Dekarboksylaza D-dopachromu

Identyfikatory
dekarboksylazy D -dopachromu
nr WE	4.1.1.84
nr CAS	184111-06-6
Bazy danych
IntEnz	Widok IntEnz
BRENDA	Wpis BRENDY
ExPASy	Widok NiceZyme
KEGG	Wpis KEGG
MetaCyc	szlak metaboliczny
PRYM	profil
Struktury PDB	RCSB PDB PDBe PDB suma
Szukaj PKW artykuły PubMed artykuły NCBI białka

Enzym dekarboksylaza D -dopachromu ( EC 4.1.1.84 ) katalizuje reakcję chemiczną

D -dopachrom ${\ Displaystyle \ rightleftharpoons}$ 5,6-dihydroksyindol + _CO2

Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksyliaza D-dopachromu (tworząca 5,6-dihydroksyindol) . Inne powszechnie używane nazwy to fenylopirogronian tautomerazy II , D-tautomerazy , D-dopachromu tautomerazy i D-dopachromu karboksy-liazy .

•   Odh G, Hindemith A, Rosengren AM, Rosengren E, Rorsman H (1993). „Izolacja nowej tautomerazy monitorowanej przez konwersję D-dopachromu do 5,6-dihydroksyindolu”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 197 (2): 619–24. doi : 10.1006/bbrc.1993.2524 . PMID 8267597 .
•   Yoshida H, Nishihira J, Suzuki M, Hikichi K (1997). „Charakterystyka NMR właściwości fizykochemicznych szczurzej tautomerazy D-dopachromu”. Biochem. Mol. Biol. Int . 42 (5): 891–9. doi : 10.1080/15216549700203331 . PMID 9285056 .
•   J; Taniguchi, M; Nakagawa, A; Tanaka, I; Suzuki, M; Nishihira, J (1999). „Struktura krystaliczna ludzkiej tautomerazy D-dopachromu, homologu czynnika hamującego migrację makrofagów, przy rozdzielczości 1,54 A”. Biochemia . 38 (11): 3268–79. doi : 10.1021/bi982184o . PMID 10079069 .
•   Nishihira J, Fujinaga M, Kuriyama T, Suzuki M, Sugimoto H, Nakagawa A, Tanaka I, Sakai M (1998). „Klonowanie molekularne cDNA ludzkiej tautomerazy D-dopachromu: N-końcowa prolina jest niezbędna do aktywacji enzymu”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 243 (2): 538–44. doi : 10.1006/bbrc.1998.8123 . PMID 9480844 .