TRIM21

TRIM21
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, RNF81, RO52, Ro/SSA, SSA, SSA1, motyw trójdzielny zawierający 21, białko zawierające motyw trójdzielny 21
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Białko 21 zawierające motyw trójdzielny , znane również jako ligaza białkowa ubikwityny E3 TRIM21 , jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen TRIM21 . Opisano alternatywne splicingowe warianty transkryptu dla tego genu, ale określono pełną długość natury tylko jednego. Występuje w większości ludzkich tkanek.

Struktura

TRIM21 należy do rodziny motywów trójdzielnych (TRIM). Motyw TRIM obejmuje trzy domeny wiążące cynk, domenę palca RING , palec cynkowy B-box typu 1 i B-box typu 2 oraz obszar zwiniętej cewki .

Funkcjonować

TRIM21 jest efektorem wewnątrzkomórkowego przeciwciała w szlaku proteolizy, w którym pośredniczą przeciwciała wewnątrzkomórkowe . Rozpoznaje domenę Fc i wiąże się z immunoglobuliną G , immunoglobuliną A i immunoglobuliną M na oznaczonych przeciwciałami wirionach bezotoczkowych, które zainfekowały komórkę. Albo przez autoubikwitynację , albo przez ubikwitynację kofaktora, jest wtedy odpowiedzialny za kierowanie wirionów do proteasomu . Sam TRIM21 nie ulega degradacji w proteasomie, w przeciwieństwie zarówno do kapsydu wirusowego, jak i związanego przeciwciała.

TRIM21 jest częścią rybonukleoproteiny RoSSA, która zawiera pojedynczy polipeptyd i jedną z czterech małych cząsteczek RNA. Cząstka RoSSA lokalizuje się zarówno w cytoplazmie, jak iw jądrze.

Znaczenie kliniczne

RoSSA oddziałuje z autoantygenami u pacjentów z zespołem Sjögrena i toczniem rumieniowatym układowym . Ponadto niezdolność makrofagów podatnych na toczeń do degradacji kompleksów immunologicznych w lizosomie powoduje wyciek autoprzeciwciał do cytozolu, które mogą wiązać się z TRIM21 i wzmacniać sygnalizację NF-κB.

TRIM21 można wykorzystać do nokautu określonych białek za pomocą odpowiednich przeciwciał, metodą znaną jako Trim-Away. W tym teście TRIM21 i przeciwciała są dostarczane do komórek poprzez elektroporację , a docelowe białko ulega degradacji w ciągu kilku minut.

Dalsza lektura

•    Jones SK (czerwiec 1992). „Promieniowanie ultrafioletowe (UVR) indukuje ekspresję antygenu Ro / SSA na powierzchni komórki przez ludzkie keratynocyty in vitro: możliwy mechanizm indukcji UVR skórnych zmian toczniowych”. The British Journal of Dermatology . 126 (6): 546–53. doi : 10.1111/j.1365-2133.1992.tb00098.x . PMID 1610705 . S2CID 24542694 .
•    Itoh K, Itoh Y, Frank MB (styczeń 1991). „Heterogeniczność białek w ludzkich rybonukleoproteinach Ro / SSA. Autoantygeny Ro / SSA o masie 52 i 60 kD są kodowane przez oddzielne geny” . Dziennik badań klinicznych . 87 (1): 177–86. doi : 10.1172/JCI114968 . PMC 295020 . PMID 1985094 .
•    Chan EK, Hamel JC, Buyon JP, Tan EM (styczeń 1991). „Definicja molekularna i motywy sekwencji składnika 52-kD ludzkiego autoantygenu SS-A / Ro” . Dziennik badań klinicznych . 87 (1): 68–76. doi : 10.1172/JCI115003 . PMC 294993 . PMID 1985112 .
•   Miyagawa S, Okada N, Inagaki Y, Kitano Y, Ueki H, Sakamoto K, Steinberg ML (marzec 1988). „Ekspresja antygenu SSA / Ro w ludzkich keratynocytach transformowanych małpim wirusem 40” . The Journal of Investigative Dermatology . 90 (3): 342–5. doi : 10.1111/1523-1747.ep12456308 . PMID 2450143 .
•    Chan EK, Di Donato F, Hamel JC, Tseng CE, Buyon JP (październik 1995). „52-kD SS-A / Ro: struktura genomowa i identyfikacja alternatywnie składanego transkryptu kodującego nowy autoantygen suwaka leucynowego bez ekspresji w sercu płodu i dorosłego” . The Journal of Experimental Medicine . 182 (4): 983–92. doi : 10.1084/jem.182.4.983 . PMC 2192297 . PMID 7561701 .
•   Tsugu H, Horowitz R, Gibson N, Frank MB (grudzień 1994). „Lokalizacja związanego z chorobą polimorfizmu i struktury genomowej ludzkiego 52-kDa locus Ro / SSA (SSA1)”. Genomika . 24 (3): 541–8. doi : 10.1006/geno.1994.1664 . PMID 7713506 .
•    Frank MB, McCubbin VR, Heldermon C (styczeń 1995). „Ekspresja i wiązanie DNA ludzkiego autoantygenu Ro/SSA 52 kDa” . Dziennik biochemiczny . 305 (2): 359–62. doi : 10.1042/bj3050359 . PMC 1136368 . PMID 7832745 .
•   Maruyama K, Sugano S (styczeń 1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
•    Keech CL, Gordon TP, McCluskey J (maj 1996). „Różnice strukturalne między ludzkimi i mysimi autoantygenami Ro 52 kD związanymi ze słabo konserwowaną aktywnością autoprzeciwciał u różnych gatunków” . Immunologia kliniczna i eksperymentalna . 104 (2): 255–63. doi : 10.1046/j.1365-2249.1996.16726.x . PMC 2200432 . PMID 8625517 .
•   Igarashi T, Itoh Y, Fukunaga Y, Yamamoto M (1996). „Ekspresja powierzchni komórki wywołana stresem i zmiana antygenowa autoantygenu Ro / SSA”. Autoimmunizacja . 22 (1): 33–42. doi : 10.3109/08916939508995297 . PMID 8882420 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (październik 1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•   Bepler G, O'briant KC, Kim YC, Schreiber G, Pitterle DM (styczeń 1999). „Mapa fizyczna o wysokiej rozdzielczości 1,4 Mb i kontig segmentu chromosomu 11p15.5 i genów w regionie supresorowym przerzutów LOH11A” . Genomika . 55 (2): 164–75. doi : 10.1006/geno.1998.5659 . PMID 9933563 .
•   Tseng CE, Miranda E, Di Donato F, Boutjdir M, Rashbaum W, Chan EK, Buyon JP (luty 1999). „Ekspresja mRNA i białek SSA/Ro i SSB/La w ludzkich miocytach serca płodu hodowanych przy użyciu nowatorskiego zastosowania procedury Langendorffa” . Badania pediatryczne . 45 (2): 260–9. doi : 10.1203/00006450-199902000-00018 . PMID 10022600 .
•   Fabini G, Rutjes SA, Zimmermann C, Pruijn GJ, Steiner G (maj 2000). „Analiza składu molekularnego kompleksów rybonukleoprotein Ro. Identyfikacja nowych białek wiążących RNA Y” . Europejski Dziennik Biochemii . 267 (9): 2778–89. doi : 10.1046/j.1432-1327.2000.01298.x . PMID 10785401 .
•    Kurien BT, Chambers TL, Thomas PY, Frank MB, Scofield RH (marzec 2001). „Autoprzeciwciało do regionu zamka leucynowego 52 kDa Ro/SSA wiąże natywne 60 kDa Ro/SSA: identyfikacja trzeciorzędowego epitopu ze składnikami z 60 kDa Ro/SSA i 52 kDa Ro/SSA” . Skandynawski Dziennik Immunologii . 53 (3): 268–76. doi : 10.1046/j.1365-3083.2001.00870.x . PMID 11251884 . S2CID 7923255 .
•    Reymond A, Meroni G, Fantozzi A, Merla G, Cairo S, Luzi L, Riganelli D, Zanaria E, Messali S, Cainarca S, Guffanti A, Minucci S, Pelicci PG, Ballabio A (maj 2001). „Rodzina motywów trójdzielnych identyfikuje przedziały komórkowe” . Dziennik EMBO . 20 (9): 2140–51. doi : 10.1093/emboj/20.9.2140 . PMC 125245 . PMID 11331580 .
•   Di Donato F, Chan EK, Askanase AD, Miranda-Carus M, Buyon JP (wrzesień 2001). „Interakcja między 52 kDa SSA / Ro a enzymem deubikwitynującym UnpEL: wskazówka do funkcji”. International Journal of Biochemistry & Cell Biology . 33 (9): 924–34. doi : 10.1016/S1357-2725(01)00055-3 . PMID 11461834 .
•   Fukuda-Kamitani T, Kamitani T (lipiec 2002). „Ubikwitynacja autoantygenu Ro52”. Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 295 (4): 774-8. doi : 10.1016/S0006-291X(02)00750-7 . PMID 12127959 .