Hemoglobina alfa 2

HBA2
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, HBA-T2, HBH, Hemoglobina, alfa 2, podjednostka hemoglobiny alfa 2, ECYT7
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
	nie dotyczy
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Hemoglobina, alfa 2, znana również jako HBA2 , jest genem , który u ludzi koduje łańcuch alfa globiny hemoglobiny .

Funkcjonować

Klaster genów ludzkiej alfa globiny znajduje się na chromosomie 16 i rozciąga się na około 30 kb, w tym siedem genów i pseudogenów podobnych do alfa globiny: 5'- HBZ - HBZP1 - HBM - HBAP1 - HBA2 - HBA1 - HBQ1 -3'. Sekwencje kodujące HBA2 (a ₂ ) i HBA1 (a _{1 ) są identyczne.} Geny te różnią się nieznacznie w regionach nieulegających translacji 5' i intronach, ale różnią się znacznie w regionach nieulegających translacji 3'.

Białko

Dwa łańcuchy alfa plus dwa łańcuchy beta tworzą HbA1c, które w normalnym dorosłym życiu stanowi około 97% całkowitej hemoglobiny ; łańcuchy alfa łączą się z łańcuchami delta, tworząc HbA-2 , która wraz z HbF (hemoglobina płodowa) stanowi pozostałe 3% hemoglobiny dorosłych.

Znaczenie kliniczne

Talasemie alfa najczęściej wynikają z delecji któregokolwiek z czterech alleli alfa, chociaż odnotowano niektóre talasemie alfa spowodowane mutacjami innymi niż delecja. Delecja 1 lub 2 alleli jest klinicznie cicha. Delecja 3 alleli powoduje chorobę HbH, prowadzącą do niedokrwistości i hepatosplenomegalii. Delecja wszystkich 4 alleli jest śmiertelna, ponieważ uniemożliwia organizmowi wytwarzanie hemoglobiny płodowej (HbF), hemoglobiny dorosłej (HbA) lub wariantowej hemoglobiny dorosłej (HbA2) i powoduje obrzęk płodu .

Dalsza lektura

Richter F, Meurers BH, Zhu C, Medvedeva VP, Chesselet MF (sierpień 2009). „Neurony wyrażają łańcuchy alfa i beta hemoglobiny w mózgach szczurów i ludzi” . The Journal of Neurology porównawczej . 515 (5): 538–47. doi : 10.1002/cne.22062 . PMC 3123135 . PMID 19479992 .
Phylipsen M, Vogelaar IP, Schaap RA, Arkesteijn SG, Boxma GL, van Helden WC, Wildschut IC, de Bruin-Roest AC, Giordano PC, Harteveld CL (sierpień 2010). „Nowa delecja alfa (0) -talasemii znaleziona w holenderskiej rodzinie (-- (AW))”. Komórki krwi, cząsteczki i choroby . 45 (2): 133–5. doi : 10.1016/j.bcmd.2010.05.004 . PMID 20682466 .
Sessa R, Puzone S, Ammirabile M, Piscopo C, Pagano L, Colucci S, Izzo P, Grosso M (luty 2010). „Identyfikacja i charakterystyka molekularna delecji -CAMPANIA, nowego defektu alfa (0) -talasemicznego, w dwóch niespokrewnionych rodzinach włoskich [poprawione]” . American Journal of Hematology . 85 (2): 143–4. doi : 10.1002/ajh.21591 . PMID 20054848 . S2CID 26190193 .
Yin XL, Zhang XH, Zhou TH, Zhang TL, Luo RG, Wang L, Zhou YL, Chen YS, Kong XJ, Liang B, He YY, Peng L, Lu LB, Fang SP, Wu ZK (2010). „Choroba hemoglobiny H w prowincji Guangxi w południowych Chinach: przegląd kliniczny 357 pacjentów”. Acta Hematologica . 124 (2): 86–91. doi : 10.1159/000314058 . PMID 20639625 . S2CID 38841342 .
Joly P, Lacan P, Bererd M, Garcia C, Zanella-Cleon I, Becchi M, Aubry M, Couprie N, Francina A (2009). „Opis dwóch nowych wariantów alfa: Hb Canuts [alpha85(F6)Asp-->His (alpha1)] i Hb Ambroise Pare [alpha117(GH5)Phe-->Ile (alpha2)]; dwa nowe warianty beta: Hb Beaujolais [beta84(EF8)Thr-->Asn] i Hb Monplaisir [beta147 (Tyr-Lys-Leu-Ala-Phe-Phe-Leu-Leu-Ser-Asn-Phe-Tyr-158-COOH)] i jedna nowa delta wariant: Hb (A2) Afryka Północna [delta59 (E3) Lys-->Met]”. Hemoglobina . 33 (3): 196–205. doi : 10.1080/03630260903058685 . PMID 19657833 . S2CID 26959240 .
Harteveld CL, Oosterhuis WP, Schoenmakers CH, Ananta H, Kos S, Bakker Verweij M, van Delft P, Arkesteijn SG, Phylipsen M, Giordano PC (kwiecień 2010). „alfa-talasemia maskowana defektami genu beta i nową mutacją miejsca poliadenylacji w genie alfa2-globiny”. Europejski Dziennik Hematologii . 84 (4): 354-8. doi : 10.1111/j.1600-0609.2009.01380.x . PMID 19912309 . S2CID 20511683 .
Kapralov A, Vlasova II, Feng W, Maeda A, Walson K, Tyurin VA, Huang Z, Aneja RK, Carcillo J, Bayir H, Kagan VE (październik 2009). „Aktywność peroksydazy kompleksów hemoglobina-haptoglobina: agregacja kowalencyjna i stres oksydacyjny w osoczu i makrofagach” . Journal of Biological Chemistry . 284 (44): 30395–407. doi : 10.1074/jbc.M109.045567 . PMC 2781594 . PMID 19740759 .
Roy P, Bhattacharya G, Banerjee D, Chandra S, Ghosh M, Choudhuri U, Das M, Dasgupta UB (2009). „Hb Sallanches [alpha104 (G11) Cys -> Tyr, TGC> TAC] występuje często na subkontynencie indyjskim”. Hemoglobina . 33 (6): 486–91. doi : 10.3109/03630260903336164 . PMID 19958194 . S2CID 22370275 .
Giardina B, Messana I, Scatena R, Castagnola M (1995). „Wiele funkcji hemoglobiny”. Krytyczne recenzje z biochemii i biologii molekularnej . 30 (3): 165–96. doi : 10.3109/10409239509085142 . PMID 7555018 .
Higgs DR, Vickers MA, Wilkie AO, Pretorius IM, Jarman AP, Weatherall DJ (kwiecień 1989). „Przegląd genetyki molekularnej klastra genów ludzkiej alfa-globiny” . Krew . 73 (5): 1081–104. doi : 10.1182/krew.V73.5.1081.1081 . PMID 2649166 .
Ribeiro DM, Sonati MF (2008). „Regulacja ekspresji genów ludzkiej alfa-globiny i alfa-talasemii” . Genetyka i badania molekularne . 7 (4): 1045–53. doi : 10.4238/vol7-4gmr472 . PMID 19048483 .
Waye JS, Eng B, Dutly F, Frischknecht H (2009). „alfa-talasemia spowodowana dwiema nowymi mutacjami splicingowymi genu alfa2-globiny: IVS-I-1 (G> A i G> T)”. Hemoglobina . 33 (6): 519–22. doi : 10.3109/03630260903333377 . PMID 19958200 . S2CID 41033036 .
Coelho A, Picanço I, Seuanes F, Seixas MT, Faustino P (sierpień 2010). „Nowe duże delecje w klastrze genów ludzkiej alfa-globiny: wyjaśnienie roli regulacyjnej HS-40 dalekiego zasięgu w natywnym środowisku chromosomów” (PDF) . Komórki krwi, cząsteczki i choroby . 45 (2): 147–53. doi : 10.1016/j.bcmd.2010.05.010 . hdl : 10400,18/117 . PMID 20580289 .
Sharma V, Kumar B, Kumar G, Saxena R (październik 2009). „Liczby genów globiny alfa: ważny modyfikator talasemii HbE / beta” . Hematologia . 14 (5): 297–300. doi : 10.1179/102453309X446126 . PMID 19843387 . S2CID 11461489 .
Turbpaiboon C, Wilairat P (2010). „Białko stabilizujące alfa-hemoglobinę: funkcja molekularna i korelacja kliniczna”. Granice w Bioscience . 15 (1): 1–11. doi : 10.2741/3601 . PMID 20036801 .
Voon HP, Vadolas J (grudzień 2008). „Kontrolowanie alfa-globiny: przegląd ekspresji alfa-globiny i jej wpływu na beta-talasemię” . Hematologia . 93 (12): 1868–76. doi : 10,3324/hematol, 13490 . PMID 18768527 .
Giordano PC, Cnossen MH, Joosten AM, Jansen CA, Hakvoort TE, Bakker-Verweij M, Arkesteijn SG, van Delft P, Waye JS, Bouva MJ, Harteveld CL (2010). „Kodon 24 (TAT> TAG) i kodon 32 (ATG> AGG) (Hb Rotterdam): dwie nowe mutacje genu alfa2 związane z łagodną alfa-talasemią stwierdzoną w tej samej rodzinie po badaniach przesiewowych noworodków”. Hemoglobina . 34 (4): 354–65. doi : 10.3109/03630269.2010.486341 . PMID 20642333 . S2CID 35413104 .
Mahdavi MR, Kowsarian M, Karami H, Mohseni A, Vahidshahi K, Roshan P, Hojjati MT, Ebrahimzadeh MA (październik 2010). „Występowanie delecji genu łańcucha alfa hemoglobiny u noworodków w północnej części Iranu”. Europejski Przegląd Nauk Medycznych i Farmakologicznych . 14 (10): 871–5. PMID 21222374 .
Balakrishnan G, Zhao X, Podstawska E, Proniewicz LM, Kincaid JR, Spiro TG (kwiecień 2009). „Wybiórcze badanie podjednostek rekombinacji CO w hemoglobinie monooksywęglowej za pomocą spektroskopii rezonansowej Ramana z edycją izotopów w czasie” . Biochemia . 48 (14): 3120–6. doi : 10.1021/bi802190f . PMC 2722936 . PMID 19245215 .
Zhu C, Yu W, Xie J, Chen L, Ding H, Shang X, Xu X (październik 2010). „Choroba hemoglobiny H spowodowana de novo mutacją genu α2-globiny i odziedziczoną powszechną delecją α-talasemii znalezioną u chińskiego chłopca”. Komórki krwi, cząsteczki i choroby . 45 (3): 223–6. doi : 10.1016/j.bcmd.2010.07.005 . PMID 20691621 .

Linki zewnętrzne

Ten artykuł zawiera tekst z Narodowej Biblioteki Medycznej Stanów Zjednoczonych , która jest własnością publiczną .