fenololiaza tyrozynowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| fenololiazy tyrozynowej | |||||||||
| nr WE | 4.1.99.2 | ||||||||
| nr CAS | 9059-31-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym fenololiaza tyrozynowa ( EC 4.1.99.2 ) katalizuje reakcję chemiczną
- L -tyrozyna + H 2 O fenol + pirogronian + NH 3
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności do „catch-all” klasy liaz węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to fenololiaza L -tyrozyny (deaminująca; tworząca pirogronian) . Inne powszechnie używane nazwy to beta-tyrozynaza i fenololiaza L -tyrozyny (deaminująca) . Enzym ten bierze udział w tyrozyny i azotu . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano pięć struktur dla tej klasy enzymów z kodami dostępu PDB 1C7G , 1TPL , 2EZ1 , 2EZ2 i 2TPL .
- Kumagai H, Yamada H, Matsui H, Ohkishi H, Ogata K (1970). „Follyaza tyrozynowa. I. Oczyszczanie, krystalizacja i właściwości”. J. Biol. chemia . 245 (7): 1767–72. PMID 4908868 .
- Kumagai H, Yamada H, Matsui H, Ohkishi H, Ogata K (1970). „Fenoliaza tyrozynowa. II. Wymagania dotyczące kofaktora”. J. Biol. chemia . 245 (7): 1773–7. PMID 4908869 .
