Monooksygenaza CMP-N-acetyloneuraminianowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| monooksygenazy CMP-N-acetyloneuraminianowej | |||||||||
| nr WE | 1.14.18.2 | ||||||||
| nr CAS | 116036-67-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii monooksygenaza CMP -N-acetyloneuraminianowa ( EC 1.14.18.2 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- CMP-N-acetyloneuraminian + 2 żelazocytochrom b 5 + O 2 + 2 H + CMP-N-glikoloiloneuraminian + 2 żelazocytochrom b 5 + H 2 O
Cztery substraty tego enzymu to CMP-N-acetyloneuraminian, H2O ferrocytochrom - b5 , O2 ferrycytochrom i H + , podczas gdy jego 3 produkty to CMP-N glikoloiloneuraminian, b5 i .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na sparowanych dawców, z O2 jako utleniaczem i włączaniem lub redukcją tlenu. Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 z innym związkiem jako jednym donorem i włączeniem jednego atomu tlenu do drugiego donora. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to CMP-N-acetyloneuraminate, ferrocytochrome-b5:oxygen oksydoreduktaza (N-acetylo-hydroksylująca) . Inne powszechnie stosowane nazwy to hydroksylaza kwasu CMP-N-acetyloneuraminowego , hydroksylaza CMP-Neu5Ac , monooksygenaza monofosfoacetylo-neuraminianowa cytydyny , monooksygenaza N-acetyloneuraminowa i hydroksylaza cytydyno-5'-monofosforano-N-acetylo-neuraminowa . Enzym ten bierze udział w metabolizmie aminocukrów .
- Shaw L, Schauer R (1988). „Biosynteza kwasu N-glikoloilo-neuraminowego zachodzi przez hydroksylację CMP-glikozydu kwasu N-acetyloneuraminowego”. Biol. chemia Hoppe-Seyler . 369 (6): 477–86. doi : 10.1515/bchm3.1988.369.1.477 . PMID 3202954 .
- Kozutsumi Y, Kawano T, Yamakawa T, Suzuki A (listopad 1990). „Udział cytochromu b5 w hydroksylacji kwasu CMP-N-acetyloneuraminowego w cytozolu wątroby myszy”. J. Biochem . Tokio. 108 (5): 704–6. PMID 1964451 .
- Schneckenburger P, Shaw L, Schauer R (1994). „Oczyszczanie, charakteryzacja i rekonstytucja hydroksylazy CMP-N-acetyloneuraminianowej z wątroby myszy”. glikokonj. J. _ 11 (3): 194–203. doi : 10.1007/BF00731218 . PMID 7841794 .
- Kawano T, Koyama S, Takematsu H i in. (1995). „Klonowanie molekularne hydroksylazy kwasu cytydyno-monofosfo-N-acetyloneuraminowego. Regulacja specyficznej dla gatunku i tkanki ekspresji kwasu N-glikoliloneuraminowego” . J. Biol. chemia . 270 (27): 16458–63. doi : 10.1074/jbc.270.27.16458 . PMID 7608218 .
- Lottspeich F, Schauer R (1996). „hydroksylaza kwasu CMP-N-acetyloneuraminowego: pierwsze cytozolowe białko żelazowo-siarkowe Rieske opisane u Eukarya” . FEBS Lett . 385 (3): 197–200. doi : 10.1016/0014-5793(96)00384-5 . PMID 8647250 .
