Kinaza o podwójnej specyficzności

Identyfikatory
kinaz o podwójnej specyficzności
nr WE 2.7.12.1
nr CAS 134549-83-0
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W biochemii kinaza o podwójnej specyficzności ( EC 2.7.12.1 ) jest kinazą , która może działać zarówno jako kinaza tyrozynowa , jak i kinaza serynowo-treoninowa .

MEK zaangażowane w szlaki MAP są głównymi przykładami kinaz o podwójnej specyficzności. Inne typowe przykłady to:

Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to ATP: fosfotransferaza białkowa (fosforylująca Ser/Thr i Tyr) .

  •   Dhanasekaran N, Premkumar Reddy E (1998). „Sygnalizowanie przez kinazy o podwójnej specyficzności” . Onkogen . 17 (11 recenzji): 1447–1455. doi : 10.1038/sj.onc.1202251 . PMID 9779990 .
  •   Ali N, Halfter U, Chua NH (1994). „Klonowanie i charakterystyka biochemiczna roślinnej kinazy białkowej, która fosforyluje serynę, treoninę i tyrozynę”. J. Biol. chemia . 269 ​​(50): 31626–9. PMID 7527390 .
  •    Lauze E, Stoelcker B, Luca FC, Weiss E, Schutz AR, Winey M (1995). „Gen duplikacji ciała bieguna wrzeciona drożdży MPS1 koduje niezbędną kinazę białkową o podwójnej specyficzności” . EMBO J. 14 (8): 1655–63. PMC 398258 . PMID 7737118 .
  •   Menegay HJ, poseł Myers, Moeslein FM, Landreth GE. „Charakterystyka biochemiczna i lokalizacja kinazy CLK1 o podwójnej specyficzności”. J. Cell Sci . 113 : 3241–53. PMID 10954422 .
  •    Cleghon V; Sibbet, G; Kinstrie, R; Cleghon, T; Rylatt, M; Morrison, Dania; Cleghon, V (2003). „dDYRK2: nowa kinaza regulowana fosforylacją tyrozyny o podwójnej specyficzności u Drosophila” . Biochem. J. _ 374 (część 2): 381–91. doi : 10.1042/BJ20030500 . PMC 1223608 . PMID 12786602 .