Cystatyna B

„CSTB” przekierowuje tutaj. W przypadku innego zastosowania patrz Konfederacja Związków Zawodowych Robotników Boliwijskich .

Cystatyna B, ludzka.

CSTB
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, CST6, EPM1, EPM1A, PME, STFB, ULD, Cystatyna B, CPI-B
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Cystatyna-B jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen CSTB .

cystatyny obejmuje białka , które zawierają wiele sekwencji podobnych do cystatyny. Niektórzy członkowie są aktywnymi inhibitorami proteazy cysteinowej , podczas gdy inni utracili lub być może nigdy nie nabyli tej aktywności hamującej. Istnieją trzy rodziny hamujące w nadrodzinie, w tym cystatyny typu 1 (stefiny), cystatyny typu 2 i kininogeny . Ten gen koduje stefinę, która działa jako wewnątrzkomórkowy inhibitor proteazy cysteinowej. Białko jest zdolne do tworzenia dimeru stabilizowanego przez siły niekowalencyjne, hamujące papainę i katepsyny L, H i B. Uważa się, że białko odgrywa rolę w ochronie przed proteazami wyciekającymi z lizosomów . Dowody wskazują, że mutacje w tym genie są odpowiedzialne za pierwotne defekty u pacjentów z chorobą Unverrichta-Lundborga , postacią postępującej padaczki mioklonicznej (EPM1).

Interakcje

Wykazano, że cystatyna B wchodzi w interakcje z katepsyną B.

Dalsza lektura

•    Turk V, Bode W (1991). „Cystatyny: białkowe inhibitory proteinaz cysteinowych”. FEBS Lett . 285 (2): 213–9. doi : 10.1016/0014-5793(91)80804-C . PMID 1855589 . S2CID 40444629 .
•   Järvinen M, Rinne A, Hopsu-Havu VK (1988). „Ludzkie cystatyny w tkankach normalnych i chorych - przegląd”. Acta Histochem . 82 (1): 5–18. doi : 10.1016/s0065-1281(87)80043-0 . PMID 3122506 .
•    Brązowy WM, Dzięgielewska KM (1997). „Przyjaciele i krewni nadrodziny cystatyny - nowi członkowie i ich ewolucja” . Nauka o białkach . 6 (1): 5–12. doi : 10.1002/pro.5560060102 . PMC 2143511 . PMID 9007972 .
•   Kos J, Lah TT (1998). „Proteazy cysteinowe i ich endogenne inhibitory: białka docelowe do prognozowania, diagnozowania i terapii raka (przegląd)”. onkol. przedstawiciel _ 5 (6): 1349–61. doi : 10.3892/lub.5.6.1349 . PMID 9769367 .
•    Stubbs MT, Laber B, Bode W i in. (1990). „Udoskonalona struktura kryształu rentgenowskiego 2,4 A rekombinowanej ludzkiej stefiny B w kompleksie z papainą proteinazy cysteinowej: nowy rodzaj interakcji inhibitora proteinazy” . EMBO J. 9 (6): 1939–47. doi : 10.1002/j.1460-2075.1990.tb08321.x . PMC 551902 . PMID 2347312 .
•    Jerala R, Trstenjak M, Lenarcic B, Turk V (1988). „Klonowanie syntetycznego genu ludzkiego stefiny B i jego ekspresja w E. coli”. FEBS Lett . 239 (1): 41–4. doi : 10.1016/0014-5793(88)80541-6 . PMID 3053245 . S2CID 33859701 .
•   Lenarcic B, Kos J, Dolenc I i in. (1988). „Katepsyna D inaktywuje inhibitory proteinazy cysteinowej, cystatyny”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 154 (2): 765–72. doi : 10.1016/0006-291X(88)90206-9 . PMID 3261170 .
•   Ritonja A, Machleidt W, Barrett AJ (1985). „Sekwencja aminokwasowa wewnątrzkomórkowego inhibitora proteinazy cysteinowej cystatyny B z ludzkiej wątroby”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 131 (3): 1187–92. doi : 10.1016/0006-291X(85)90216-5 . PMID 3902020 .
•   Spiess E, Brüning A, Gack S i in. (1994). „Aktywność katepsyny B w ludzkich liniach komórkowych raka płuca: lokalizacja ultrastrukturalna, wrażliwość na pH i status inhibitora na poziomie komórkowym” . J. Histochem. Cytochem . 42 (7): 917–29. doi : 10.1177/42.7.8014475 . PMID 8014475 .
•   Lehesjoki AE, Koskiniemi M, Norio R i in. (1993). „Lokalizacja genu EPM1 dla postępującej padaczki mioklonicznej na chromosomie 21: nierównowaga sprzężeń umożliwia mapowanie w wysokiej rozdzielczości”. Szum. Mol. Genet . 2 (8): 1229–34. doi : 10.1093/hmg/2.8.1229 . PMID 8104628 .
•   Pennacchio LA , Myers RM (1997). „Izolacja i charakterystyka genu mysiej cystatyny B” . Genom Res . 6 (11): 1103–9. doi : 10.1101/gr.6.11.1103 . PMID 8938434 .
•    Lalioti MD, Mirotsou M, Buresi C i in. (1997). „Identyfikacja mutacji w cystatynie B, genie odpowiedzialnym za postępującą padaczkę miokloniczną typu Unverrichta-Lundborga (EPM1)” . Jestem. J. Hum. Genet . 60 (2): 342–51. PMC 1712389 . PMID 9012407 .
•    Lafrenière RG, Rochefort DL, Chrétien N i in. (1997). „Niestabilna insercja w regionie flankującym 5 'genu cystatyny B jest najczęstszą mutacją w postępującej padaczce mioklonie typu 1, EPM1”. Nat. Genet . 15 (3): 298–302. doi : 10.1038/ng0397-298 . PMID 9054946 . S2CID 21180258 .
•    Virtaneva K, D'Amato E, Miao J i in. (1997). „Niestabilna ekspansja minisatelitów powodująca recesywnie dziedziczną padaczkę mioklonie, EPM1”. Nat. Genet . 15 (4): 393–6. doi : 10.1038/ng0497-393 . PMID 9090386 . S2CID 24971949 .
•   Bespalova IN, Adkins S, Pranzatelli M, Burmeister M (1997). „Nowa mutacja cystatyny B i diagnostyczny test PCR u pacjenta z postępującą padaczką miokloniczną Unverricht-Lundborg” (PDF) . Jestem. J. Med. Genet . 74 (5): 467–71. doi : 10.1002/(SICI)1096-8628(19970919)74:5<467::AID-AJMG1>3.0.CO;2-L . hdl : 2027.42/38271 . PMID 9342192 .

Linki zewnętrzne

• Wpis GeneReviews/NCBI/NIH/UW dotyczący choroby Unverrichta-Lundborga lub EPM1
• MEROPS dotycząca peptydaz i ich inhibitorów : I25.003
• PDBe-KB zawiera przegląd wszystkich informacji o strukturze dostępnych w PDB dla ludzkiej cystatyny-B