Czynnik cytozolowy neutrofili 4

NCF4
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, NCF, P40PHOX, SH3PXD4, neutrofilowy czynnik cytozolowy 4,
identyfikatory zewnętrzne CGD3
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcje molekularne Składnik komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Neutrofilowy czynnik cytozolowy 4 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen NCF4 .

Funkcjonować

Białko kodowane przez ten gen jest cytozolowym składnikiem regulatorowym oksydazy NADPH wytwarzającej ponadtlenek, wieloskładnikowego układu enzymatycznego ważnego dla obrony gospodarza. Białko to jest preferencyjnie wyrażane w komórkach linii mieloidalnej. Oddziałuje głównie z neutrofilowym czynnikiem cytozolowym 2 (NCF2/p67-phox), tworząc kompleks z neutrofilowym czynnikiem cytozolowym 1 (NCF1/p47-phox), który dalej oddziałuje z małym białkiem G RAC1 i przemieszcza się do błony po stymulacji komórki. Kompleks ten następnie aktywuje flawocytochrom b, rdzeń katalityczny zintegrowany z błoną układu enzymatycznego. Domena PX tego białka może wiązać produkty fosfolipidowe kinazy PI(3), co sugeruje jej rolę w zdarzeniach sygnalizacyjnych, w których pośredniczy kinaza PI(3). Stwierdzono, że fosforylacja tego białka negatywnie reguluje aktywność enzymu. Zaobserwowano alternatywne splicingowe warianty transkryptu kodujące różne izoformy.

Znaczenie kliniczne

Badania GWAS wykazały, że pacjenci z chorobą Leśniowskiego-Crohna z pewnymi SNP w NCF4 są bardziej podatni na chorobę Leśniowskiego-Crohna. Pacjent z chorobą Crohna z wariantami rs4821544 wykazał zmniejszone reaktywne formy tlenu po stymulacji GM-CSF, która jest cytokiną prozapalną.

Interakcje

Wykazano, że neutrofilowy czynnik cytozolowy 4 oddziałuje z Ku70 , neutrofilowym czynnikiem cytozolowym 1 i moezyną .

Dalsza lektura

•   Matute JD, Arias AA, Dinauer MC, Patiño PJ (2006). „p40phox: ostatnia podjednostka oksydazy NADPH” . Komórki Krwi Mol. Dis . 35 (2): 291–302. doi : 10.1016/j.bcmd.2005.06.010 . PMID 16102984 .
•   Jones JH (1977). „Istota pielęgniarstwa operacyjnego. Personel paramedyczny”. Pielęgniarki Australii J. 7 (1): 44–5, 63–4. PMID 243433 .
•    Leto TL, Adams AG, de Mendez I (1994). „Montaż oksydazy NADPH fagocytów: wiązanie domen homologii Src 3 z celami bogatymi w prolinę” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 91 (22): 10650–4. Bibcode : 1994PNAS...9110650L . doi : 10.1073/pnas.91.22.10650 . PMC45079 . _ PMID 7938008 .
•   Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
•   Tsunawaki S, Mizunari H, Nagata M, Tatsuzawa O, Kuratsuji T (1994). „Nowy składnik cytozolowy, p40phox, oksydazy wybuchu oddechowego wiąże się z p67phox i jest nieobecny u pacjentów z przewlekłą chorobą ziarniniakową, u których brakuje p67phox”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 199 (3): 1378–87. doi : 10.1006/bbrc.1994.1383 . PMID 8147882 .
•    Wientjes FB, Hsuan JJ, Totty NF, Segal AW (1993). „p40phox, trzeci cytozolowy składnik kompleksu aktywacyjnego oksydazy NADPH zawierający domeny 3 homologii src” . Biochem. J. _ 296 (Pt 3) (3): 557-61. doi : 10.1042/bj2960557 . PMC 1137734 . PMID 8280052 .
•    Dusi S, Donini M, Rossi F (1996). „Mechanizmy aktywacji oksydazy NADPH: translokacja p40phox, Rac1 i Rac2 z cytozolu do błon ludzkich neutrofili pozbawionych p47phox lub p67phox” . Biochem. J. _ 314 (Pt 2) (2): 409–12. doi : 10.1042/bj3140409 . PMC 1217064 . PMID 8670049 .
•   Someya A, Nagaoka I, Nunoi H, Yamashita T (1996). „Translokacja świnki morskiej p40-phox podczas aktywacji oksydazy NADPH” . Biochim. Biofiza. Akta . 1277 (3): 217–25. doi : 10.1016/s0005-2728(96)00099-0 . PMID 8982388 .
•   Sathyamoorthy M, de Mendez I, Adams AG, Leto TL (1997). „p40 (phox) reguluje w dół aktywność oksydazy NADPH poprzez interakcje z jego domeną SH3” . J. Biol. chemia . 272 (14): 9141–6. doi : 10.1074/jbc.272.14.9141 . PMID 9083043 .
•   Grogan A, Reeves E, Keep N, Wientjes F, Totty NF, Burlingame AL, Hsuan JJ, Segal AW (1997). „Cytosolowe białka phox oddziałują i regulują składanie koroniny w neutrofilach”. J. Cell Sci . 110 (Pt 24) (24): 3071–81. doi : 10.1242/jcs.110.24.3071 . PMID 9365277 .
•   Fuchs A, Bouin AP, Rabilloud T, Vignais PV (1997). „Składnik 40-kDa oksydazy NADPH fagocytów (p40phox) jest fosforylowany podczas aktywacji w zróżnicowanych komórkach HL60” . Eur. J. Biochem . 249 (2): 531–9. doi : 10.1111/j.1432-1033.1997.00531.x . PMID 9370364 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•   Bouin AP, Grandvaux N, Vignais PV, Fuchs A (1998). „p40 (phox) jest fosforylowany na treoninie 154 i serynie 315 podczas aktywacji fagocytarnej oksydazy NADPH. Implikacja kinazy białkowej kinazy typu c w procesie fosforylacji” . J. Biol. chemia . 273 (46): 30097–103. doi : 10.1074/jbc.273.46.30097 . PMID 9804763 .
•   Grandvaux N, Grizot S, Vignais PV, Dagher MC (1999). „Autoantygen Ku70 oddziałuje z p40phox w limfocytach B”. J. Cell Sci . 112 (Pt 4) (4): 503–13. doi : 10.1242/jcs.112.4.503 . PMID 9914162 .
•   Nishiyama A, Ohno T, Iwata S, Matsui M, Hirota K, Masutani H, Nakamura H, Yodoi J (1999). „Wykazanie interakcji tioredoksyny z p40phox, składnikiem oksydazy fagocytów, przy użyciu drożdżowego systemu dwuhybrydowego”. immunol. Lett . 68 (1): 155-9. doi : 10.1016/S0165-2478(99)00045-0 . PMID 10397171 .
•    Hasebe T, Someya A, Nagaoka I (1999). „Identyfikacja wariantu składania mRNA p40phox, składnika oksydazy NADPH fagocytów” . FEBS Lett . 455 (3): 257–61. doi : 10.1016/S0014-5793(99)00905-9 . PMID 10437784 . S2CID 23509959 .
•   Dunham I, Shimizu N, Roe BA, Chissoe S, Hunt AR, Collins JE, Bruskiewich R, Beare DM, Clamp M, Smink LJ, Ainscough R, Almeida JP, Babbage A, Bagguley C, Bailey J, Barlow K, Bates KN , Beasley O, Bird CP, Blakey S, Bridgeman AM, Buck D, Burgess J, Burrill WD, O'Brien KP (1999). „Sekwencja DNA ludzkiego chromosomu 22” . Natura . 402 (6761): 489–95. Bibcode : 1999Natur.402..489D . doi : 10.1038/990031 . PMID 10591208 .
•   Vergnaud S, Paclet MH, El Benna J, Pocidalo MA, Morel F (2000). „Komplementacja oksydazy NADPH u pacjentów z CGD z niedoborem p67-phox, interakcji p67-phox / p40-phox” . Eur. J. Biochem . 267 (4): 1059–67. doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01097.x . PMID 10672014 .
•   Grizot S, Grandvaux N, Fieschi F, Fauré J, Massenet C, Andrieu JP, Fuchs A, Vignais PV, Timmins PA, Dagher MC, Pebay-Peyroula E (2001). „Analizy rozpraszania neutronów pod małymi kątami i filtracji żelowej czynników cytozolowych oksydazy neutrofili NADPH podkreślają rolę C-końcowego końca p47phox w powiązaniu z p40phox”. Biochemia . 40 (10): 3127–33. doi : 10.1021/bi0028439 . PMID 11258927 .