dekarboksylaza 5-oksopent-3-eno-1,2,5-trikarboksylanu
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
dekarboksylazy 5-oksopent-3-eno-1,2,5-trikarboksylanu | |||||||||
nr WE | 4.1.1.68 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Enzym dekarboksylaza 5-oksopent-3-eno-1,2,5-trikarboksylanu ( EC 4.1.1.68 ) katalizuje reakcję chemiczną
- 5-oxopent-3-ene-1,2,5-trikarboksylan 2-oxohept-3-enedionian + CO 2
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksyliaza 5-oksopent-3-eno-1,2,5-trikarboksylanu (tworząca 2-oksohept-3-enodionian) . Inne powszechnie używane nazwy to dekarboksylaza 5-karboksymetylo-2-okso-heks-3-eno-1,6-dionianu i karboksyliaza 5-oksopent-3-eno-1,2,5-trikarboksylanu . Enzym ten bierze udział w metabolizmie tyrozyny .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano tylko jedną strukturę tej klasy enzymów o kodzie dostępu PDB 1I7O .
- Garrido-Peritierra A, Cooper RA (lipiec 1981). „Identyfikacja i oczyszczanie różnych enzymów izomerazy i dekarboksylazy zaangażowanych w szlak kataboliczny 4-hydroksyfenylooctanu Escherichia coli” . Europejski Dziennik Biochemii . 117 (3): 581–4. doi : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb06377.x . PMID 7026235 .