Ferrytyna mitochondrialna

FTMT
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, MTF, ferrytyna mitochondrialna, mitochondrialne
identyfikatory zewnętrzne ferrytyny
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Ferrytyna mitochondrialna jest enzymem ferroksydazy , który u ludzi jest kodowany przez gen FTMT .

Jest klasyfikowany jako białko wiążące metale, które znajduje się w mitochondriach . Po wchłonięciu białka przez mitochondria może ono zostać przetworzone w dojrzałe białko i złożyć funkcjonalne otoczki ferrytynowe .

Struktura

Jego strukturę określono przy 1,70 Å za pomocą dyfrakcji rentgenowskiej i zawiera 182 reszty. Jest w 67% spiralny. Wykres Ramachandrana pokazuje, że struktura ferrytyny mitochondrialnej jest głównie helikalna alfa z niską przewagą arkuszy beta.

Dalsza lektura

•   Langlois d'Estaintot B, Santambrogio P, Granier T i in. (2004). „Struktura krystaliczna i właściwości biochemiczne ludzkiej ferrytyny mitochondrialnej i jej mutanta Ser144Ala”. J. Mol. Biol . 340 (2): 277–93. doi : 10.1016/j.jmb.2004.04.036 . PMID 15201052 .
•   Zanella I, Derosas M, Corrado M i in. (2008). „Efekty wyciszania frataksyny w komórkach HeLa są ratowane przez ekspresję ludzkiej ferrytyny mitochondrialnej” (PDF) . Biochim. Biofiza. Akta . 1782 (2): 90–8. doi : 10.1016/j.bbadis.2007.11.006 . PMID 18160053 .
•    Wilkinson J, Di X, Schönig K i in. (2006). „Tkankowo specyficzna ekspresja ferrytyny H reguluje komórkową homeostazę żelaza in vivo” . Biochem. J. _ 395 (3): 501–7. doi : 10.1042/BJ20060063 . PMC 1462685 . PMID 16448386 .
•    Iwasaki K, Mackenzie EL, Hailemariam K i in. (2006). „Regulacja za pośrednictwem heminy elementu reagującego na przeciwutleniacze ludzkiego genu ferrytyny H i rola Ref-1 podczas różnicowania erytroidów komórek K562” . Mol. Komórka. Biol . 26 (7): 2845–56. doi : 10.1128/MCB.26.7.2845-2856.2006 . PMC 1430308 . PMID 16537925 .
•    Hasan MR, Tosha T, Theil EC (2008). „Ferrytyna zawiera mniej żelaza (59Fe) w komórkach, gdy pory białka są rozwinięte przez mutację” . J. Biol. chemia . 283 (46): 31394–400. doi : 10.1074/jbc.M806025200 . PMC 2581568 . PMID 18805796 .
•    Cazzola M, Invernizzi R, Bergamaschi G i in. (2003). „Ekspresja mitochondrialnej ferrytyny w komórkach erytroidalnych od pacjentów z niedokrwistością syderoblastyczną”. Krew . 101 (5): 1996–2000. doi : 10.1182/blood-2002-07-2006 . PMID 12406866 . S2CID 5729203 .
•   Faniello MC, Fregola A, Nisticò A i in. (2006). „Wykrywanie i analiza funkcjonalna SNP w promotorze ludzkiego genu ferrytyny H, który moduluje ekspresję genów”. gen . 377 : 1–5. doi : 10.1016/j.gene.2006.02.034 . PMID 16797877 .
•    Iwasaki K, Hailemariam K, Tsuji Y (2007). „PIAS3 oddziałuje z ATF1 i reguluje ludzki gen ferrytyny H poprzez element reagujący na przeciwutleniacze” . J. Biol. chemia . 282 (31): 22335–43. doi : 10.1074/jbc.M701477200 . PMC 2409283 . PMID 17565989 .
•    MacKenzie EL, Tsuji Y (2008). „Podwyższony wapń wewnątrzkomórkowy zwiększa ekspresję ferrytyny H poprzez niezależny od NFAT mechanizm posttranskrypcyjny obejmujący stabilizację mRNA” . Biochem. J. _ 411 (1): 107–13. doi : 10.1042/BJ20071544 . PMC 2702759 . PMID 18076382 .
•   Drysdale J, Arosio P, Invernizzi R i in. (2002). „Ferrytyna mitochondrialna: nowy gracz w metabolizmie żelaza”. Komórki Krwi Mol. Dis . 29 (3): 376–83. doi : 10.1006/bcmd.2002.0577 . PMID 12547228 .
•    Fisher J, Devraj K, Ingram J i in. (2007). „Ferrytyna: nowy mechanizm dostarczania żelaza do mózgu i innych narządów”. Jestem. J. Physiol., Cell Physiol . 293 (2): C641–9. doi : 10.1152/ajpcell.00599.2006 . PMID 17459943 . S2CID 2673703 .
•    Campanella A, Rovelli E, Santambrogio P i in. (2009). „Ferrytyna mitochondrialna ogranicza uszkodzenia oksydacyjne regulujące dostępność żelaza w mitochondriach: hipoteza o ochronnej roli w ataksji Friedreicha” . Szum. Mol. Genet . 18 (1): 1–11. doi : 10.1093/hmg/ddn308 . PMC 3298861 . PMID 18815198 .
•   Bou-Abdallah F, Biasiotto G, Arosio P, Chasteen ND (2004). „Przypuszczalne„ miejsce zarodkowania ”w ferrytynie ludzkiego łańcucha H nie jest wymagane do mineralizacji rdzenia żelaza”. Biochemia . 43 (14): 4332–7. doi : 10.1021/bi0498813 . PMID 15065877 .
•    Binning RC, Bacelo DE (2009). „Modelowanie komputerowe kompleksu dicynk-ferroksydaza ludzkiej ferrytyny H: bezpośrednie porównanie obliczonej teorii funkcjonału gęstości i struktur eksperymentalnych”. J. Biol. Inorg. chemia . 14 (8): 1199–208. doi : 10.1007/s00775-009-0563-z . PMID 19585161 . S2CID 23855417 .
•    Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
•    Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2002). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
•    MacKenzie EL, Ray PD, Tsuji Y (2008). „Rola i regulacja ferrytyny H w mitochondrialnym stresie oksydacyjnym, w którym pośredniczy rotenon” . Wolny Radic. Biol. Med . 44 (9): 1762–71. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2008.01.031 . PMC 2682214 . PMID 18325346 .
•   Bou-Abdallah F, Santambrogio P, Levi S i in. (2005). „Unikalne właściwości wiązania żelaza i utleniania ludzkiej ferrytyny mitochondrialnej: analiza porównawcza z ferrytyną ludzkiego łańcucha H”. J. Mol. Biol . 347 (3): 543–54. doi : 10.1016/j.jmb.2005.01.007 . PMID 15755449 .
•   Faniello MC, Di Sanzo M, Quaresima B i in. (2008). „Obniżenie za pośrednictwem p53 wydajności transkrypcyjnej promotora ferrytyny H przez NF-Y” . Int. J. Biochem. Biol komórkowy . 40 (10): 2110–9. doi : 10.1016/j.biocel.2008.02.010 . hdl : 10447/35800 . PMID 18372207 .
•    Snyder AM, Wang X, Patton SM i in. (2009). „Ferrytyna mitochondrialna w istocie czarnej w zespole niespokojnych nóg” . J. Neuropatol. Do potęgi. Neurol . 68 (11): 1193-9. doi : 10.1097/NEN.0b013e3181bdc44f . PMC 3024883 . PMID 19816198 .