Cytochrom b 5
| Cytochrom b5 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Cytochrom B5 (szczur) związany ze swoim kofaktorem . Hem na czarno, żelazo na pomarańczowo i wiążące żelazo reszty histydyny pokazane jako pałeczki. ()
| |||||||
| Identyfikatory | |||||||
| Symbol | CYB5A | ||||||
| Alt. symbolika | CYB5 | ||||||
| gen NCBI | 1528 | ||||||
| HGNC | 2570 | ||||||
| OMIM | 250790 | ||||||
| WPB | 1JEX | ||||||
| RefSeq | NM_001914 | ||||||
| UniProt | P00167 | ||||||
| Inne dane | |||||||
| Umiejscowienie | Chr. 18 q23 | ||||||
| |||||||
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| cytochromu b5 | |||||||||
| Symbol | Cyt_B5 | ||||||||
| Pfam | PF00173 | ||||||||
| InterPro | IPR001199 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00170 | ||||||||
| Błona | 211 | ||||||||
| |||||||||
Cytochromy b 5 to wszechobecne hemoproteiny transportujące elektrony, występujące u zwierząt , roślin , grzybów i purpurowych bakterii fototroficznych . Warianty mikrosomalne i mitochondrialne są związane z błoną, podczas gdy bakterie i te z erytrocytów i innych tkanek zwierzęcych są rozpuszczalne w wodzie . Rodzina białek podobnych do cytochromu b 5 obejmuje (oprócz samego cytochromu b 5 ) domeny hemoproteinowe kowalencyjnie związane z innymi domenami redoks w flawocytochromie cytochromu b 2 ( dehydrogenaza L -mleczanowa; EC 1.1.2.3 ), oksydaza siarczynowa ( EC 1.8.3.1 ) , roślinne i grzybowe reduktazy azotanowe ( EC 1.7.1.1 , EC 1.7.1.2 , EC 1.7.1.3 ) oraz roślinne i grzybowe białka fuzyjne cytochrom b5 /acylolipid-desaturaza.
Struktura
Znane są trójwymiarowe struktury wielu cytochromów b 5 i drożdżowego flawocytochromu b 2 . Fałda należy do klasy α+β, z dwoma hydrofobowymi rdzeniami po każdej stronie arkusza β. Większy rdzeń hydrofobowy stanowi kieszeń wiążącą hem, zamkniętą z każdej strony parą helis połączonych zwojem. Mniejszy hydrofobowy rdzeń może pełnić jedynie rolę strukturalną i jest utworzony przez przestrzennie bliskie segmenty N-końcowe i C-końcowe. Dwie histydynowe zapewniają piąty i szósty ligand hemowy, a propionianowa krawędź grupy hemowej znajduje się na otworze szczeliny hemowej. Dwa izomery cytochromu b 5 , określane jako formy A (główna) i B (podrzędna), różnią się obrotem hemu o 180° wokół osi wyznaczonej przez węgle α- i γ-mezo.
Cytochrom b 5 w niektórych reakcjach biochemicznych
EC 1.6.2.2 reduktaza cytochromu b 5
- NADH + H + + 2 żelazocytochrom b 5 → NAD + + 2 ferrocytochrom b 5
EC 1.10.2.1 L - askorbinian— reduktaza cytochromu b 5
- L -askorbinian + ferrycytochrom b 5 → monodehydroaskorbinian + ferrocytochrom b 5
EC 1.14.18.2 Monooksygenaza CMP- N -acetyloneuraminianowa
- CMP- N -acetyloneuraminian + 2 ferrocytochrom b 5 + O 2 + 2 H + → CMP- N -glikoloiloneuraminian + 2 żelazocytochrom b 5 + H 2 O
EC 1.14.19.1 stearoilo-CoA 9-desaturaza
- stearoilo-CoA + 2 ferrocytochrom b 5 + O 2 + 2 H + → oleoilo-CoA + 2 ferricytochrom b 5 + H 2 O
EC 1.14.19.3 linoleoilo-CoA 9-desaturaza
- linoleoilo-CoA + 2 ferrocytochrom b 5 + O 2 + 2 H + → γ-linolenoilo-CoA + 2 ferricytochrom b 5 + H 2 O
Zobacz też
- Lederer F (1994). „Cytochrom b5-krotnie: adaptowalny moduł”. Biochimie . 76 (7): 674–92. doi : 10.1016/0300-9084(94)90144-9 . PMID 7893819 .
- Napier JA, Michaelson LV, Sayanova O (luty 2003). „Rola desaturaz fuzyjnych cytochromu b5 w syntezie wielonienasyconych kwasów tłuszczowych”. Prostaglandyny, leukotrieny i niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe . 68 (2): 135–43. doi : 10.1016/S0952-3278(02)00263-6 . PMID 12538077 .
- Rivera M, Barillas-Mury C, Christensen KA, Little JW, Wells MA, Walker FA (grudzień 1992). „Synteza genów, ekspresja bakteryjna i badania spektroskopowe 1H NMR zewnętrznej błony mitochondrialnej szczura, cytochromu b5”. Biochemia . 31 (48): 12233–40. doi : 10.1021/bi00163a037 . PMID 1333795 .
- Schenkman JB, Jansson I (luty 2003). „Wiele ról cytochromu b5”. Farmakologia i terapia . 97 (2): 139–52. doi : 10.1016/S0163-7258(02)00327-3 . PMID 12559387 .
Linki zewnętrzne
- – Struktura roztworu szczurzego cytochromu b 5 (postać A)
- – Struktura roztworu szczurzego cytochromu b 5 (forma B)
- – Rentgenowska struktura cytochromu b 558 z Ectothiorhodospira vacuolata
- Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM): 250790 – Methemoglobinemia spowodowana niedoborem cytochromu b 5