Syntaza dihydrodipikolinianu
| Syntaza 4-hydroksy-tetrahydrodipikolinianu | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Syntaza dihydrodipikolinianu homotetramer, Vitis vinifera
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 4.3.3.7 | ||||||||
| nr CAS | 9055-59-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Rodzina syntetazy dihydrodipikolinianu | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura krystaliczna syntazy dihydrodipikolinianu dapa-2 (ba3935) z Bacillus anthracis w rozdzielczości 1,94a.
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | DHDPS | ||||||||
| Pfam | PF00701 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0036 | ||||||||
| InterPro | IPR002220 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00569 | ||||||||
| SCOP2 | 1dhp / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00950 | ||||||||
| |||||||||
Syntaza 4-hydroksy-tetrahydrodipikolinianu (EC 4.3.3.7, syntaza dihydrodipikolinianu , syntetaza dihydropikolinianu , syntaza kwasu dihydrodipikolinowego , hydrolyaza L -asparaginianu-4-semialdehydu (dodanie pirogronianu i cyklizacja) , dapA (gen) ) jest enzymem o systematycznym nazwa Hydrolyaza L -asparaginian-4-semialdehydu (dodanie pirogronianu i cyklizacja; tworzenie ( 4S )-4-hydroksy-2,3,4,5-tetrahydro-(2S ) -dipikolinianu) . Enzym ten katalizuje następującą reakcję chemiczną
- pirogronian + L -asparaginian-4-semialdehyd { (2 S , 4 S ) -4-hydroksy-2,3,4,5-tetrahydrodipikolinian + H2O
Reakcja przebiega w trzech kolejnych etapach.
Funkcjonować
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności liaz aminowych, które rozszczepiają wiązania węgiel-azot. Syntaza 4-hydroksy-tetrahydrodipikolinianu jest kluczowym enzymem w biosyntezie lizyny poprzez szlak diaminopimelinianowy u prokariotów , niektórych fikomycetów i roślin wyższych . Enzym katalizuje kondensację L-asparaginianu-beta-semialdehydu i pirogronianu do kwasu 4-hydroksy-tetrahydropikolinowego poprzez mechanizm ping -ponga , w którym pirogronian wiąże się z enzymem, tworząc zasadę Schiffa z resztą lizyny .
Powiązane enzymy
Trzy inne białka są strukturalnie spokrewnione z tym enzymem i prawdopodobnie również działają poprzez podobny mechanizm katalityczny. Są to liaza N-acetyloneuraminianowa Escherichia coli ( EC 4.1.3.3 ) (białko NanA), która katalizuje kondensację N -acetylo-D-mannozaminy i pirogronianu z wytworzeniem N -acetyloneuraminianu ; Rhizobium meliloti ( Sinorhizobium meliloti ) białko MosA, które bierze udział w biosyntezie ryzopiny 3- O -metylo-scyllo-inozaminy; i E. coli hipotetyczne białko YjhH.
Struktura
Sekwencje syntazy 4-hydroksy-tetrahydrodipikolinianu z różnych źródeł są dobrze zachowane. Struktura ma postać homotetrameru, w którym 2 monomery są powiązane w przybliżeniu 2-krotną symetrią . Każdy monomer zawiera 2 domeny: 8-krotną beczkę α/β i C-końcową domenę α-helikalną . Fałd przypomina fałd liazy N - acetyloneuraminianowej . Miejsce aktywne lizyny znajduje się w domenie beczki i ma dostęp przez 2 kanały po C-końcowej stronie beczki.
Dalsza lektura
- Shedlalski JG, Gilvarg C (marzec 1970). „Enzym kondensujący semialdehyd pirogronianowo-asparaginowy z Escherichia coli” . Journal of Biological Chemistry . 245 (6): 1362–73. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63245-4 . PMID 4910051 .
Linki zewnętrzne
- 4-hydroksy-tetrahydrodipikolinian + syntaza w US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
