Syntaza naftoesanowa
| Syntaza 1,4-dihydroksy-2-naftoilo-CoA Heksamer | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 syntazy 1,4-dihydroksy-2-naftoilo-CoA, Mycobacterium tuberculosis
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 4.1.3.36 | ||||||||
| nr CAS | 72506-71-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym syntaza 1,4-dihydroksy-2-naftoilo-CoA ( EC 4.1.3.36 ) katalizuje szósty etap biosyntezy filochinonu i menachinonu , dwóch form witaminy K. W E. coli syntaza 1,4-dihydroksy-2-naftoilo-CoA, wcześniej znana jako syntaza naftoesanowa, jest kodowana przez menB i wykorzystuje O-sukcynylobenzoilo-CoA jako substrat i przekształca go w 1,4-dihydroksy-2- naftoilo-CoA.
Nomenklatura
MenB jest częścią nadrodziny fałdów krotonazy, nazwanych na cześć fałdu krotonazy w ich strukturze. Systematyczna nazwa MenB to dehydrataza 4-(2-karboksyfenylo)-4-oksobutanoilo-CoA (cyklizująca) . Inne popularne nazwy to:
- Syntaza naftoesanowa
- Syntaza 1,4-dihydroksy-2-naftoesanu
- Syntaza dihydroksynaftoesanowa
- Syntaza DHNA-CoA
Reakcja
Pierwotnie sądzono jednak, że produkt tej reakcji zawiera tlen , w którym obecnie znajduje się SCoA; nowe badania wykazały, że MenB katalizuje tylko powyższą reakcję. Istnieje inny enzym, który rozszczepia SCoA i przyłącza tlen.
Struktura
MenB składa się z dwóch heksamerów w jednostce asymetrycznej, każdy z tych heksamerów składa się z dwóch trimerów w zaćmionym układzie. Każda podjednostka heksamerów ma trzy C-końcowe helisy alfa i spiralny rdzeń N-końcowy . Te podjednostki łączą się, tworząc miejsce aktywne enzymu.
Kanał utworzony przez helisy alfa, które można zobaczyć w środku enzymu, prowadzi do miejsca aktywnego. Ten otwór istnieje zarówno na górze, jak i na dole enzymu, umożliwiając substratom różne punkty wejścia do miejsca aktywnego, które spoczywa w środku enzymu.
Zbadano sześć różnych struktur krystalicznych MenB w Escherichia coli , ich kody PDB to: 3t88 , 3t89 , 4els , 4elw , 4elx i 4i42 .
Inne struktury zostały rozwiązane dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1Q51 , 1Q52 , 1RJM , 1RJN i 2IEX .
homologi
Homologiczne geny MenB istnieją w wielu różnych organizmach, takich jak; Galium mollugo , Geobacillus kaustophilus, Mycobacterium phlei , Mycobacterium tuberculosis , Spinacia oleracea i Staphylococcus aureus.
MenB występuje tylko w szlakach biosyntezy w roślinach i bakteriach, nie występuje w żadnych innych organizmach. Jednak ssaki wymagają witaminy K w swojej diecie, ponieważ jest niezbędna w procesie krzepnięcia krwi .
Kofaktory/Inhibitory
MenB nie wymaga żadnych kofaktorów do katalizowania reakcji.
W organizmie Escherichia coli występują trzy inhibitory : 1-hydroksy-2-naftoilo-CoA, 2,3-dihydroksybenzoilo-CoA i 2,4-dihydroksybenzoilo-CoA .
- Kolkmann R, Leistner E (1987). „Ester 4-(2'-karboksyfenylo)-4-oksobutyrylu koenzymu A, półprodukt w biosyntezie witaminy K2 (menachinonu)” . Z. Naturforscha. C. _ 42 (11–12): 1207–14. doi : 10.1515/znc-1987-11-1212 . PMID 2966501 . S2CID 41701934 .
- Meganathan R, Bentley R (1979). „Biosynteza menachinonu (witaminy K2): konwersja kwasu o-sukcynylobenzoesowego do kwasu 1,4-dihydroksy-2-naftoesowego przez enzymy Mycobacterium phlei” . J. Bacteriol . 140 (1): 92–8. doi : 10.1128/JB.140.1.92-98.1979 . PMC 216783 . PMID 500558 .
