Syntaza fosforybozyloaminoimidazolesukcynokarboksyamidu
| Syntaza SAICAR | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Fosforybozyloaminoimidazol syntetaza sukcynokarboksyamidu oktamer,
| |||||||||
| identyfikatory ludzkie | |||||||||
| nr WE | 6.3.2.6 | ||||||||
| nr CAS | 9023-67-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Syntetaza SAICAR | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Genomika strukturalna, białko TM1243, (syntetaza SAICAR)
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | SAICAR_synt | ||||||||
| Pfam | PF01259 | ||||||||
| InterPro | IPR001636 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00810 | ||||||||
| SCOP2 | 1a48 / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00476 | ||||||||
| |||||||||
W biologii molekularnej domena białkowa syntaza SAICAR jest enzymem, który katalizuje reakcję tworzenia SAICAR . W enzymologii enzym ten jest również znany jako syntaza fosforybozyloaminoimidazolobursztynokarboksyamidu ( EC 6.3.2.6 ). Jest to enzym , który katalizuje reakcję chemiczną
- ATP + 5-amino-1- (5-fosfo-D-rybozylo) imidazolo-4-karboksylan + L -asparaginian ADP + fosforan + (S) -2- [5-amino-1- (5-fosfo-D-rybozylo)imidazolo-4-karboksyamido]bursztynian
Trzema substratami tego enzymu są ATP , 5-amino-1-(5-fosfo-D-rybozylo)imidazolo-4-karboksylan i L-asparaginian , podczas gdy jego 3 produkty to ADP , fosforan i (S)-2 -[5-amino-1-(5-fosfo-D-rybozylo)imidazolo-4-karboksyamido]bursztynian.
Enzym ten należy do rodziny ligaz , a dokładniej tworzących wiązania węgiel-azot jako ligazy kwas-D-aminokwas (syntazy peptydowe). Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to 5-amino-1-(5-fosfo-D-rybozylo)imidazolo-4-karboksylan: ligaza L-asparaginianowa (tworząca ADP) . Enzym ten bierze udział w metabolizmie puryn .
Ta szczególna rodzina białek ma ogromne znaczenie, ponieważ występuje we wszystkich trzech domenach życia. Jest to siódmy krok na szlaku puryn . Puryny są niezbędne dla wszystkich komórek, ponieważ biorą udział w metabolizmie energetycznym i syntezie DNA . Ponadto są szczególnie interesujące dla badaczy naukowych, ponieważ badanie szlaku biosyntezy puryn może doprowadzić do opracowania chemioterapeutycznych . Dzieje się tak dlatego, że większość nowotworów nie ma szlaku ratunkowego dla nukleotydów adeninowych i polega całkowicie na szlaku SAICAR.
Domena białkowa
Ta domena białkowa występuje u eukariontów , bakterii i archeonów . Jest niezbędna dla organizmów żywych, ponieważ katalizuje etap w szlaku biosyntezy puryn, który wspomaga metabolizm energetyczny i syntezę DNA .
Funkcja domeny białkowej
W bakteriach i roślinach ta domena białkowa katalizuje jedynie syntezę SAICAR. Jednak u ssaków katalizuje również aktywność karboksylazy fosforybozyloaminoimidazolu (AIRC).
Struktura domeny białkowej
To konkretne białko jest oktamerem złożonym z 8 identycznych podjednostek. Każdy monomer składa się z centralnej domeny i C-końcowej helisy alfa . Domena centralna składa się z pięcioniciowego równoległego arkusza beta otoczonego trzema helisami alfa po jednej stronie arkusza i dwiema helisami alfa po drugiej, tworząc trójwarstwową kanapkę (alfa beta alfa).
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 10 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1A48 , 1KUT , 1OBD , 1OBG , 2CNQ , 2CNU , 2CNV , 2GQR , 2GQS i 2H31 .
Inne popularne nazwy
- syntetaza fosforybozyloaminoimidazolo-sukcynokarboksyamidowa ,
- PurC ,
- syntetaza SAICAR ,
- syntetaza 4-(N-sukcynokarboksyamido)-5-aminoimidazolu ,
- rybonukleotyd 4-[(N-sukcynyloamino)karbonylo]-5-aminoimidazolu ,
- syntetaza ,
- SAICAR ,
- syntetaza fosforybozyloaminoimidazolesukcynokarboksyamidu ,
- Syntetaza rybonukleotydowa 5-aminoimidazolo-4-N-sukcynokarboksyamidu .
- LUKENS LN, BUCHANAN JM (1959). „Biosynteza puryn XXIV. Enzymatyczna synteza 5'-fosforanu kwasu 5-amino-1-rybozylo-4-imidazolokarboksylowego z 5'-fosforanu 5-amino-1-rybozyloimidazolu i dwutlenku węgla" . J. Biol. chemia . 234 (7): 1799–805. doi : 10.1016/S0021-9258(18)69929-6 . PMID 13672967 .
- Parkera J. (1984). „Identyfikacja produktu genu purC Escherichia coli” . J. Bacteriol . 157 (3): 712–7. doi : 10.1128/JB.157.3.712-717.1984 . PMC 215316 . PMID 6365889 .
- Ebbole DJ, Zalkin H (1987). „Klonowanie i charakteryzacja 12-genowego klastra z Bacillus subtilis kodującego dziewięć enzymów do syntezy nukleotydów purynowych de novo” . J. Biol. chemia . 262 (17): 8274–87. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47560-6 . PMID 3036807 .
- Chen ZD, Dixon JE, Zalkin H (1990). „Klonowanie cDNA z wątroby kurczaka kodującego karboksylazę rybonukleotydu 5-aminoimidazolu i syntetazę rybonukleotydu 5-aminoimidazolo-4-N-sukcynokarboksyamidu przez funkcjonalną komplementację mutantów Escherichia coli pur” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 87 (8): 3097–101. Bibcode : 1990PNAS...87.3097C . doi : 10.1073/pnas.87.8.3097 . PMC 53841 . PMID 1691501 .
- O'Donnell AF, Tiong S, Nash D, Clark DV (2000). „Gen Drosophila melanogaster ade5 koduje dwufunkcyjny enzym dla dwóch etapów szlaku syntezy puryn de novo” . Genetyka . 154 (3): 1239–53. doi : 10.1093/genetics/154.3.1239 . PMC 1460979 . PMID 10757766 .
- Nelson SW, Binkowski DJ, Honzatko RB, Fromm HJ (2005). „Mechanizm działania syntetazy fosforybozyloaminoimidazolesukcynokarboksyamidu Escherichia coli” . Biochemia . 44 (2): 766–74. doi : 10.1021/bi048191w . PMID 15641804 .
