dekarboksylaza 2,2-dialkiloglicyny (pirogronian)
| Dekarboksylaza 2,2-dialkiloglicyny (pirogronian) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.64 | ||||||||
| nr CAS | 9032-17-1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym dekarboksylaza 2,2-dialkiloglicyny (pirogronian) ( EC 4.1.1.64 ) katalizuje reakcję chemiczną
- 2,2-dialkiloglicyna + pirogronian keton dialkilowy + CO 2 + L-alanina
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksy-liaza 2,2-dialkiloglicyny (przenosząca aminokwasy tworząca L-alaninę) . Inne powszechnie używane nazwy obejmują dekarboksylazę dialkiloaminokwasu (pirogronian) , transaminazę alfa-dialkiloaminokwasu , aminotransferazę 2,2-dialkilo-2-aminokwasu pirogronianu , aminotransferazę L-alaniny-alfa-ketomaślanu , dekarboksylazę dialkiloaminokwasu (pirogronian ) i karboksy-liaza 2,2-dialkiloglicyny (przenosząca grupę aminową) . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 16 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1D7R , 1D7S , 1D7U , 1D7V , 1DGD , 1DGE , 1DKA , 1M0N , 1M0O , 1M0P , 1M0Q , 1Z3Z , 1ZC9 , 1 ZOB , 1ZOD , i 2DKB .
- Bailey GB, Dempsey WB (1967). „Oczyszczanie i właściwości transaminazy aminokwasów alfa-dialkilowych”. Biochemia . 6 (5): 1526–1533. doi : 10.1021/bi00857a039 .
