Beta-ureidopropionaza
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| beta-ureidopropionazy | |||||||||
| nr WE | 3.5.1.6 | ||||||||
| Nr CAS | 9027-27-4 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| EXPASY | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYAM | profil | ||||||||
| Struktury WPD | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii beta -ureidopropionaza ( EC 3.5.1.6 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- N-karbamoilo-beta-alanina + H. 2 O beta-alanina + CO 2 + NH 3
Zatem dwoma substratami tego enzymu są N-karbamoilo-beta-alanina i H2O , . 3 podczas gdy jego CO2 produkty to beta - NH3 alanina , i
Enzym ten należy do rodziny hydrolaz , działających na wiązania węgiel-azot inne niż wiązania peptydowe, szczególnie w amidach liniowych. Nazwa systematyczna tej klasy enzymów to amidohydrolaza N-karbamoilo-beta-alaniny . Enzym ten uczestniczy w 3 szlakach metabolicznych : metabolizmie pirymidyny , metabolizmie beta-alaniny oraz biosyntezie pantotenianu i koenzymu A.
Badania strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano 6 struktur dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1R3N , 1R43 , 2V8D , 2V8G , 2V8H i 2V8V .
- CAMPBELL LL (1960). „Redukcyjna degradacja pirymidyn. 5. Enzymatyczna konwersja N-karbamylo-beta-alaniny do beta-alaniny, dwutlenku węgla i amoniaku”. J. Biol. Chem . 235 : 2375–8. PMID 13849303 .
- CARAVACA J., GRISOLIA S (1958). „Enzymatyczna dekarbamylacja karbamylo-beta-alaniny i kwasu karbamylo-beta-aminoizomasłowego”. J. Biol. Chem . 231 (1): 357–65. PMID 13538975 .
- Traut TW, Loechel S (1984). „Katabolizm pirymidyny: indywidualna charakterystyka trzech kolejnych enzymów w nowym teście”. Biochemia . 23 (11): 2533–9. doi : 10.1021/bi00306a033 . PMID 6433973 .
