Dehydrogenaza wodorowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydrogenazy wodorowej | |||||||||
| nr WE | 1.12.1.2 | ||||||||
| nr CAS | 9027-05-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza wodorowa ( EC 1.12.1.2 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- H. 2 + NAD + H + + NADH
Zatem dwoma substratami tego enzymu są H 2 i NAD + , podczas gdy jego dwoma produktami są H + i NADH .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na wodór jako donor z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to oksydoreduktaza wodoru:NAD+ . Inne powszechnie używane nazwy to H2: oksydoreduktaza NAD+ , hydrogenaza połączona z NAD+ , hydrogenaza dwukierunkowa i hydrogenaza . Enzym ten bierze udział w metabolizmie glioksylanów i dikarboksylanów oraz metabolizmie metanu. Ma 6 kofaktorów : FAD , Żelazo , FMN , Flawiny , Nikiel i Żelazo-siarka .
- BONE DH, BERNSTEIN S, VISHNIAC W (1963). „Oczyszczanie i niektóre właściwości różnych form dehydrogenazy wodorowej”. Biochim. Biofiza. Akta . 67 : 581-8. doi : 10.1016/0006-3002(63)91868-7 . PMID 13968752 .
- Schneider K, Schlegel HG (1976). „Oczyszczanie i właściwości rozpuszczalnej hydrogenazy z Alcaligenes eutrophus H 16”. Biochim. Biofiza. Akta . 452 (1): 66–80. doi : 10.1016/0005-2744(76)90058-9 . PMID 186126 .
