Niespecyficzna monooksygenaza

niespecyficzne
identyfikatory monooksygenazy
nr WE	1.14.14.1
nr CAS	62213-32-5
Bazy danych
IntEnz	Widok IntEnz
BRENDA	Wpis BRENDY
ExPASy	Widok NiceZyme
KEGG	Wpis KEGG
MetaCyc	szlak metaboliczny
PRYM	profil
Struktury PDB	RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów	AmiGO / QuickGO
Szukaj PKW artykuły PubMed artykuły NCBI białka

W enzymologii niespecyficzna monooksygenaza ( EC 1.14.14.1 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

RH + zredukowana flawoproteina + O ₂ ${\ Displaystyle \ rightleftharpoons}$ ROH + utleniona flawoproteina + H ₂ O

Trzema substratami tego enzymu są RH (zredukowany substrat), zredukowana flawoproteina i O ₂ , podczas gdy jego 3 produkty to ROH (substrat utleniony), utleniona flawoproteina i H ₂ O .

Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na sparowanych dawców, z O2 jako utleniaczem i włączaniem lub redukcją tlenu. Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 ze zredukowaną flawiną lub flawoproteiną jako jednym donorem i włączeniem jednego atomu tlenu do drugiego donora. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to substrat, zredukowana flawoproteina: oksydoreduktaza tlenowa (hydroksylująca lub epoksydująca RH) . Inne powszechnie używane nazwy to monooksygenaza mikrosomalna , monooksygenaza ksenobiotyczna , arylo-4-monooksygenaza , hydroksylaza węglowodorów arylowych , mikrosomalny P-450 , monooksygenaza związana z białkami flawoproteinowymi i monooksygenaza flawoproteinowa . Enzym ten bierze udział w 7 szlakach metabolicznych : metabolizm kwasów tłuszczowych , metabolizm androgenów i estrogenów, rozkład gamma-heksachlorocykloheksanu , metabolizm tryptofanu , metabolizm kwasu arachidonowego , metabolizm kwasu linolowego oraz metabolizm ksenobiotyków przez cytochrom p450. Zatrudnia jednego kofaktor , hem .

Studia strukturalne

Pod koniec 2007 roku rozwiązano 53 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1BU7 , 1BVY , 1DT6 , 1FAG , 1FAH , 1JME , 1JPZ , 1N6B , 1NR6 , 1OG2 , 1OG5 , 1P0V , 1P0W , 1P0X , 1PO5 , 1PQ2 , 1R9O , 1SMI , 1SMJ , 1SUO , 1TQN , 1W0E , 1W0F , ​​1W0G , 1YQO , 1YQP , 1Z10 , 1Z11 , 1ZO4 , 1ZO9 , 1ZOA , 2BDM , 2BMH , 2F9Q , 2FDU , 2FDV , 2FD W , 2FDY , 2HI4 , 2HPD , 2IJ2 , 2IJ3 , 2IJ4 , 2J0D , 2J1M , 2J4S , 2NNB , 2P85 , 2PG5 , 2PG6 , 2PG7 , 2UWH i 2V0M .

•    BOOTH J, BOYLAND E (1957). „Biochemia amin aromatycznych. 3. Enzymiczna hydroksylacja przez mikrosomy wątroby szczura” . Biochem. J. _ 66 (1): 73–8. doi : 10.1042/bj0660073 . PMC 1199967 . PMID 13426111 .
•   Fujita T, Mannering GJ (1971). „Różnice w rozpuszczalnych hemoproteinach P-450 z wątroby szczurów leczonych fenobarbitalem i 3-metylocholantrenem”. chemia Biol. Interakcja . 3 (4): 264–5. doi : 10.1016/0009-2797(71)90053-6 . PMID 5132997 .
•   Haugen DA, Coon MJ (1976). „Właściwości elektroforetycznie jednorodnych indukowanych fenobarbitalem i beta-naftoflawonem form mikrosomalnego cytochromu wątroby P-450”. J. Biol. chemia . 251 (24): 7929–39. PMID 187601 .
•   Imaoka S, Inoue K, Funae Y (1988). „Metabolizm aminopiryny przez wiele form cytochromu P-450 z mikrosomów wątroby szczura: jednoczesne oznaczanie ilościowe czterech metabolitów aminopiryny za pomocą wysokosprawnej chromatografii cieczowej”. Łuk. Biochem. Biofiza . 265 (1): 159–70. doi : 10.1016/0003-9861(88)90381-5 . PMID 3415241 .
•   Johnson EF, Zounes MC, Muller-Eberhard U (1979). „Charakterystyka trzech form króliczego mikrosomalnego cytochromu P-450 przez mapowanie peptydów z wykorzystaniem ograniczonej proteolizy w dodecylosiarczanie sodu i analiza za pomocą elektroforezy żelowej”. Łuk. Biochem. Biofiza . 192 (1): 282–9. doi : 10.1016/0003-9861(79)90093-6 . PMID 434823 .
•   Kupfer D, Miranda GK, Navarro J, Piccolo DE, Theoharides AD (1979). „Wpływ induktorów i inhibitorów monooksygenazy na hydroksylację prostaglandyn u świnki morskiej. Dowody na kilka monooksygenaz katalizujących hydroksylację omega- i omega-1”. J. Biol. chemia . 254 (20): 10405–14. PMID 489601 .
•   Lang MA, Gielen JE, Nebert DW (1981). „Genetyczne dowody na wiele unikalnych aktywności monooksygenazy mikrosomalnej P-450, w której pośredniczy P-450, u heterogenicznych myszy hodowlanych”. J. Biol. chemia . 256 (23): 12068–75. PMID 7298645 .
•   Lang MA, Nebert DW (1981). „Produkty genów strukturalnych locus Ah. Dowody na wiele unikalnych aktywności monooksygenazy, w których pośredniczy P-450, odtworzonych z mikrosomów wątroby myszy C57BL / 6N poddanych działaniu 3-metylocholantrenu”. J. Biol. chemia . 256 (23): 12058–67. PMID 7298644 .
•   Leo MA, Lasker JM, Raucy JL, Kim CI, Czarny M, Lieber CS (1989). „Metabolizm retinolu i kwasu retinowego przez cytochrom ludzkiej wątroby P450IIC8”. Łuk. Biochem. Biofiza . 269 ​​(1): 305–12. doi : 10.1016/0003-9861(89)90112-4 . PMID 2916844 .
•   Lu AY, Kuntzman R, West S, Jacobson M, Conney AH (1972). „Odtworzony mikrosomalny układ enzymatyczny wątroby, który hydroksyluje leki, inne obce związki i substraty endogenne. II. Rola frakcji cytochromu P-450 i P-448 w hydroksylacjach leków i steroidów”. J. Biol. chemia . 247 (6): 1727–34. PMID 4401153 .
•   MITOMA C, POSNER HS, REITZ HC, UDENFRIEND S (1956). „Enzymatyczne hydroksylowanie związków aromatycznych”. Łuk. Biochem. Biofiza . 61 (2): 431–41. doi : 10.1016/0003-9861(56)90366-6 . PMID 13314626 .
• Mitoma C, Udenfriend S (1962). „Aryl-4-hydroksylaza”. Metody Enzymol . 5 : 816–819. doi : 10.1016/s0076-6879(62)05318-5 .
•   Napoli JL, Okita RT, Masters BS, Horst RL (1981). „Identyfikacja 25,26-dihydroksywitaminy D3 jako metabolitu nerkowego 25-hydroksywitaminy D3 szczura”. Biochemia . 20 (20): 5865–71. doi : 10.1021/bi00523a033 . PMID 7295706 .
•   Nebert DW, Gelboin HV (1968). „Indukowana substratem mikrosomalna hydroksylaza arylowa w hodowli komórek ssaków. I. Test i właściwości indukowanego enzymu”. J. Biol. chemia . 243 (23): 6242–9. PMID 4387094 .
•   Suhara K, Ohashi K, Takahashi K, Katagiri M (1988). „Aromatazowa i niearomatyzująca aktywność 10-demetylazy mitochondrialnej kory nadnerczy P-450 (11) beta”. Łuk. Biochem. Biofiza . 267 (1): 31–7. doi : 10.1016/0003-9861(88)90004-5 . PMID 3264134 .
•   Teoharides AD, Kupfer D (1981). „Dowody na różne wątrobowe monooksygenazy mikrosomalne katalizujące omega- i (omega-1) -hydroksylacje prostaglandyn E1 i E2 Wpływ induktorów monooksygenazy na stałe kinetyczne hydroksylacji prostaglandyn”. J. Biol. chemia . 256 (5): 2168–75. PMID 7462235 .
•   Thomas PE, Lu AY, Ryan D, West SB, Kawalek J, Levin W (1976). „Immunochemiczne dowody na sześć form cytochromu P450 wątroby szczura uzyskane przy użyciu przeciwciał przeciwko oczyszczonym cytochromom wątroby szczura P450 i P448”. Mol. Farmakol . 12 (5): 746–58. PMID 825720 .