ryboforyna

Ryboforyny to glikoproteiny transbłonowe o kształcie kopuły , które znajdują się w błonie retikulum endoplazmatycznego szorstkiego, ale nie występują w błonie retikulum endoplazmatycznego gładkiego . Istnieją dwa rodzaje ryboforyn: ryboforyna I i II. Działają one w oligosacharylotransferazie kompleksu białkowego (OST) jako dwie różne podjednostki wymienionego kompleksu. Ryboforyny I i II są obecne tylko w komórkach eukariotycznych.

Ryboforyna jest podjednostką transferazy oligosacharydowej w RER

Oba rodzaje ryboforyn odgrywają kluczową rolę w wiązaniu rybosomów z szorstkim retikulum endoplazmatycznym, jak również w procesach kotranslacyjnych, które zależą od tej interakcji. Zawartość ryboforyny w retikulum endoplazmatycznym szorstkim jest równa stechiometrycznej liczbie jednostek rybosomalnych. Sugeruje to zatem duże znaczenie, obfitość i dobre zachowanie tych białek w retikulum. W konsekwencji defekty genów kodujących te białka mogą powodować wrodzone zaburzenia i niszczycielskie konsekwencje; ryboforyna I i II są kodowane odpowiednio przez geny RPN1 i RPN2 . [ potrzebne źródło ]

Ryboforyny są rozpuszczalne w niejonowych detergentach, takich jak Triton X-100.

Struktura

Istnieją dwa rodzaje ryboforyny: ryboforyna I i ryboforyna II; z tego powodu każda ma swoje własne cechy, pomimo faktu, że obie ryboforyny mają pewne cechy wspólne. W ten sposób ryboforyna I ma inną strukturę w porównaniu do ryboforyny II. [ potrzebne źródło ]

Ryboforyna I

Ta podjednostka oligosacharylotransferazy (OST) składa się z 1821 par zasad, czyli około 607 aminokwasów . Jego masa cząsteczkowa wynosi 68550,8 daltonów. [ potrzebne źródło ]

Po zakotwiczeniu w błonie 75% jej aminokwasów znajduje się w świetle retikulum endoplazmatycznego lub w nim. Jego sekwencja sygnałowa, eliminowana po dojrzewaniu białka, składa się z 23 aminokwasów i ma ładunek ujemny, co jest bardzo niezwykłe. Pozostałe aminokwasy dojrzałego białka (584 AA) rozmieszczone są w następujący sposób: od AA 1 do 415 znajdują się w świetle ER, od 416 do 434 są zakotwiczone w błonie organelli, a inne w cytoplazmie. [ potrzebne źródło ]

Ryboforyna II

Druga podjednostka OST składa się z 1896 par zasad, co odpowiada 632 aminokwasom. Jego masa cząsteczkowa wynosi około 69283'4 daltonów. W ryboforynie II 90% aminokwasów znajduje się na błonie lub w świetle retikulum endoplazmatycznego. Jako ryboforyna I również wykazuje sekwencję sygnałową, ale ta jest utworzona przez 22 AA, również z ładunkiem ujemnym. [ potrzebne źródło ]

Rozmieszczenie reszty jest następujące: od AA 1 do 516 znajduje się w świetle, od 517 do 539 przy błonie (jako miejsce zakotwiczenia), a ostatnie 70 w cytoplazmie . W tym przypadku glikozylowana asparagina ma numer 84 AA. Ryboforyna II jest całkowicie odporna na wiele różnych proteaz. [ potrzebne źródło ]

Lokalizacja

Ryboforyny występują tylko w komórkach ssaków, gdzie są umieszczone w błonie szorstkiej retikulum endoplazmatycznego. Oddziałują z rybosomem podczas translokacji białka do ER. [ potrzebne źródło ]

Zarówno ryboforyna I, jak i II mają topologię błony typu I, z większością ich łańcuchów polipeptydowych skierowanych w stronę światła ER i są częścią ssaczego kompleksu białkowego OST; kompleks ten wpływa na kotranslacyjną N-glikozylację nowo zsyntetyzowanych polipeptydów i składa się z czterech białek błonowych specyficznych dla RER, którymi są ryboforyny (I i II), OST48 i Dadl. Aby utworzyć kompleks OST, zachodzą specyficzne interakcje między białkami; z tego powodu domeny światła ryboforyny I i II oddziałują z domeną światła OST48. Niemniej jednak nie ma bezpośredniej interakcji między obiema ryboforynami. [ potrzebne źródło ]

Ponieważ są białkami transbłonowymi, ryboforyny przechodzą przez błonę ER, dzięki czemu białko ma domenę cytoplazmatyczną, transbłonową i prześwit. W przypadku ryboforyny II domena transbłonowa i cytoplazmatyczna pełnią funkcję retencyjną na ER; ale z drugiej strony domena światła jest tą, która ma funkcję retencji dla ryboforyny I. [ Potrzebne źródło ]

Ryboforyna I znajduje się w błonie ER z pojedynczą sekwencją rozciągającą się od aminokwasów 416 do 434, mającą cytoplazmatyczny C-koniec o długości 150 aminokwasów i domenę N-końcową światła składającą się z 415 reszt. Rybofotyna II jest rozmieszczona w podobny sposób w błonie ER, ale teraz domena obejmująca błonę jest zlokalizowana na resztach 517-539, a reszty asparaginy 544 i 547 byłyby rozmieszczone w cytoplazmie, pozostawiając jedynie Asn84 jako domniemane miejsce dodania oligosacharydu; domena cytoplazmatyczna będzie miała maksymalną długość 70 reszt. [ potrzebne źródło ]

Ryboforyny posiadają sekwencje sygnałowe, które lokalizują je preferencyjnie na błonie ER. [ potrzebne źródło ]

Funkcjonować

Ryboforyny I i II, transbłonowa glikoproteina szorstkiej retikulum endoplazmatycznego, biorą udział w łączeniu rybosomów (mocują dużą podjednostkę 60S rybosomu) z błoną RE i odgrywają ważną rolę w translokacji kotranslacyjnej proces, który zależy od tego połączenia, jak wchodzenie powstającego polipeptydu do błony lub ich przeniesienie do światła cysterny; jest to translokacja białek generowanych przez polirybosomy. [ potrzebne źródło ]

Ryboforyna I zwykle wchodzi w interakcje z białkami, które mają nieprawidłowe fałdowanie; w przeciwnym razie białko to nie oddziałuje z białkami stanu natywnego. Sugeruje to, że ryboforyna I może działać jako białko opiekuńcze, które rozpoznaje białka z nieprawidłowym sfałdowaniem. Ponadto ta ryboforyna może regulować dostarczanie białek prekursorowych do oligosacharylotransferazy (głównego enzymu N-glikozylacji białek), poprzez wychwytywanie substratów i przenoszenie ich do centrum katalitycznego. Aby ryboforyna I mogła utrzymać te możliwe substraty w pobliżu katalitycznej podjednostki enzymu ; w ten sposób wydajność reakcji N-glikozylacji poprawi się podczas ich biogenezy w ER. Ale ryboforyna I tylko drastycznie zmienia N-glikozylację określonych substratów, ponieważ najwyraźniej jest zbędna w tym samym procesie z innymi substratami. Gdy ryboforyna nie jest niezbędna, prekursory te mają skrót do centrum katalitycznego oligosacharylotransferazy lub ich obecność zależy od pozostałych podjednostek niekatalitycznych w kompleksie. Pokazuje specyficzność ryboforyny I dla określonych substratów; dzięki czemu białko to będzie selektywnie regulować dostarczanie substratów do centrum katalitycznego kompleksu oligosacharylotransferazy. [ potrzebne źródło ]

Chociaż ryboforyna II jest nadal białkiem całkiem nieznanym, odkryto, że ta ryboforyna jest częścią kompleksu N-oligosacharylotransferazy, który łączy oligosacharydy o wysokiej zawartości mannozy z resztami asparaginy znajdującymi się w konsensusowym motywie Asn-X-Ser/Thr powstających łańcuchów polipeptydowych. Ponadto białko to bierze udział w identyfikacji sygnałów retencyjnych innych białek. [ potrzebne źródło ]

Nie ma zbyt wielu informacji na temat ryboforyny II, ponieważ ta podjednostka kompleksu nie została tak zbadana jak ryboforyna I. [ Potrzebne źródło ]

Synteza ryboforyn

Synteza białek ryboforyn odbywa się w cytoplazmie. Ryboforyna I jest kodowana przez gen RPN1, podczas gdy ryboforyna II jest kodowana przez gen RPN2. Ponadto każdy gen koduje sekwencję sygnałową wskazującą lokalizację komórkową ryboforyny. U ludzi sekwencję tworzą 23 aminokwasy w ryboforynie I; i 22 aminokwasy w ryboforynie II. [ potrzebne źródło ]

W chromosomie geny znajdują się w określonym locus . U ludzi RPN1 znajduje się w 3q21.3 (w chromosomie 3), a RPN2 w locus 20q12-q13.1 (w chromosomie 20). W sumie ryboforyna I i II składają się odpowiednio z 607 i 632 aminokwasów. [ potrzebne źródło ]

Zobacz też

Dalsza lektura

Pobrano z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ribophorin&oldid=1062145800 ”