Ferredoksyna — reduktaza NAD(+).

Identyfikatory
reduktazy ferredoksyny-NAD+
nr WE 1.18.1.3
nr CAS 39369-37-4
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

W enzymologii -NAD + reduktaza ferredoksyny ( EC 1.18.1.3 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną :

zredukowana ferredoksyna + NAD + ferredoksyna + NADH + H + ⇌ { }

Zatem dwoma substratami tego enzymu są zredukowana ferredoksyna i NAD + , podczas gdy jego 3 produkty to utleniona ferredoksyna , NADH i H + . Enzym ten bierze udział w metabolizmie kwasów tłuszczowych .

Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na białka żelazowo-siarkowe jako donor z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem.

Systematyczna nazwa tego enzymu to ferredoksyna:NAD + oksydoreduktaza . W powszechnym użyciu jest wiele nazw:

  • reduktaza dinukleotydu ferredoksyno-nikotynoamidoadeninowego
  • reduktaza ferredoksyny
  • NAD + -reduktaza ferredoksyny
  • ferredoksyna-NAD + reduktaza
  • reduktaza NAD + związana z ferredoksyną
  • reduktaza ferredoksyny-NAD

Gdy cząsteczka NAD jest w formie zredukowanej, enzym jest określany jako:

  • Oksydoreduktaza ferredoksyny NADH
  • zredukowany dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy-ferredoksyna
  • reduktaza NADH-ferredoksyna
  • Oksydoreduktaza flawodoksyny NADH
  • NADH 2 -oksydoreduktaza ferredoksyny

Inne enzymy z rodziny obejmują:

  • NADH-ferredoksyna reduktaza NAP (składnik wieloskładnikowego układu enzymatycznego dioksygenazy naftalenu)
  • reduktaza NADH-ferredoksyna TOL (składnik dioksygenazy toluenowej)

Studia strukturalne

Pod koniec 2007 r. rozwiązano tylko jedną strukturę tej klasy enzymów o kodzie dostępu PDB 1KRH .

  •   Jungermann K, Thauer RK, Leimenstoll G, Decker K (1973). „Funkcja zredukowanych oksydoreduktaz nukleotydu pirydyny-ferredoksyny w sacharolitycznych Clostridia”. Biochim. Biofiza. Akta . 305 (2): 268–80. doi : 10.1016/0005-2728(73)90175-8 . PMID 4147457 .