Dekarboksylaza 5-guanidyno-2-oksopentanianowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dekarboksylazy 5-guanidyno-2-oksopentanianu | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.75 | ||||||||
| nr CAS | 56831-67-5 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym dekarboksylaza 5-guanidyno-2-oksopentanianowa ( EC 4.1.1.75 ) katalizuje reakcję chemiczną
- 5-guanidyno-2-okso-pentanian 4-guanidinobutanal + CO 2
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksyliaza 5-guanidyno-2-okso-pentanianowa (tworząca 4-guanidynobutanal) . Inne powszechnie używane nazwy to dekarboksylaza alfa-ketoargininy i karboksyliaza 2-okso-5-guanidynopentanianu . Ma 2 kofaktory : difosforan tiaminy i dwuwartościowy kation.
- Vanderbilt AS, Gaby NS, Rodwell VW (1975). „Półprodukty i enzymy między alfa-ketoargininą i gamma-guanidynomaślanem w szlaku katabolicznym L-argininy Pseudomonas putida”. J. Biol. chemia . 250 (14): 5322–9. PMID 237915 .
