dekarboksylaza 2-oksoglutaranowa
| Dekarboksylaza 2-oksoglutaranu Dekarboksylaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 2-oksoglutaranu heterotetramer, Mycobacterium smegmatis
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.71 | ||||||||
| nr CAS | 37205-42-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym dekarboksylaza 2-oksoglutaranu ( EC 4.1.1.71 ) katalizuje reakcję chemiczną : 2-oksoglutaran { semialdehyd bursztynianowy + CO2
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksy-liaza 2-oksoglutaranu (tworząca bursztynian semialdehydu) . Inne nazwy w powszechnym użyciu obejmują dekarboksylazę oksoglutaranu , dekarboksylazę alfa-ketoglutaranu , dekarboksylazę alfa-ketoglutaranu , dekarboksylazę oksoglutaranu , dekarboksylazę pre-2-oksoglutaranu i karboksyliazę 2-oksoglutaranu . Wykorzystuje jeden kofaktor , difosforan tiaminy .
- Shigeoka S, Onishi T, Maeda K, Nakano Y, Kitaoka S (1986). „Występowanie dekarboksylazy 2-oksoglutaranowej zależnej od pirofosforanu tiaminy w mitochondriach Euglena gracilis” . FEBS Lett . 195 : 43–47. doi : 10.1016/0014-5793(86)80126-0 .
