.1007/bf00224611 . PMID 6275256 . S2CID 21101636 .
Treier M, Staszewski LM, Bohmann D (1994). „Zależna od ubikwityny degradacja c-Jun in vivo odbywa się za pośrednictwem domeny delta”. komórka . 78 (5): 787–798. doi : 10.1016/S0092-8674(94)90502-9 . PMID 8087846 . S2CID 33344164 .
Cook WJ, Jeffrey LC, Kasperek E, Pickart CM (1994). „Struktura tetraubikwityny pokazuje, jak mogą tworzyć się łańcuchy multiubikwityny”. J. Mol. Biol . 236 (2): 601–609. doi : 10.1006/jmbi.1994.1169 . PMID 8107144 .
Ramage R, Green J, Muir TW i in. (1994). „Badania syntetyczne, strukturalne i biologiczne systemu ubikwityny: całkowita synteza chemiczna ubikwityny” . Biochem. J. _ 299 (1): 151–8. doi : 10.1042/bj2990151 . PMC 1138034 . PMID 8166633 .