4-dekarboksylaza asparaginianowa
| 4-dekarboksylaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 asparaginianowa Beta-dekarboksylaza asparaginianowa dodekamer, Comamonas testosteroni
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.12 | ||||||||
| nr CAS | 9024-57-1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii 4-dekarboksylaza asparaginianowa ( EC 4.1.1.12 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-asparaginian L-alanina + CO 2
Zatem enzym ten ma jeden substrat , L-asparaginian i dwa produkty , L-alaninę i CO2 . Ta reakcja jest podstawą przemysłowej syntezy L-alaniny.
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to 4-karboksy-liaza L-asparaginianowa (tworząca L-alaninę) . Inne powszechnie używane nazwy to desulfinaza , dekarboksylaza aminomalonowa , beta- dekarboksylaza asparaginianowa , omega- dekarboksylaza asparaginianowa , omega- dekarboksylaza asparaginianowa , beta- dekarboksylaza asparaginianowa , beta- dekarboksylaza L- asparaginianowa , desulfinaza cysteinowo-sulfinowa , kwaśna desulfinaza L-cysteino-sulfinianowa i 4-karboksy-liaza L-asparaginianowa . Enzym ten bierze udział w metabolizmie alaniny i asparaginianu oraz cysteiny . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
- Kakimoto T, Kato J, Shibatani T, Nishimura N, Chibata I (1969). „Krystaliczna beta-dekarboksylaza L-asparaginianowa Pseudomonas dacunhae I. Krystalizacja i niektóre właściwości fizyko-chemiczne”. J. Biol. chemia . 244 (2): 353–8. PMID 5773301 .
- Nowogrodzki A; Mistrz A (1964). „Kontrola aktywności beta-dekarboksylazy asparaginianowej przez transaminację”. J. Biol. chemia . 239 : 879-888. PMID 14154469 .
- Palekar AG, Tate SS, Meister A (1970). „Hamowanie beta-dekarboksylazy asparaginianowej przez aminomalonian Stereospecyficzna dekarboksylacja aminomalonianu do glicyny”. Biochemia . 9 (11): 2310-5. doi : 10.1021/bi00813a014 . PMID 5424207 .
- Wilsona EM; Kornberg HL (1963). „Właściwości krystalicznej 4-karboksy-liazy l-asparaginianowej z Achromobacter sp” . Biochem. J. _ 88 (3): 578–587. PMC 1202217 . PMID 14071532 .
