deaminaza AMP
| Identyfikatory | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| AMPD1 , MAD, MADA, MMDD, deaminaza monofosforanu adenozyny 1, deaminaza AMP, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| identyfikatory zewnętrzne | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| AMPD | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidane | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Deaminaza AMP 1 jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen AMPD1 .
Deaminaza monofosforanu adenozyny jest enzymem , który przekształca monofosforan adenozyny (AMP) w monofosforan inozyny (IMP), uwalniając przy tym cząsteczkę amoniaku .
Funkcjonować
Deaminaza monofosforanu adenozyny 1 katalizuje deaminację AMP do IMP w mięśniach szkieletowych i odgrywa ważną rolę w cyklu nukleotydów purynowych . Zidentyfikowano dwa inne geny, AMPD2 i AMPD3 , odpowiednio dla izoform specyficznych dla wątroby i erytrocytów. Niedobór enzymu specyficznego dla mięśni jest najwyraźniej częstą przyczyną miopatii wywołanej wysiłkiem fizycznym i prawdopodobnie najczęstszą przyczyną miopatii metabolicznej u ludzi.
Raport z badań pokazuje, że powszechnie przepisywana metformina, lek przeciwcukrzycowy , działa na kinazę aktywowaną przez AMP (AMPK), bezpośrednio hamując deaminazę AMP, zwiększając w ten sposób komórkowy AMP.
Rozporządzenie
Wykazano, że w środowiskach o wysokim stężeniu potasu deaminaza AMP jest regulowana przez ATP i ADP poprzez mechanizm „Km - type”. W niskich stężeniach jonów potasu obserwuje się mieszany „typ K m V” regulacji.
Patologia
Niedobór AMPD1 , znany również jako niedobór deaminazy mioadenylowej , jest zaburzeniem, w którym organizm wytwarza niewystarczającą ilość deaminazy AMP.
monofosforan adenozyny (AMP)
monofosforan inozyny (IMP)
Dalsza lektura
- Fishbein WN, Armbrustmacher VW, Griffin JL (1978). „Niedobór deaminazy mioadenylanowej: nowa choroba mięśni”. nauka . 200 (4341): 545–8. Bibcode : 1978Sci...200..545F . doi : 10.1126/science.644316 . PMID 644316 .
- Sabina RL, Fishbein WN, Pezeshkpour G i in. (1992). „Analiza molekularna niedoborów deaminazy mioadenylowej”. Neurologia . 42 (1): 170–9. doi : 10.1212/wnl.42.1.170 . PMID 1370861 . S2CID 11221341 .
- Morisaki T, Gross M, Morisaki H i in. (1992). „Molekularne podstawy niedoboru deaminazy AMP w mięśniach szkieletowych” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 89 (14): 6457–61. Bibcode : 1992PNAS...89.6457M . doi : 10.1073/pnas.89.14.6457 . PMC49520 . _ PMID 1631143 .
- Sabina RL, Morisaki T, Clarke P i in. (1990). „Charakterystyka ludzkich i szczurzych genów deaminazy mioadenylowej” . J. Biol. chemia . 265 (16): 9423–33. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38866-0 . PMID 2345176 .
- Dale GL (1989). „Test radioizotopowy dla deaminazy adenozyno-5'-monofosforanowej erytrocytów”. Clin. Chim. Akta . 182 (1): 1–7. doi : 10.1016/0009-8981(89)90144-7 . PMID 2502331 .
- Mercelis R, Martin JJ, Dehaene I, et al. (1981). „Niedobór deaminazy mioadenylanowej u pacjenta z miopatią twarzy i obręczy kończyn”. J. Neurol . 225 (3): 157–66. doi : 10.1007/BF00313744 . PMID 6167680 . S2CID 29588220 .
- van Laarhoven JP, de Gast GC, Spierenburg GT, de Bruyn CH (1983). „Badania enzymologiczne w przewlekłej białaczce limfocytowej”. Leuk. Rez . 7 (2): 261–7. doi : 10.1016/0145-2126(83)90016-4 . PMID 6406772 .
- Kelemen J, Rice DR, Bradley WG i in. (1982). „Rodzinny niedobór deaminazy mioadenylanowej i wysiłkowy ból mięśni”. Neurologia . 32 (8): 857–63. doi : 10.1212/wnl.32.8.857 . PMID 7201581 . S2CID 39331402 .
- Baumeister FA, Gross M, Wagner DR i in. (1993). „Niedobór deaminazy mioadenylanowej z ciężką rabdomiolizą”. Eur. J. Pediatr . 152 (6): 513-5. doi : 10.1007/BF01955062 . PMID 8335021 . S2CID 32249030 .
- Morisaki T, Holmes EW (1993). „Funkcjonalnie różne elementy są wymagane do ekspresji genu AMPD1 w miocytach” . Mol. Komórka. Biol . 13 (9): 5854–60. doi : 10.1128/MCB.13.9.5854 . PMC 360332 . PMID 8355716 .
- Bruno C, Minetti C, Shanske S i in. (1998). „Połączone defekty fosfofruktokinazy mięśniowej i deaminazy AMP u dziecka z mioglobinurią”. Neurologia . 50 (1): 296-8. doi : 10.1212/wnl.50.1.296 . PMID 9443500 . S2CID 23521698 .
- Hisatome I, Morisaki T, Kamma H i in. (1998). „Kontrola wiązania deaminazy AMP 1 z ciężkim łańcuchem miozyny”. Jestem. J. Physiol . 275 (3 pkt 1): C870–81. doi : 10.1152/ajpcell.1998.275.3.C870 . PMID 9730972 .
- Sims B, Powers RE, Sabina RL, Theibert AB (1999). „Podwyższona aktywność deaminazy monofosforanu adenozyny w mózgu z chorobą Alzheimera”. neurobiol. Starzenie się . 19 (5): 385–91. doi : 10.1016/S0197-4580(98)00083-9 . PMID 9880040 . S2CID 23996226 .
- Loh E, Rebbeck TR, Mahoney PD i in. (1999). „Wspólny wariant genu AMPD1 przewiduje poprawę wyników klinicznych u pacjentów z niewydolnością serca” . Cyrkulacja . 99 (11): 1422-5. doi : 10.1161/01.cir.99.11.1422 . PMID 10086964 .
- Abe M, Higuchi I, Morisaki H i in. (2000). „Niedobór deaminazy mioadenylanowej z postępującym osłabieniem i zanikiem mięśni spowodowanym nowymi mutacjami zmiany sensu w genie AMPD1: opis przypadku u japońskiego pacjenta”. nerwowo-mięśniowy. nieporządek . 10 (7): 472–7. doi : 10.1016/S0960-8966(00)00127-9 . PMID 10996775 . S2CID 21449661 .
- Morisaki H, Higuchi I, Abe M i in. (2001). „Pierwsze mutacje zmiany sensu (R388W i R425H) AMPD1, którym towarzyszyła miopatia u japońskiego pacjenta” . Szum. Mutacja . 16 (6): 467–72. doi : 10.1002/1098-1004(200012)16:6<467::AID-HUMU3>3.0.CO;2-V . PMID 11102975 . S2CID 32543488 .
- Gross M, Rötzer E, Kölle P i in. (2002). „Zmutowany allel G468-T AMPD1 przyczynia się do wysokiej częstości występowania niedoboru deaminazy mioadenylowej w populacji kaukaskiej”. nerwowo-mięśniowy. nieład . 12 (6): 558–65. doi : 10.1016/S0960-8966(02)00008-1 . PMID 12117480 . S2CID 8380610 .
- Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (2003). „Sekwencja N-końcowa i dystalne reszty histydyny są odpowiedzialne za regulowane pH cytoplazmatyczne wiązanie ludzkiej izoformy E deaminazy AMP”. J. Biol. chemia . 277 (45): 42654–62. doi : 10.1074/jbc.M203473200 . PMID 12213808 .
Linki zewnętrzne
- AMP + Deaminaza w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Lokalizacja ludzkiego genomu AMPD1 i strona szczegółów genu AMPD1 w przeglądarce genomu UCSC .
