(2-metylopropanoilo)transferaza reszty dihydrolipoilolizyny
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| pozostałości (2-metylopropanoilo)transferazy dihydrolipoilolizyny | |||||||||
 | |||||||||
| nr WE | 2.3.1.168 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transferaza dihydrolipoilolizyny (2-metylopropanoilo) ( EC 2.3.1.168 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 2-metylopropanoilo-CoA + enzym N 6 - (dihydrolipoilo) lizyna CoA + enzym N 6 - (S- [2-metylopropanoilo] dihydrolipoilo) lizyna
Zatem dwoma substratami tego enzymu są 2-metylopropanoilo-CoA i enzym N6-(dihydrolipoilo)lizyna, podczas gdy jego dwoma produktami są CoA i [[enzym N6-(S-[2-metylopropanoilo]dihydrolipoilo)lizyna]].
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych acylotransferaz przenoszących grupy inne niż grupy aminoacylowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to 2-metylopropanoilo-CoA:enzymo-N6-(dihydrolipoilo)lizyno-S-(2-metylopropanoilo)transferaza . Inne powszechnie używane nazwy to transacylaza dihydrolipoilowa , enzym-dihydrolipoilolizyna:2-metylopropanoilo-CoA , S-(2-metylopropanoilo)transferaza , 2-metylopropanoilo-CoA:enzyme-6-N-(dihydrolipoilo)lizyna i S-(2 -metylopropanoilo)transferaza . Enzym ten uczestniczy w degradacji waliny, leucyny i izoleucyny .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 6 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1ZWV , 2COO , 2IHW , 2II3 , 2II4 i 2II5 .
- Massey LK, Sokatch JR, Conrad RS (1976). „Katabolizm aminokwasów rozgałęzionych u bakterii” . Bakteriol. ks . 40 (1): 42–54. doi : 10.1128/MMBR.40.1.42-54.1976 . PMC 413937 . PMID 773366 .
- Chuang DT, Hu CC, Ku LS, Niu WL, Myers DE, Cox RP (1984). „Właściwości katalityczne i strukturalne składnika transacylazy dihydrolipoilowej bydlęcej dehydrogenazy alfa-ketokwasów o rozgałęzionym łańcuchu”. J. Biol. chemia . 259 (14): 9277–84. PMID 6746648 .
- Wynn RM, Davie JR, Zhi W, Cox RP, Chuang DT (1994). „Rekonstytucja in vitro 24-merycznego wewnętrznego rdzenia E2 bydlęcego mitochondrialnego kompleksu dehydrogenazy alfa-ketokwasów o rozgałęzionych łańcuchach rozgałęzionych: wymagania dla białek opiekuńczych GroEL i GroES”. Biochemia . 33 (30): 8962–8. doi : 10.1021/bi00196a014 . PMID 7913832 .
- Perham RN (2000). „Ramiona wahadłowe i domeny wahadłowe w enzymach wielofunkcyjnych: maszyny katalityczne do reakcji wieloetapowych”. rok Wielebny Biochem . 69 : 961–1004. doi : 10.1146/annurev.biochem.69.1.961 . PMID 10966480 .
