Dioksygenaza tauryny
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dioksygenazy tauryny | |||||||||
| nr WE | 1.14.11.17 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dioksygenaza tauryny ( EC 1.14.11.17 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną .
- tauryna + 2-oksoglutaran + O 2 siarczyn + aminoacetaldehyd + bursztynian + CO2
Trzema substratami tego enzymu są tauryna , CO2 2 - oksoglutaran i O2 . , podczas gdy jego czterema produktami są siarczyny , aminoacetaldehyd , bursztynian i
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na sparowanych dawców, z O2 jako utleniaczem i włączaniem lub redukcją tlenu. Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 z 2-oksoglutaranem jako jednym donorem i włączeniem jednego atomu tlenu do każdego donora. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to tauryna, 2-oksoglutaran:O2 oksydoreduktaza (tworząca siarczyny) . Inne powszechnie używane nazwy to dioksygenaza 2-aminoetanosulfonianowa i dioksygenaza tauryny zależna od alfa-ketoglutaranu . Enzym ten bierze udział w metabolizmie tauryny i hipotauryny. Ma 3 kofaktory : żelazo , askorbinian i Fe2+ .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 4 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1GQW , 1GY9 , 1OS7 i 1OTJ .
Mechanizm
Kroki inicjujące
W rozkładzie tauryny wykazano, że tlen cząsteczkowy jest aktywowany przez żelazo II, które znajduje się w koordynującym kompleksie dioksygenazy tauryny. Tutaj enzym z połączeniem żelaza II i 2-oksoglutaranu utrzymuje wiązania niekowalencyjne poprzez oddziaływania elektrostatyczne i koordynuje nukleofilowy atak tlenu na atom węgla 2-oksoglutaranu 2. Prowadzi to do dwóch utleniań, jednego na 2-oksoglutaran, a drugi na taurynie, każdy po jednym elektronie.
Dalsza lektura
- Eichhorn E, van der Ploeg JR, Kertesz MA, Leisinger T (wrzesień 1997). „Charakterystyka zależnej od alfa-ketoglutaranu dioksygenazy tauryny z Escherichia coli” . Journal of Biological Chemistry . 272 (37): 23031–23036. doi : 10.1074/jbc.272.37.23031 . PMID 9287300 .
