Zszywka ST

Zszywka ST jest powszechnym motywem składającym się z czterech lub pięciu aminokwasów w białkach i polipeptydach z seryną lub treoniną jako resztą C-końcową . Charakteryzuje się pojedynczym wiązaniem wodorowym między grupą hydroksylową seryny lub treoniny ( przy reszcie i + 3 lub i + 4) a grupą karbonylową głównego łańcucha reszty i . Motywy są dwojakiego rodzaju, w zależności od tego, czy motyw ma 4, czy 5 reszt. Większość zszywek ST występuje w połączeniu z helisą alfa i zwykle wiąże się z lekkim wygięciem helisy. Dostępne są dwie strony internetowe do wyszukiwania i badania zszywek ST w białkach: Motivated Proteins i PDBeMotif .

Zszywka ST z pięcioma pozostałościami. Ten pentapeptyd zawiera C-końcową treoninę plus główne atomy łańcucha czterech poprzednich reszt. Pominięto atomy wodoru oraz niektóre końcowe atomy łańcucha głównego. Szary węgiel, czerwień tlenowa i błękit azotu. Wiązanie wodorowe jest pokazane jako szara kropkowana linia.

^ Szary, TM; Matthewsa BW (1984). „Wewnątrzhelikalne wiązania wodorowe reszt seryny, treoniny i cysteiny w helisach α. Znaczenie dla białek związanych z błoną”. Dziennik biologii molekularnej . 175 (1): 75–82. doi : 10.1016/0022-2836(84)90446-7 . PMID 6427470 .
^ Ballesteros, JA; Deupi X (2000). „Reszty seryny i treoniny wyginają alfa-helisy w konformacji chi (1) 5 g (-)” . Dziennik biofizyczny . 79 (5): 2754–2760. Bibcode : 2000BpJ....79.2754B . doi : 10.1016/S0006-3495(00)76514-3 . PMC 1301156 . PMID 11053148 .
^ Lider, DP; Milner-biały EJ (2009). „Motivated Proteins: aplikacja internetowa do badania małych trójwymiarowych motywów białkowych” . BMC Bioinformatyka . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785 .
Bibliografia _ Henryk K. (2008). „MSDmotif: badanie miejsc i motywów białek” . BMC Bioinformatyka . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174 .

[1] Szary, TM; Matthewsa BW (1984). „Wewnątrzhelikalne wiązania wodorowe reszt seryny, treoniny i cysteiny w helisach α. Znaczenie dla białek związanych z błoną”. Dziennik biologii molekularnej . 175 (1): 75–82. doi : 10.1016/0022-2836(84)90446-7 . PMID 6427470 .

[2] Ballesteros, JA; Deupi X (2000). „Reszty seryny i treoniny wyginają alfa-helisy w konformacji chi (1) 5 g (-)” . Dziennik biofizyczny . 79 (5): 2754–2760. Bibcode : 2000BpJ....79.2754B . doi : 10.1016/S0006-3495(00)76514-3 . PMC 1301156 . PMID 11053148 .

[3] Lider, DP; Milner-biały EJ (2009). „Motivated Proteins: aplikacja internetowa do badania małych trójwymiarowych motywów białkowych” . BMC Bioinformatyka . 10 (1): 60. doi : 10.1186/1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785 .

[4] Bibliografia _ Henryk K. (2008). „MSDmotif: badanie miejsc i motywów białek” . BMC Bioinformatyka . 9 (1): 312. doi : 10.1186/1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174 .