Dekarboksylaza fenyloalaniny
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dekarboksylazy fenyloalaniny | |||||||||
 | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.53 | ||||||||
| nr CAS | 9075-72-3 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym dekarboksylaza fenyloalaniny ( EC 4.1.1.53 ) katalizuje reakcję chemiczną
- L -fenyloalanina fenyloetyloamina + CO2
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksyliaza L -fenyloalaniny (tworząca fenyloetyloaminę) . Inne powszechnie stosowane nazwy to dekarboksylaza L -fenyloalaniny , dekarboksylaza aromatycznych L -aminokwasów i karboksy-liaza L -fenyloalaniny . Enzym ten bierze udział w metabolizmie fenyloalaniny . Zatrudnia jednego kofaktora , fosforan pirydoksalu .
- Lovenberg W, Weissbach H, Udenfriend S (1962). „Dekarboksylaza aromatyczna L -aminokwasu”. J. Biol. chemia . 237 : 89–93. PMID 14466899 .
- Schulz AR, Oliner L (1967). „Możliwa rola dekarboksylazy aminokwasów aromatycznych tarczycy w biosyntezie tyroksyny”. Nauka o życiu . 6 (8): 873–80. doi : 10.1016/0024-3205(67)90291-3 . PMID 6034195 .
