Dioksygenaza tyminowa

identyfikatory
dioksygenazy tyminowej
nr WE 1.14.11.6
nr CAS 37256-67-0
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii dioksygenaza tyminy ( EC 1.14.11.6 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną

tymina + 2-oksoglutaran + O 2 5-hydroksymetylouracyl + bursztynian + CO2

Trzema substratami tego enzymu są tymina , CO2 2 -oksoglutaran i O2 . , podczas gdy jego trzema produktami są 5 - hydroksymetyluracyl, bursztynian i

Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na sparowanych dawców, z O2 jako utleniaczem i włączaniem lub redukcją tlenu. Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 z 2-oksoglutaranem jako jednym donorem i włączeniem jednego atomu tlenu do każdego donora. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to tymina, 2-oksoglutaran: oksydoreduktaza tlenowa (7-hydroksylująca) . Inne powszechnie używane nazwy to 7-hydroksylaza tyminy , dioksygenaza 5-hydroksy-metylouracylu i oksygenaza 5-hydroksymetyluracylu . Ma 2 kofaktory : żelazo i askorbinian .

  •   Bankel L, Holme E, Lindstedt G, Lindstedt S (1972). „Oksygenazy zaangażowane w metabolizm tyminy i tymidyny w Neurospora crassa” . FEBS Lett . 21 (2): 135–138. doi : 10.1016/0014-5793(72)80121-2 . PMID 11946494 .
  •   Liu CK, Hsu CA, Abbott MT (1973). „Kataliza trzech kolejnych reakcji dioksygenazy przez 7-hydroksylazę tyminy”. Łuk. Biochem. Biofiza . 159 (1): 180-7. doi : 10.1016/0003-9861(73)90443-8 . PMID 4274083 .
  •   Warn-Cramer BJ, Macrander LA, Abbott MT (1983). „Wyraźnie różne zależności askorbinianu kolejnych reakcji dioksygenazy alfa-ketoglutaranu katalizowanych przez zasadniczo jednorodną 7-hydroksylazę tyminy z Rhodotorula glutinis”. J. Biol. chemia . 258 (17): 10551-7. PMID 6684117 .