ADH5

ADH5
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, ADH-3, ADHX, FALDH, FDH, GSH-FDH, GSNOR, HEL-S-60p, dehydrogenaza alkoholowa 5 (klasa III), polipeptyd chi, BMFS7, AMEDS Identyfikatory
zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
	nie dotyczy
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Dehydrogenaza alkoholowa klasy 3 jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen ADH5 .

Gen ten koduje zależną od glutationu dehydrogenazę formaldehydową lub podjednostkę chi dehydrogenazy alkoholowej klasy III , która należy do rodziny dehydrogenaz alkoholowych . Członkowie tej rodziny metabolizują szeroką gamę substratów , w tym etanol , retinol , inne alkohole alifatyczne , hydroksysteroidy i produkty peroksydacji lipidów . Dehydrogenaza alkoholowa klasy III jest homodimerem złożonym z 2 podjednostek chi. Nie ma praktycznie żadnej aktywności w utlenianiu etanolu , ale wykazuje wysoką aktywność w utlenianiu długołańcuchowych pierwszorzędowych alkoholi i utlenianiu S-hydroksymetylo-glutationu, spontanicznego adduktu między formaldehydem i glutationem.

Enzym ten jest ważnym składnikiem metabolizmu komórkowego w celu eliminacji formaldehydu, silnego środka drażniącego i uczulającego, który powoduje łzawienie , nieżyt nosa , zapalenie gardła i kontaktowe zapalenie skóry .

Znaczenie kliniczne

Mutacje genu ADH5 powodują zespół AMED, dziedziczoną autosomalnie recesywnie wieloukładową chorobę charakteryzującą się globalnym opóźnieniem rozwojowym z upośledzonym rozwojem intelektualnym. Zespół został po raz pierwszy opisany w 2020 roku.

Dalsza lektura

Iborra FJ, Renau-Piqueras J, Portoles M, et al. (1992). „Immunocytochemiczna i biochemiczna demonstracja dehydrogenazy formaldehydu (dehydrogenazy alkoholowej klasy III) w jądrze” . J. Histochem. Cytochem . 40 (12): 1865–78. doi : 10.1177/40.12.1453005 . PMID 1453005 .
Giri PR, Krug JF, Kozak C i in. (1989). „Klonowanie i mapowanie porównawcze ludzkiego cDNA dehydrogenazy alkoholowej klasy III (chi)” . Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 164 (1): 453–60. doi : 10.1016/0006-291X(89)91741-5 . PMID 2679557 .
Sharma CP, Fox EA, Holmquist B i in. (1989). „Sekwencja cDNA ludzkiej dehydrogenazy alkoholowej klasy III”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 164 (2): 631–7. doi : 10.1016/0006-291X(89)91507-6 . PMID 2818582 .
Beisswenger TB, Holmquist B, Vallee BL (1986). „chi-ADH jest jedynym izoenzymem dehydrogenazy alkoholowej mózgów ssaków: implikacje i wnioski” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 82 (24): 8369–73. doi : 10.1073/pnas.82.24.8369 . PMC 390917 . PMID 2934732 .
Dafeldecker WP, Vallee BL (1986). „Ludzka dehydrogenaza alkoholowa specyficzna dla narządu: izolacja i charakterystyka izoenzymów z jąder”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 134 (3): 1056–63. doi : 10.1016/0006-291X(86)90358-X . PMID 2936344 .
Kaiser R, Holmquist B, Hempel J i in. (1988). „Dehydrogenaza alkoholowa ludzkiej wątroby klasy III: nowy typ strukturalny w równym stopniu spokrewniony z enzymami klasy I i klasy II”. Biochemia . 27 (4): 1132–40. doi : 10.1021/bi00404a009 . PMID 3365377 .
Khokha AM, Voronov PP, Zimatkin SM (1994). „[Analiza immunoenzymatyczna i immunohistochemiczna dehydrogenazy alkoholowej klasy III z ludzkich jąder]”. Biochimija . 59 (7): 997–1002. PMID 7948423 .
Engeland K, Höög JO, Holmquist B i in. (1993). „Mutacja Arg-115 ludzkiej dehydrogenazy alkoholowej klasy III: miejsce wiązania wymagane do aktywności dehydrogenazy formaldehydowej i aktywacji kwasów tłuszczowych” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 90 (6): 2491–4. doi : 10.1073/pnas.90.6.2491 . PMC46113 . _ PMID 8460164 .
Holmquist B, Moulis JM, Anglia K, Vallee BL (1993). „Rola argininy 115 w aktywacji kwasów tłuszczowych i aktywności dehydrogenazy formaldehydowej ludzkiej dehydrogenazy alkoholowej klasy III”. Biochemia . 32 (19): 5139–44. doi : 10.1021/bi00070a024 . PMID 8494891 .
Anglia K, Maret W (1993). „Pozawątrobowa, zróżnicowana ekspresja czterech klas ludzkiej dehydrogenazy alkoholowej”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 193 (1): 47–53. doi : 10.1006/bbrc.1993.1588 . PMID 8503936 .
Yang ZN, Bosron WF, Hurley TD (1997). „Struktura ludzkiej dehydrogenazy alkoholowej chi chi: dehydrogenaza formaldehydowa zależna od glutationu”. J. Mol. Biol . 265 (3): 330–43. doi : 10.1006/jmbi.1996.0731 . PMID 9018047 .
Mori O, Haseba T, Kameyama K i in. (2000). „Histologiczne rozmieszczenie dehydrogenazy alkoholowej klasy III w ludzkim mózgu”. Mózg Res . 852 (1): 186–90. doi : 10.1016/S0006-8993(99)02201-5 . PMID 10661511 . S2CID 23510523 .
Sanghani PC, Stone CL, Ray BD i in. (2000). „Mechanizm kinetyczny ludzkiej dehydrogenazy formaldehydowej zależnej od glutationu”. Biochemia . 39 (35): 10720–9. doi : 10.1021/bi9929711 . PMID 10978156 .
Lee DK, Suh D, Edenberg HJ, Hur MW (2002). „Czynnik transkrypcyjny domeny POZ, FBI-1, hamuje transkrypcję ADH5 / FDH poprzez interakcję z palcem cynkowym i zakłócanie aktywności wiązania DNA Sp1” . J. Biol. chemia . 277 (30): 26761-8. doi : 10.1074/jbc.M202078200 . PMID 12004059 .
Jelski W, Chrostek L, Szmitkowski M, Laszewicz W (2002). „Aktywność izoenzymów dehydrogenazy alkoholowej klasy I, II, III i IV w błonie śluzowej żołądka człowieka”. Kopać. Dis. nauka . 47 (7): 1554-7. doi : 10.1023/A:1015871219922 . PMID 12141816 . S2CID 31197228 .
Sanghani PC, Robinson H, Bosron WF, Hurley TD (2002). „Ludzka dehydrogenaza formaldehydowa zależna od glutationu. Struktury trójskładnikowych kompleksów apo, binarnych i hamujących”. Biochemia . 41 (35): 10778–86. doi : 10.1021/bi0257639 . PMID 12196016 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Sanghani PC, Bosron WF, Hurley TD (2003). „Ludzka dehydrogenaza formaldehydowa zależna od glutationu. Zmiany strukturalne związane z tworzeniem trójskładnikowych kompleksów”. Biochemia . 41 (51): 15189–94. doi : 10.1021/bi026705q . PMID 12484756 .

Linki zewnętrzne

Lokalizacja ludzkiego genomu ADH5 i strona szczegółów genu ADH5 w przeglądarce genomu UCSC .