Syntaza antranilanowa
| Syntaza antranilanowa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Serratia marcescens kompleks dimeru syntazy antranilanowej z TrpE (czerwony) i TrpG (niebieski). <a i=3>Identyfikatory
| |||||||||
| Identifiers | |||||||||
| nr WE | 4.1.3.27 | ||||||||
| nr CAS | 9031-59-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym syntaza antranilanu ( EC 4.1.3.27 ) katalizuje reakcję chemiczną
- chorismian + L -glutamina antranilan + pirogronian + L -glutaminian
Funkcjonować
Syntaza antranilanowa tworzy antranilan, ważny związek pośredni w biosyntezie indolu , a co za tym idzie, aminokwasu tryptofanu . Tryptofan może być dalej metabolizowany do serotoniny , melatoniny lub różnych auksyn .
Reakcja
Syntaza antranilanowa katalizuje zmianę z choryzmatu na antranilan. Jako drugi substrat może wykorzystywać glutaminę lub amoniak . Podczas reakcji z pierścienia aromatycznego usuwana jest zarówno grupa hydroksylowa, jak i grupa enolopirogronianowa . Grupa enolpirogronianowa zyskuje proton, tworząc pirogronian . Wykazano, że proton pochodzi z otaczającej wody, a nie z wewnątrzcząsteczkowego przesunięcia atomu wodoru na podłożach. Grupa aminowa glutaminy (lub samego amoniaku) atakuje choryzmian w pozycji 2, co prowadzi do [ jak? ] eliminacja grupy enolpirogronianowej z pozycji 3. W procesie tym ponownie tworzy się pierścień aromatyczny.
Struktura i montaż
Kompleks składa się z podjednostek α i β. Eksperymenty z filtracją żelową ujawniają, że kompleks występuje jako tetramer α2β2 w warunkach natywnych i jako dimer αβ przy wysokich stężeniach soli . Dimery αβ oddziałują poprzez podjednostki α, tworząc kompleks.
Podjednostki syntazy antranilanowej są kodowane przez geny trpE i trpD w E. coli , z których oba występują w operonie trp .
U Enterobacteriaceae enzym ten występuje w postaci agregatu z fosforybozylotransferazą antranilanową . Jeśli te dwa enzymy nie są skupione, kompleks nie może wykorzystywać glutaminy jako substratu i może wykorzystywać tylko amoniak.
homologi
Paralogi
Nomenklatura
Enzym ten należy do rodziny liaz , a konkretnie okso-kwasowych liaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to choryzmianowo-pirogronianowo-liaza (akceptująca aminokwasy; tworząca antranilan) . Inne powszechnie używane nazwy to syntetaza antranilanowa , liaza choryzmianowa i liaza choryzmianowo-pirogronianowa (akceptująca amino) . Enzym ten bierze udział w biosyntezie fenyloalaniny, tyrozyny i tryptofanu oraz w układzie dwuskładnikowym - ogólnym.
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano pięć struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1I1Q , 1I7Q , 1I7S , 1QDL i 2I6Y .
Aplikacja
- Baker TI, Crawford IP (1966). „Syntetaza antranilanowa. Częściowe oczyszczanie i niektóre badania kinetyczne enzymu z Escherichia coli ” . J. Biol. chemia . 241 (23): 5577–5584. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96383-0 . PMID 5333199 .
- Creighton TE, Yanofsky C (1970). „Choryzmian tryptofanu ( Escherichia coli ) - syntetaza antranilanu, transferaza PR, izomeraza PRA, syntetaza InGP, syntetaza tryptofanu”. Metody Enzymol . 17A : 365–380. doi : 10.1016/0076-6879(71)17215-1 .
- Kung CC, Huang WN, Huang YC, Yeh KC (2006). „Badanie proteomiczne białek wiążących miedź w korzeniach Arabidopsis za pomocą chromatografii powinowactwa z unieruchomionym metalem i spektrometrii mas”. Proteomika . 6 (9): 2746–2758. doi : 10.1002/pmic.200500108 . PMID 16526091 . S2CID 25896917 .
- Ito J, Yanofsky C (1969). „Syntetaza antranilanowa, enzym określony przez operon tryptofanowy Escherichia coli : badania porównawcze kompleksu i podjednostek” . J. Bacteriol . 97 (2): 734–742. doi : 10.1128/JB.97.2.734-742.1969 . PMC 249753 . PMID 4886290 .
- Zalkin H, Kling D (1968). „Syntetaza antranilanowa. Oczyszczanie i właściwości składnika I z Salmonella typhimurium ”. Biochemia . 7 (10): 3566–3573. doi : 10.1021/bi00850a034 . PMID 4878701 .
