Dekarboksylaza 3-dehydro-L-gulonano-6-fosforanowa
Identyfikatory dekarboksylazy | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
3-dehydro- L -gulonano-6-fosforanowej | |||||||||
nr WE | 4.1.1.85 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
|
Enzym dekarboksylaza 3-dehydro-L-gulonano-6-fosforanowa ( EC 4.1.1.85 ) katalizuje reakcję chemiczną
- 3-dehydro- L -gulonian 6-fosforan + H + L -ksylulozo-5-fosforan + CO 2
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksyliaza 3-dehydro-L-gulonano-6-fosforanowa (tworząca L-ksylulozo-5-fosforan) . Inne powszechnie stosowane nazwy to dekarboksylaza 3-keto-L-gulonano-6-fosforanowa , UlaD , SgaH , SgbH , KGPDC i karboksyliaza 3-dehydro-L-gulonano-6-fosforanowa . Enzym ten bierze udział w przemianach pentozy i glukuronianu oraz metabolizmie askorbinianu i aldaranu.
- Yew WS, Gerlt JA (styczeń 2002). „Wykorzystanie L-askorbinianu przez Escherichia coli K-12: przypisanie funkcji produktom operonów yjf-sga i yia-sgb” . Journal of Bacteriology . 184 (1): 302–6. doi : 10.1128/JB.184.1.302-306.2002 . PMC 134747 . PMID 11741871 .
- Wise E, Yew WS, Babbitt PC, Gerlt JA, Rayment I (marzec 2002). „Homologiczne (beta / alfa) 8-baryłkowe enzymy, które katalizują niepowiązane reakcje: dekarboksylaza 5'-monofosforanu orotydyny i dekarboksylaza 6-fosforanu 3-keto-L-gulonianu". Biochemia . 41 (12): 3861–9. doi : 10.1021/bi012174e . PMID 11900527 .