(białko-PII) urydylotransferaza
| [protein-PII] | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory urydylotransferazy | |||||||||
| nr WE | 2.7.7.59 | ||||||||
| nr CAS | 57657-57-5 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii urydylotransferaza [protein-PII] ( EC 2.7.7.59 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- UTP + [białko-PII] difosforan + urydylo-[białko-PII]
Zatem dwoma substratami tego enzymu są UTP i białko-PII , podczas gdy jego dwoma produktami są difosforan i [[urydylilo-[białko-PII]]].
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych przenoszących grupy nukleotydowe zawierające fosfor ( nukleotydylotransferazy ). Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to UTP: [białko-PII] urydylotransferaza . Inne powszechnie używane nazwy to PII uridylyl-transferaza i enzym usuwający urydyl . Enzym ten uczestniczy w układzie dwuskładnikowym - ogólnym.
- Garcia E, Rhee SG (1983). „Kontrola kaskadowa syntetazy glutaminy Escherichia coli Oczyszczanie i właściwości urydylotransferazy PII i enzymu usuwającego urydynyl” . J. Biol. chemia . 258 (4): 2246–53. doi : 10.1016/S0021-9258(18)32914-4 . PMID 6130097 .
- van Heeswijk WC, Rabenberg M, Westerhoff HV, Kahn D (1993). „Geny kaskady adenylacji syntetazy glutaminy nie są regulowane przez azot w Escherichia coli”. Mol. Mikrobiol . 9 (3): 443–57. doi : 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01706.x . PMID 8412694 . S2CID 8691388 .
Kategorie: