reduktaza sarkozyny
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| reduktazy sarkozyny | |||||||||
| nr WE | 1.21.4.3 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii reduktaza sarkozyny ( EC 1.21.4.3 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- fosforan acetylu + metyloamina + disiarczek tioredoksyny N-metyloglicyna + fosforan + tioredoksyna
Trzema substratami tego enzymu są fosforan acetylu, metyloamina i dwusiarczek tioredoksyny, podczas gdy jego 3 produkty to N-metyloglicyna , fosforan i tioredoksyna .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz, w szczególności tych działających na XH i YH, tworząc wiązanie XY z dwusiarczkiem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to metyloamina acetylofosforanowa: oksydoreduktaza disiarczkowa tioredoksyny (tworząca M-metyloglicynę) .
Dalsza lektura
- Wagner M, Sonntag D, Grimm R, Pich A, Eckerskorn C, Söhling B, Andreesen JR (luty 1999). „Selenoproteina B specyficzna dla substratu reduktazy glicyny z Eubacterium acidaminophilum. Analiza biochemiczna i molekularna” . Europejski Dziennik Biochemii . 260 (1): 38–49. doi : 10.1046/j.1432-1327.1999.00107.x . PMID 10091582 .
- Hormann K, Andreesen JR (1989). „Redukcyjne rozszczepienie sarkozyny i betainy przez Eubacterium acidaminophilum poprzez układy enzymatyczne inne niż reduktaza glicyny”. Archiwa Mikrobiologii . 153 : 50–59. doi : 10.1007/BF00277541 .
