Kinaza białkowa, aktywowana AMP, alfa 1

PRKAA1
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologiczne: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, AMPK, AMPKa1, Kinaza białkowa, aktywowana AMP, alfa 1, kinaza białkowa Podjednostka katalityczna aktywowana AMP alfa 1
Identyfikatory zewnętrzne
Numer WE
Lokalizacja genu ( Człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Ojej Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Składnik komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
Ortolodzy Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) Wyszukiwanie PubMed
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Podjednostka alfa-1 katalityczna kinazy białkowej aktywowanej 5'-AMP jest enzymem kodowanym u ludzi przez gen PRKAA1 .

Białko kodowane przez ten gen należy do rodziny kinaz białkowych serynowo/treoninowych . Jest to podjednostka katalityczna kinazy białkowej aktywowanej 5'-primem-AMP ( AMPK ). AMPK to komórkowy czujnik energii występujący we wszystkich komórkach eukariotycznych. Aktywność kinazy AMPK jest aktywowana przez bodźce zwiększające komórkowy AMP / ATP . AMPK reguluje aktywność wielu kluczowych enzymów metabolicznych poprzez fosforylację . Chroni komórki przed stresem powodującym wyczerpanie się ATP poprzez wyłączenie szlaków biosyntezy zużywających ATP. Zaobserwowano alternatywnie warianty transkryptu poddane splicingowi, kodujące różne izoformy .

Interakcje

Wykazano, że kinaza białkowa, aktywowana AMP, alfa 1 oddziałuje z TSC2 .

Dalsza lektura

•   Munday MR, Campbell DG, Carling D, Hardie DG (1988). „Identyfikacja przez sekwencjonowanie aminokwasów trzech głównych miejsc fosforylacji regulatorowej na karboksylazie acetylo-CoA szczura” . EUR. J. Biochem . 175 (2): 331–8. doi : 10.1111/j.1432-1033.1988.tb14201.x . PMID 2900138 .
•   Woods A, Cheung PC, Smith FC i in. (1996). „Charakterystyka podjednostek beta i gamma kinazy białkowej aktywowanej AMP. Składanie kompleksu heterotrimerycznego in vitro” . J. Biol. Chem . 271 (17): 10282–90. doi : 10.1074/jbc.271.48.30517 . PMID 8626596 .
•   Hawley SA, Davison M, Woods A i in. (1996). „Charakterystyka kinazy białkowej aktywowanej AMP z wątroby szczura i identyfikacja treoniny 172 jako głównego miejsca, w którym fosforyluje kinazę białkową aktywowaną AMP” . J. Biol. Chem . 271 (44): 27879–87. doi : 10.1074/jbc.271.44.27879 . PMID 8910387 .
•    Stapleton D, Woollatt E, Mitchelhill KI i in. (1997). „Rodzina izoenzymów kinazy białkowej aktywowanej AMP: struktura podjednostki i lokalizacja chromosomów”. FEBS Lett . 409 (3): 452–6. doi : 10.1016/S0014-5793(97)00569-3 . PMID 9224708 . S2CID 39329574 .
•    Velasco G, Gómez del Pulgar T, Carling D, Guzmán M (1998). „Dowody, że kinaza białkowa aktywowana przez AMP stymuluje palmitoilotransferazę karnitynową I wątroby szczura poprzez fosforylację składników cytoszkieletu” . FEBS Lett . 439 (3): 317–20. doi : 10.1016/S0014-5793(98)01400-8 . PMID 9845345 . S2CID 29493620 .
•   Crute BE, Seefeld K, Gamble J i in. (1999). „Domeny funkcjonalne podjednostki katalitycznej alfa1 kinazy białkowej aktywowanej AMP” . J. Biol. Chem . 273 (52): 35347–54. doi : 10.1074/jbc.273.52.35347 . PMID 9857077 .
•    da Silva Xavier G, Leclerc I, Salt IP i in. (2000). „Rola kinazy białkowej aktywowanej AMP w regulacji przez glukozę ekspresji genów komórek beta wysp” . Proc. Natl. Acad. Nauka. USA . 97 (8): 4023–8. Kod Bib : 2000PNAS...97.4023D . doi : 10.1073/pnas.97.8.4023 . PMC 18135 . PMID 10760274 .
•    Hallows KR, Raghuram V, Kemp BE i in. (2000). „Hamowanie transbłonowego regulatora przewodnictwa w mukowiscydozie poprzez nową interakcję z czujnikiem metabolicznym, kinazą białkową aktywowaną AMP” . J. Clin. Inwestuj . 105 (12): 1711–21. doi : 10.1172/JCI9622 . PMC 378514 . PMID 10862786 .
•    Zhang QH, Ye M, Wu XY i in. (2001). „Klonowanie i analiza funkcjonalna cDNA z otwartymi ramkami odczytu dla 300 wcześniej niezdefiniowanych genów ulegających ekspresji w hematopoetycznych komórkach macierzystych / progenitorowych CD34+” . Rez . genomu 10 (10): 1546–60. doi : 10.1101/gr.140200 . PMC 310934 . PMID 11042152 .
•    Chen ZP, McConell GK, Michell BJ i in. (2000). „Sygnalizacja AMPK w kurczących się ludzkich mięśniach szkieletowych: karboksylaza acetylo-CoA i fosforylacja syntazy NO”. Jestem. J. Physiol. Endokrynol. Metab . 279 (5): E1202–6. doi : 10.1152/ajpendo.2000.279.5.E1202 . PMID 11052978 . S2CID 13387968 .
•    Blázquez C, Geelen MJ, Velasco G, Guzmán M (2001). „Kinaza białkowa aktywowana AMP zapobiega syntezie ceramidów de novo i apoptozie w astrocytach” . FEBS Lett . 489 (2–3): 149–53. doi : 10.1016/S0014-5793(01)02089-0 . PMID 11165240 . S2CID 35584617 .
•    Diggle TA, Subkhankulova T, Lilley KS i in. (2001). „Fosforylacja kinazy czynnika elongacji-2 na serynie 499 przez kinazę białkową zależną od cAMP indukuje aktywność niezależną od Ca2+/kalmoduliny” . Biochemia. J. _ 353 (część 3): 621–6. doi : 10.1042/0264-6021:3530621 . PMC 1221608 . PMID 11171059 .
•    Wang X, Li W, Williams M i in. (2001). „Regulacja kinazy czynnika elongacji 2 przez kinazę p90 (RSK1) i p70 S6” . EMBO J. 20 (16): 4370–9. doi : 10.1093/emboj/20.16.4370 . PMC 125559 . PMID 11500364 .
•   Xi X, Han J., Zhang JZ (2001). „Stymulacja transportu glukozy przez kinazę białkową aktywowaną AMP poprzez aktywację kinazy białkowej aktywowanej mitogenem p38” . J. Biol. Chem . 276 (44): 41029–34. doi : 10.1074/jbc.M102824200 . PMID 11546797 .
•    Fryer LG, Foufelle F, Barnes K i in. (2002). „Charakterystyka roli kinazy białkowej aktywowanej AMP w stymulacji transportu glukozy w komórkach mięśni szkieletowych” . Biochemia. J. _ 363 (część 1): 167–74. doi : 10.1042/0264-6021:3630167 . PMC 1222463 . PMID 11903059 .
•   Yang CS, Weiner H. (2002). „Drożdże dwuhybrydowe badanie przesiewowe identyfikuje partnerów wiążących ludzkiego Tom34, które mają aktywność ATPazy i tworzą kompleks z Tom34 w cytozolu”. Łuk. Biochemia. Biofizyka . 400 (1): 105–10. doi : 10.1006/abbi.2002.2778 . PMID 11913976 .
•   Wzmocnij DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS (2002). „Kinaza białkowa aktywowana AMP hamuje syntezę białek w mięśniach szkieletowych szczura poprzez obniżoną regulację docelowej sygnalizacji rapamycyny (mTOR) u ssaków” . J. Biol. Chem . 277 (27): 23977–80. doi : 10.1074/jbc.C200171200 . PMID 11997383 .
•   Esumi H., Izuishi K., Kato K. i in. (2002). „Niedotlenienie i leczenie tlenkiem azotu nadają tolerancję na głód glukozy w sposób zależny od kinazy białkowej aktywowanej 5'-AMP” . J. Biol. Chem . 277 (36): 32791–8. doi : 10.1074/jbc.M112270200 . PMID 12091379 .
•    Horman S, Browne G, Krause U i in. (2003). „Aktywacja kinazy białkowej aktywowanej AMP prowadzi do fosforylacji czynnika elongacji 2 i hamowania syntezy białek” . Aktualny Biol . 12 (16): 1419–23. doi : 10.1016/S0960-9822(02)01077-1 . PMID 12194824 . S2CID 9865400 .

Linki zewnętrzne

• PDBe-KB zapewnia przegląd wszystkich informacji o strukturze dostępnych w PDB dla podjednostki katalitycznej alfa-1 ludzkiej kinazy białkowej aktywowanej 5'-AMP (PRKAA1)