Matryca Golgiego

Matryca Golgiego to zbiór białek zaangażowanych w budowę i funkcję aparatu Golgiego . Matryca została po raz pierwszy wyizolowana w 1994 roku jako amorficzny zbiór 12 białek, które pozostały połączone ze sobą w obecności detergentu (który usuwał błony Golgiego) i 150 mM NaCl (który usuwał słabo związane białka). Traktowanie proteazą usunęło macierz, co potwierdziło znaczenie białek dla struktury macierzy. Nowoczesna mikroskopia elektronowa typu freeze etch (EM) wyraźnie pokazuje siatkę łączącą cysterny Golgiego i towarzyszące pęcherzyki . Dalsze poparcie dla istnienia macierzy pochodzi z obrazów EM pokazujących, że rybosomy są wykluczone z regionów pomiędzy cysternami Golgiego i w ich pobliżu.

Golgin GMAP210 ma obszary funkcjonalne na obu końcach.
ALPS GMAP210 wiąże się z zakrzywionymi, ale nie płaskimi warstwami lipidowymi

Struktura i funkcja

Dopasowanie domeny GRASP GRASP55 i homologu GRASP Cryptococcus neoformans
Mikroiniekcja przeciwciał przeciwko GRASP65 zapobiega normalnemu tworzeniu się stosu aparatu Golgiego.

Pierwszy pojedynczy składnik białkowy macierzy został zidentyfikowany w 1995 roku jako Golgin A2 (wtedy nazywany GM130). Od tego czasu stwierdzono, że wiele innych białek z rodziny Golgina znajduje się w matrycy Golgiego i jest związanych z błonami Golgiego na różne sposoby. Na przykład GMAP210 (Golgi Microtubule Associated Protein 210) ma motyw ALPS ( amfipatyczny czujnik pakowania lipidów ) w N-końcu 38 aminokwasów i domenę wiążącą ARF1 zwaną GRAB ( Grip - R elated A rf- B inding) na C-końcu. Zatem domena GRAB może pośrednio wiązać się z cysternami Golgiego, a jej motyw ALPS może wiązać pęcherzyki. Golgins ma domeny typu coiled-coil i dlatego przewiduje się, że będzie miał wydłużone struktury o długości do 200 nm. Większość z nich to białka błony obwodowej przyłączone jednym końcem do błon Golgiego. Mają elastyczne regiony między domenami cewek zwiniętych, co czyni je idealnymi kandydatami do pośredniczenia w dynamicznym dokowaniu pęcherzyków do cystern Golgiego i dynamicznej strukturze samego Golgiego.

Białka układające się w stos Golgiego to konserwatywna ewolucyjnie rodzina białek w macierzy Golgiego. GRASP65 i GRASP55 to 2 ludzkie GRASPy. Białka te zostały nazwane na podstawie ich wymagań dotyczących dokładnego ponownego złożenia aparatu Golgiego podczas in vitro , ale wykazano również, że działają one in vivo , jak pokazano na załączonym rysunku. GRASP łączą się z dwuwarstwami lipidowymi, ponieważ są mirystoilowane , a ich reszta kwasu mirystynowego interkaluje do warstwy lipidowej. Ich trans oligomeryzacja jest kontrolowana przez fosforylację i uważa się, że wyjaśnia fragmentację Golgiego wymaganą podczas mitozy.

składniki

Stowarzyszenia chorobowe

Pobrano z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Golgi_matrix&oldid=1078903107 ”