Ten gen koduje białko należące do rodziny białek SUMO (mały modyfikator podobny do ubikwityny). Jest to białko podobne do ubikwityny i działa w sposób podobny do ubikwityny , ponieważ wiąże się z białkami docelowymi jako część systemu modyfikacji potranslacyjnych . Jednak w przeciwieństwie do ubikwityny, która jest przede wszystkim związana z kierowaniem białek do degradacji proteasomów , SUMO2 bierze udział w różnych procesach komórkowych, takich jak transport jądrowy, regulacja transkrypcji, apoptoza i stabilność białek. Nie jest aktywny, dopóki nie zostaną odcięte ostatnie dwa aminokwasy końca karboksylowego . Dla tego genu opisano wiele pseudogenów . Scharakteryzowano alternatywne warianty składania transkrypcji kodujące różne izoformy .
Głęboka hipotermia chroni mózg przed uszkodzeniem niedokrwiennym, dlatego jest stosowana w przypadku poważnych zabiegów sercowo-naczyniowych, które wymagają krążenia pozaustrojowego i okresu zatrzymania krążenia. W eksperymencie przeprowadzonym w celu złagodzenia hipotermii koniugacja małego modyfikatora podobnego do ubikwityny (SUMO1-3) została znacząco aktywowana w mózgu. Wpływ hipotermii na koniugację SUMO oceniano w tym eksperymencie przy użyciu Western blot i immunohistochemii u zwierząt, które miały albo normotermiczną (37°C) albo głęboką do umiarkowanej (18°C, 24°C, 30°C) hipotermię krążenia pozaustrojowego. W tych komórkach wystarczyła nawet hipotermia w temperaturze 30°C, aby znacznie zwiększyć poziomy białek sprzężonych z SUMO2/3 i akumulację jądra. Głęboka hipotermia spowodowała translokację enzymu Ubc9 sprzęgającego SUMO do jądra, co sugeruje, że wzrost poziomów jądrowych białek sprzężonych z SUMO2/3 obserwowany w mózgach zwierząt w hipotermii jest procesem aktywnym. Głęboka hipotermia spowodowała jedynie niewielki wzrost ilości białek sprzężonych z SUMO2/3 w pierwotnych komórkach nerwowych. Pokazuje to, że neurony in vivo mają większą zdolność do aktywacji tego endogennego, prawdopodobnie neuroprotekcyjnego mechanizmu, gdy są wystawione na hipotermię niż neurony in vitro. Identyfikacja białek sprzężonych z SUMO2/3 podczas hipotermii może pomóc w opracowaniu nowych terapii zapobiegawczych i terapeutycznych, dzięki którym neurony staną się bardziej odporne na przejściowe przerwy w dopływie krwi.
Dalsza lektura
Maruyama K, Sugano S (styczeń 1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
Lapenta V, Chiurazzi P, van der Spek P, Pizzuti A, Hanaoka F, Brahe C (marzec 1997). „SMT3A, ludzki homolog genu SMT3 S. cerevisiae, odwzorowuje chromosom 21qter i definiuje nową rodzinę genów”. Genomika . 40 (2): 362–6. doi : 10.1006/geno.1996.4556 . PMID 9119407 .
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (październik 1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
Tatham MH, Kim S, Yu B, Jaffray E, Song J, Zheng J, Rodriguez MS, Hay RT, Chen Y (sierpień 2003). „Rola N-końcowego miejsca Ubc9 w wiązaniu i koniugacji SUMO-1, -2 i -3”. Biochemia . 42 (33): 9959–69. doi : 10.1021/bi0345283 . PMID 12924945 .
