Układ toksyna-antytoksyna LdrD-RdlD
| rdlD | |
|---|---|
 Konserwatywna struktura drugorzędowa rdlD RNA.
| |
| Identyfikatory | |
| Symbol | rdlD |
| Rfam | RF01813 |
| Inne dane | |
| typ RNA | Gen; antysensowny; |
| Domeny | Enterobacteriaceae |
| Struktury PDB | PDBe |
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| układu toksyna-antytoksyna LdrD typu I | |||||||||
| Symbol | Ldr_toksyna | ||||||||
| Pfam | PF13940 | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 469 | ||||||||
| Białko OPM | 5lbj | ||||||||
| membrana | 636 | ||||||||
| |||||||||
RdlD RNA ( regulator wykryty w LDR - D ) to rodzina małych niekodujących RNA , które powodują represję białka LdrD w układzie toksyna -antytoksyna typu I. Został odkryty w szczepie Escherichia coli K-12 w długim bezpośrednim powtórzeniu (LDR) o nazwie LDR-D. Locus ten koduje dwa produkty: toksynę peptydową o długości 35 aminokwasów (ldrD) i antytoksynę RNA o długości 60 nukleotydów . MRNA toksyny 374nt ma okres półtrwania około 30 minut, podczas gdy rdlD RNA ma okres półtrwania tylko 2 minuty. Jest to zgodne z innymi systemami toksyna-antytoksyna typu I.
Analiza metodą Northern blot wykazała, że zarówno ldrD , jak i rdlD ulegają transkrypcji , a analiza wydłużenia starterów wykazała, że transkrypt rdlD nie ulega translacji .
Homologi istnieją w pokrewnych Enterobacteriaceae , takich jak Salmonella enterica i Shigella boydii . Uważa się, że odkryte geny peptydowe Ldr wyewoluowały od wspólnego przodka.
Sekwencje LDR
sekwencjonowania genetycznego segmentu 718 kb genomu E. coli zidentyfikowano cztery sekwencje długich bezpośrednich powtórzeń (LDR) . Jeden z nich, LDR-D, był dalej badany w celu określenia fizjologicznej funkcji tych regionów. , że geny kodowane przez pozostałe trzy LDR, ldrA, ldrB i ldrC, mają taką samą aktywność jak ldrD .
Fizjologiczne efekty LdrD
Białko LdrD powoduje zahamowanie wzrostu, utratę żywotności komórek, kondensację nukleoidów i zmianę metabolizmu puryn, gdy ulega nadekspresji. Raz osiągnięte zatrzymanie wzrostu jest nieodwracalne. Innym potencjalnym skutkiem podwyższonego LdrD może być obniżony poziom cAMP w komórce. Hamuje zarówno translację, jak i transkrypcję, co znacząco przyczynia się do zmniejszenia żywotności komórki .
Podejrzewany mechanizm hamowania
Dokładny mechanizm, dzięki któremu RdlD hamuje LdrD, jest nieznany, jednak wykazano, że RdlD wydaje się regulować ekspresję LdrD na poziomie potranskrypcyjnym. Antysensowny RNA RdlD nie pokrywa się z regionem inicjacji translacji ldrD , co jest powszechne w układach toksyna-antytoksyna typu 1.
Zobacz też
Dalsza lektura
- Van Melderen L, Saavedra De Bast M (marzec 2009). „Systemy bakteryjne toksyna-antytoksyna: więcej niż samolubne byty?” . PLOS Genet . 5 (3): e1000437. doi : 10.1371/journal.pgen.1000437 . PMC 2654758 . PMID 19325885 .
- Fozo EM, Makarova KS, Shabalina SA, Yutin N, Koonin EV, Storz G (czerwiec 2010). „Obfitość układów toksyna-antytoksyna typu I w bakteriach: poszukiwanie nowych kandydatów i odkrycie nowych rodzin” . Kwasy nukleinowe Res . 38 (11): 3743–3759. doi : 10.1093/nar/gkq054 . PMC 2887945 . PMID 20156992 .
- Fozo EM, Hemm MR, Storz G (grudzień 2008). „Małe toksyczne białka i antysensowne RNA, które je tłumią” . Mikrobiol. Mol. Biol. ks . 72 (4): 579–589, Spis treści. doi : 10.1128/MMBR.00025-08 . PMC 2593563 . PMID 19052321 .