Monooksygenaza alkanalna (połączona z FMN)
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| monooksygenazy alkanalnej (połączonej z FMN). | |||||||||
| nr WE | 1.14.14.3 | ||||||||
| nr CAS | 9014-00-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii monooksygenaza alkanalna (połączona z FMN) ( EC 1.14.14.3 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- RCHO + zredukowany FMN + O 2 RCOOH + FMN + H 2 O + hnu
Trzy substraty tego enzymu to RCHO , zredukowany FMN i O 2 , podczas gdy jego 4 produkty to RCOOH , FMN , H 2 O i h n .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na sparowanych dawców, z O2 jako utleniaczem i włączaniem lub redukcją tlenu. Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 ze zredukowaną flawiną lub flawoproteiną jako jednym donorem i włączeniem jednego atomu tlenu do drugiego donora. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to alkanal, zredukowany FMN: oksydoreduktaza tlenowa (1-hydroksylująca, luminescencyjna) . Inne powszechnie używane nazwy to lucyferaza bakteryjna , monooksygenaza aldehydowa , lucyferaza i lucyferaza Vibrio fischeri .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 4 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1BRL , 1BSL , 1LUC i 1XKJ .
- Hastings JW; Nealson, Kenneth H. (1978). „Emisja światła bioluminescencji bakteryjnej w mieszanym utlenianiu zredukowanej flawiny i aldehydu tłuszczowego”. Krytyka CRC. Wielebny Biochem . 5 (2): 163–84. doi : 10.3109/10409237809177143 . PMID 363350 .
- Hastings JW, Nealson KH (1977). „Bioluminescencja bakteryjna”. rok Wielebny Microbiol . 31 : 549–95. doi : 10.1146/annurev.mi.31.100177.003001 . PMID 199107 .
- Hastings JW, Presswood RP (1978). „Lucyferaza bakteryjna: oksydaza aldehydowa FMNH2”. Metody Enzymol . Metody w enzymologii. 53 : 558–70. doi : 10.1016/S0076-6879(78)53057-7 . ISBN 978-0-12-181953-8 . PMID 309549 .
- Nealson KH, Hastings JW (1979). „Bioluminescencja bakteryjna: jej kontrola i znaczenie ekologiczne” . Mikrobiol. ks . 43 (4): 496–518. doi : 10.1128/mmbr.43.4.496-518.1979 . PMC281490 . _ PMID 396467 .
- Suzuki K, Kaidoh T, Katagiri M, Tsuchiya T (1983). „Włączenie O2 do długołańcuchowego kwasu tłuszczowego podczas luminescencji bakterii”. Biochim. Biofiza. Akta . 722 (2): 297–301. doi : 10.1016/0005-2728(83)90076-2 .
