Białka homologii Ena/Vasp
| Białka homologii Ena/Vasp | |
|---|---|
 Organizacja domenowa białek EVH
| |
| Identyfikatory | |
| Symbol | VASP/EVL |
| InterPro | IPR017354 |
| Domena tetrameryzacyjna VASP | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ludzka domena tetrameryzacyjna vasp l352m
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | VASP_tetra | ||||||||
| Pfam | PF08776 | ||||||||
| InterPro | IPR014885 | ||||||||
| |||||||||
Białka homologii ENA / VASP lub białka EVH to rodzina blisko spokrewnionych białek zaangażowanych w ruchliwość komórek kręgowców i bezkręgowców . Białka EVH to białka modułowe, które biorą udział w aktyny , a także w interakcjach z innymi białkami. W komórce białka Ena / VASP znajdują się na przedniej krawędzi Lamellipodiów i na końcach filopodiów . Ena, członek-założyciel rodziny, została odkryta w badaniu genetycznym Drosophila pod kątem mutacji , które działają jako dominujące supresory niereceptorowej kinazy tyrozynowej abl . Zwierzęta bezkręgowe mają jeden homolog Ena, podczas gdy ssaki mają trzy, nazwane Mena , VASP i Evl .
Białka Ena / VASP promują przestrzennie regulowaną polimeryzację aktyny wymaganą do wydajnej chemotaksji w odpowiedzi na atrakcyjne i odpychające wskazówki prowadzące. Myszy pozbawione funkcjonalnych kopii wszystkich trzech członków rodziny wykazują fenotypy plejotropowe , w tym egzencefalię , obrzęk , niepowodzenia w tworzeniu neurytów i śmiertelność embrionów.
Subdomeną EVH jest domena EVH1 .
VASP
Fosfoproteina stymulowana środkiem rozszerzającym naczynia krwionośne (VASP) 45- resztowa domena białkowa tetrameryzacji , która reguluje dynamikę aktyny w cytoszkielecie . Ma to kluczowe znaczenie dla procesów takich jak adhezja komórek i migracja komórek .
Funkcjonować
Białka Ena/VASP są białkami regulatorowymi cytoszkieletu aktyny . Białka Ena/VASP często znajdują się w dynamicznych strukturach aktyny, takich jak filopodia i lamellipodia , ale dokładna funkcja w ich tworzeniu jest kontrowersyjna. Białka Ena/VASP pozostają procesowo związane z rosnącymi kolczastymi (+) końcami włókien aktynowych. Promują wydłużenie filamentu aktyny zarówno poprzez dostarczanie monomerycznej aktyny do kolczastych (+) końców, jak i ochronę tych końców przed białkiem czapeczkowym F-aktyny .
Struktura
Domena tetrameryzacji ma prawoskrętną strukturę spiralnej spirali alfa .