Aldolaza L-allo-treoniny
| L - aldolazy allo -treoninowej | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 4.1.2.49 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Aldolaza L - allo -treoniny (GLY1, EC 4.1.2.49 ) jest enzymem katalizującym konwersję L - allotreoniny glicyny (niezwykły stereoizomer) z jednej strony do i aldehydu octowego z drugiej strony. Sztuczne wyłączanie ( knockout ) tego enzymu w dzikich bakteriach nie ma znaczącego wpływu. Jednak takie wyłączenie hamuje wzrost mutantów, którym już brakuje innego enzymu, hydroksymetylotransferazy serynowej . Dlatego aldolaza L-allo-treoniny zapewnia alternatywną ścieżkę dla komórkowej glicyny, gdy hydroksymetylotransferaza serynowa jest obojętna. E.coli jest wysoce termostabilnym enzymem (przeżywa 60 stopni C), może być używana do oczyszczania.
Enzym jest specyficzny dla L - allotreoniny i nie może działać na bardziej powszechną L -treoninę. Różni się od EC 4.1.2.5 ( aldolaza L -treoniny) i EC 4.1.2.48 (mniej specyficzny enzym działający zarówno na L -treoninę, jak i L -allotreoninę). Wcześniej wymieniony enzym o bardzo podobnej nazwie (aldolaza allotreoniny, wcześniej EC 4.1.2.6 ), został usunięty w 1971 roku po tym, jak stwierdzono, że jest identyczny z EC 2.1.2.1 .
Enzym ten może również występować u zwierząt i roślin, w tym u myszy.
