Fosfataza ekdysteroidowo-fosforanowa

Fosfataza ekdysteroidofosforanowa jest pierwszą strukturą fosfatazy fosforanowo-steroidowej zawierającą fałdy alfa beta wspólne dla członków dwóch nadrodzin fosfatazy histydynowej (2H) z silną homologią do supresora sygnalizacji receptora komórek T-1 (Sts-1 PGM) białko. Domniemane miejsce aktywne EPPazy PGM zawiera reszty charakterystyczne wspólne dla enzymów 2H-fosfatazy, w tym konserwowaną histydynę (His80), która działa jako nukleofil podczas katalizy . Fizjologiczny substrat 22-fosforan ekdyzonu modelowano w hydrofobowej wnęce blisko miejsca wiązania fosforanów . EPPaza PGM wykazuje ograniczoną specyficzność substratową ze zdolnością do hydrolizy fosforanów steroidowych, analogu substratu fosfo-tyrozyny (pTyr) , para-nitrofenylofosforanu (pNPP) oraz peptydów i białek zawierających pTyr. Wykazano, że nowa białkowa fosfataza tyrozynowa (PTP) jest aktywna dla EPPazy. Również EPPazę i jej najbliższe homologi można pogrupować w odrębną podrodzinę w dużej nadrodzinie białek 2H- fosfatazy .

Obraz

Jeśli chodzi o sekwencję EPPazy, poniższy link pokaże, gdzie w sekwencji można znaleźć nici alfa i beta. http://www.rcsb.org/pdb/explore/remediatedSequence.do?structureId=3C7T

Badania EPPazy

W niektórych badaniach geny EPPazy uzyskano z ćmy jedwabnika, podczas gdy szczep Escherichia coli służył jako gospodarz do produkcji tego receptora. Plazmid , dla którego ten gen wszczepiono do szczepu E. coli.

Struktura

Strukturę EPPazy uzyskano za pomocą dyfrakcji rentgenowskiej , a poniższy link zawiera inny obraz struktury. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/mmdb/mmdbsrv.cgi?uid=70358

• Chen, Y.; Carpino, N.; Nassar, N. „Protein Data Bank (PDB)„ Struktura krystaliczna fosfatazy fosforanowej ekdyzonu, EPPazy, z Bombix mori w kompleksie z wolframianem„ ” .