Deaminaza 1-aminocyklopropano-1-karboksylanowa

Identyfikatory
deaminazy 1-aminocyklopropano-1-karboksylanowej
nr WE 3.5.99.7
nr CAS 69553-48-6
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii deaminaza 1-aminocyklopropano-1-karboksylanu ( EC 3.5.99.7 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

1-aminocyklopropano-1-karboksylan + H 2 O 2-oksobutanian + NH 3

Zatem dwoma substratami tego enzymu są 1 - aminocyklopropano-1-karboksylan NH3 i H2O , 2 . podczas gdy jego dwoma produktami -oksobutanian i

Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , działających na wiązania węgiel-azot inne niż wiązania peptydowe, w szczególności w związkach, które nie zostały inaczej sklasyfikowane w ramach numeru EC 3,5. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to aminohydrolaza 1-aminocyklopropano-1-karboksylanowa (izomeryzująca) . Enzym ten jest również nazywany endoliazą 1-aminocyklopropano-1-karboksylanową (deaminującą) . Enzym ten bierze udział w metabolizmie propanianu . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .

Studia strukturalne

Pod koniec 2007 roku rozwiązano 6 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1RQX , 1TYZ , 1TZ2 , 1TZJ , 1TZK i 1TZM .

  • Honma M, Shimomura T (1978). „Metabolizm kwasu 1-aminocyklopropano-1-karboksylowego” . Rolnictwo. Biol. chemia . 42 (10): 1825–1831. doi : 10.1271/bbb1961.42.1825 .
  •   Wakatsuki S, Yokoi D, Murakami T, Honma M, Tanaka I (2000). „Struktura krystaliczna deaminazy 1-aminocyklopropano-1-karboksylanowej z Hansenula saturnus” . J. Biol. chemia . 275 (44): 34557–34565. doi : 10.1074/jbc.M004681200 . PMID 10938279 .