Współopiekun

Współopiekuńcze to białka, które pomagają opiekuńczym w fałdowaniu białek i innych funkcjach. Współ-opiekuńcze są cząsteczkami niewiążącymi klienta, które pomagają w fałdowaniu białka, w którym pośredniczą Hsp70 i Hsp90 . Są one szczególnie istotne w stymulacji aktywności ATPazy tych białek opiekuńczych. Istnieje wiele różnych białek opiekuńczych, jednak w oparciu o ich strukturę domenową większość z nich można podzielić na dwie grupy: białka z domeną J i powtórzenia tetratrikopeptydowe (TPR).

Współopiekuńcze wspomagają białka szoku cieplnego w procesie fałdowania białek. Ci współopiekunowie mogą funkcjonować na wiele sposobów. Przede wszystkim współopiekuńcze są zaangażowane w funkcjonalność ATPazy związanych z nimi białek szoku cieplnego. Współopiekuńcze katalizują hydrolizę ATP do ADP na swoich odpowiednich białkach opiekuńczych, co następnie pozwala im przejść dużą zmianę konformacyjną, która pozwala im albo wiązać się z ich substratami z większym powinowactwem, albo pomagać w uwalnianiu substratu po fałdowaniu białka, jak w przypadku współopiekuna p23.

Białka J, DnaJ lub Hsp40 są ważnymi białkami opiekuńczymi dla Hsp70 i mają zdolność wiązania się z polipeptydami, a następnie rekrutowania białka opiekuńczego DnaK i przekazywania polipeptydu wraz z tym opiekuńczym poprzez katalizowanie hydrolizy ATP, która pozwala DnaK wiązać się z niesfałdowanym polipeptydem z o wysokim powinowactwie. Inny współopiekuńczy, GrpE, pojawia się po fałdowaniu tego białka, powodując zmianę konformacyjną w DnaK, która pozwala mu uwolnić pofałdowane białko. Mechanizm białek TPR jest mniej zbadany. Wykazano, że domeny te oddziałują z Hsp90 i Hsp70 i mogą być zaangażowane w tworzenie wieloopiekuńczego kompleksu Hsp70-Hsp90.

Współopiekunowie mogą również odgrywać ważną rolę w chorobach związanych z nieprawidłowym fałdowaniem, takich jak mukowiscydoza. Interakcja między Hsp90 i jego współwłaścicielem, Aha1, jest niezbędna do prawidłowego fałdowania regulatora przewodnictwa przezbłonowego mukowiscydozy (CFTR). Inne przykłady roli współopiekuna w chorobie obejmują choroby neurodegeneracyjne. Choroba Alzheimera i Parkinsona ma wiele białek, które mogą się agregować, jeśli nie są odpowiednio otoczone. Współopiekuńcze CSPα (DNAJC5), auksylina (DNAJC6) i RME-8 (DNAJC13) są ważne dla zachowania fałdowania i składania, zapobiegając w ten sposób agregacji białek. Wykrywanie mutacji w tych białkach wiąże się z wczesnym początkiem chorób neurodegeneracyjnych.

Lista współopiekunów

Zobacz też

Dalsza lektura

  •   Młody JC, Barral JM, Ulrich Hartl F (październik 2003). „Więcej niż składanie: zlokalizowane funkcje białek opiekuńczych cytozolu”. Trendy w naukach biochemicznych . 28 (10): 541–7. doi : 10.1016/j.tibs.2003.08.009 . PMID 14559183 .
Pobrano z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Co-chaperone&oldid=1116603995 ”