CLK1

CLK1
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory , CLK, CLK/STY, STY, CDC, takie jak
identyfikatory zewnętrzne
	kinazy 1
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Kinaza białkowa CLK1 o podwójnej specyficzności jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen CLK1 .

Funkcjonować

kinaz białkowych o podwójnej specyficzności podobnej do CDC2 (lub LAMMER) . W jądrze komórkowym kodowane białko fosforyluje białka bogate w serynę / argininę zaangażowane w przetwarzanie pre-mRNA, uwalniając je do nukleoplazmy . Wybór miejsc składania podczas przetwarzania pre-mRNA może być regulowany przez stężenie czynników transakcyjnych, w tym białek bogatych w serynę/argininę. Dlatego kodowane białko może odgrywać pośrednią rolę w kierowaniu wyborem miejsca składania.

Interakcje

Wykazano, że CLK1 oddziałuje z ASF /SF2 .

Linki zewnętrzne

Lokalizacja ludzkiego genomu CLK1 i strona szczegółów genu CLK1 w przeglądarce genomu UCSC .

Dalsza lektura

Johnson KW, Smith KA (1991). „Klonowanie molekularne nowej ludzkiej kinazy białkowej podobnej do cdc2 / CDC28” . J. Biol. chemia . 266 (6): 3402–7. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67807-5 . PMID 1704889 .
Ben-David Y, Letwin K, Tannock L, Bernstein A, Pawson T (1991). „Kinaza białkowa ssaków z potencjałem fosforylacji seryny / treoniny i tyrozyny jest związana z regulatorami cyklu komórkowego” . EMBO J. 10 (2): 317–25. doi : 10.1002/j.1460-2075.1991.tb07952.x . PMC 452648 . PMID 1825055 .
Hanes J, von der Kammer H, Klaudiny J, Scheit KH (1995). „Charakterystyka przez klonowanie cDNA dwóch nowych ludzkich kinaz białkowych. Dowód przez porównanie sekwencji nowej rodziny ssaczych kinaz białkowych”. J. Mol. Biol . 244 (5): 665–72. doi : 10.1006/jmbi.1994.1763 . PMID 7990150 .
Colwill K, Pawson T, Andrews B, Prasad J, Manley JL, Bell JC, Duncan PI (1996). „Kinaza białkowa Clk / Sty fosforyluje czynniki splicingowe SR i reguluje ich rozkład wewnątrzjądrowy” . EMBO J. 15 (2): 265–75. doi : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00357.x . PMC 449941 . PMID 8617202 .
Colwill K, Feng LL, Yeakley JM, Gish GD, Cáceres JF, Pawson T, Fu XD (1996). „Kinazy białkowe SRPK1 i Clk / Sty wykazują różne specyficzności substratowe dla czynników splicingowych bogatych w serynę / argininę” . J. Biol. chemia . 271 (40): 24569–75. doi : 10.1074/jbc.271.40.24569 . PMID 8798720 .
Nestel FP, Colwill K, Harper S, Pawson T, Anderson SK (1997). „RS cyklofiliny: identyfikacja cyklofiliny związanej z NK-TR1”. gen . 180 (1–2): 151–5. doi : 10.1016/S0378-1119(96)00436-2 . PMID 8973360 .
Moeslein FM, poseł Myers, Landreth GE (1999). „Kinazy z rodziny CLK, CLK1 i CLK2, fosforylują i aktywują fosfatazę tyrozynową, PTP-1B” . J. Biol. chemia . 274 (38): 26697–704. doi : 10.1074/jbc.274.38.26697 . PMID 10480872 .
Menegay HJ, poseł Myers, Moeslein FM, Landreth GE (2000). „Charakterystyka biochemiczna i lokalizacja kinazy CLK1 o podwójnej specyficzności”. J. Cell Sci . 113 (18): 3241–53. doi : 10.1242/jcs.113.18.3241 . PMID 10954422 .
Kojima T, Zama T, Wada K, Onogi H, Hagiwara M (2001). „Klonowanie ludzkiego PRP4 ujawnia interakcję z Clk1” . J. Biol. chemia . 276 (34): 32247–56. doi : 10.1074/jbc.M103790200 . PMID 11418604 .
Hartmann AM, Rujescu D, Giannakouros T, Nikolakaki E, Goedert M, Mandelkow EM, Gao QS, Andreadis A, Stamm S (2001). „Regulacja alternatywnego składania eksonu 10 ludzkiego tau przez fosforylację czynników splicingowych”. Mol. Komórka. neurologia . 18 (1): 80–90. doi : 10.1006/mcne.2001.1000 . PMID 11461155 . S2CID 18388526 .
Lai MC, Lin RI, Tarn WY (2003). „Różnicowe skutki hiperfosforylacji na czynnik splicingowy SRp55” . Biochem. J. _ 371 (cz. 3): 937–45. doi : 10.1042/BJ20021827 . PMC 1223332 . PMID 12549978 .
Umehara H, Nishii Y, Morishima M, Kakehi Y, Kioka N, Amachi T, Koizumi J, Hagiwara M, Ueda K (2003). „Wpływ leczenia cisplatyną na cętkowaną dystrybucję białka jądrowego bogatego w serynę / argininę CROP / Luc7A”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 301 (2): 324–9. doi : 10.1016/S0006-291X(02)03017-6 . PMID 12565863 .
Kantham L, Kerr-Bayles L, Godde N, Quick M, Webb R, Sunderland T, Bond J, Walder K, Augert G, Collier G (2003). „Beacon oddziałuje z kinazami podobnymi do cdc2 / cdc28”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 304 (1): 125-9. doi : 10.1016/S0006-291X(03)00549-7 . PMID 12705895 .
Prasad J, Manley JL (2003). „Regulacja i specyficzność substratu kinazy białkowej SR Clk / Sty” . Mol. Komórka. Biol . 23 (12): 4139–49. doi : 10.1128/MCB.23.12.4139-4149.2003 . PMC 156123 . PMID 12773558 .
Hillman RT, Zielony RE, Brenner SE (2005). „Niedoceniana rola nadzoru RNA” . Genom Biol . 5 (2): R8. doi : 10.1186/gb-2004-5-2-r8 . PMC 395752 . PMID 14759258 .
Muraki M, Ohkawara B, Hosoya T, Onogi H, Koizumi J, Koizumi T, Sumi K, Yomoda J, Murray MV, Kimura H, Furuichi K, Shibuya H, Krainer AR, Suzuki M, Hagiwara M (2004). „Manipulowanie alternatywnym splicingiem przez nowo opracowany inhibitor Clks” . J. Biol. chemia . 279 (23): 24246–54. doi : 10.1074/jbc.M314298200 . PMID 15010457 .
Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (2005). „W kierunku mapy w skali proteomu sieci interakcji białko-białko człowieka”. Natura . 437 (7062): 1173-8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/natura04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .
Velazquez-Dones A, Hagopian JC, Ma CT, Zhong XY, Zhou H, Ghosh G, Fu XD, Adams JA (2006). „Spektrometria mas i analiza kinetyczna fosforylacji ASF / SF2 przez SRPK1 i Clk / Sty” . J. Biol. chemia . 280 (50): 41761–8. doi : 10.1074/jbc.M504156200 . PMID 16223727 .