aldolaza 4-hydroksy-2-oksowalerianianowa
| Aldolaza 4-hydroksy-2-oksowalerianianowa Heterotetramer aldolazy | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 4-hydroksy-2-oksowalerianianowej (dwufunkcyjny), Pseudomonas
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 4.1.3.39 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Enzym aldolaza 4-hydroksy-2-oksowalerianianowa ( EC 4.1.3.39 ) katalizuje reakcję chemiczną
- aldehyd octowy + pirogronian 4-hydroksy-2-oksopentanian
Baker i in. wykazali, że BphI, członek tej rodziny z Burkholderia xenovorans LB400, był w stanie wykorzystać 4-hydroksy-2-oksoheksanian (HOHA) z taką samą wydajnością katalityczną jak 4-hydroksy-2-oksopentanian, wytwarzając aldehyd propionowy + pirogronian. Ponadto enzym był również w stanie katalizować rozkład 4-hydroksy-2-oksoheptanianu (HOHEP), tworząc aldehyd masłowy + pirogronian. Baker i in. jesteśmy również w stanie wykazać, że aldehyd octowy i aldehyd propionowy nie są uwalniane do rozpuszczalnika w masie, ale są kierowane do powiązanej dehydrogenazy aldehydu octowego znanej jako BphJ. Jest to pierwsza demonstracja kanałów substratowych w tej rodzinie enzymów.
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności okso-kwasowych liaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to liaza pirogronianowa 4-hydroksy-2-oksopentanianu (tworząca aldehyd octowy) . Inne powszechnie stosowane nazwy to aldolaza 4-hydroksy-2-ketowalerianianowa , HOA , DmpG , BphI , liaza pirogronianowa 4-hydroksy-2-oksowalerianowa i liaza pirogronianowa 4-hydroksy-2-oksopentanowa . Enzym ten bierze udział w 8 szlakach metabolicznych : metabolizm fenyloalaniny , degradacja benzoesanu poprzez hydroksylację , degradacja bifenylu , degradacja toluenu i ksylenu, degradacja 1,4-dichlorobenzenu, degradacja fluorenu, degradacja karbazolu i degradacja styrenu.
Dalsza lektura
- Manjasetty BA, Powlowski J, Vrielink A (czerwiec 2003). „Struktura krystaliczna dwufunkcyjnej dehydrogenazy aldolazy: sekwestracja reaktywnego i lotnego związku pośredniego” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 100 (12): 6992–7. Bibcode : 2003PNAS..100.6992M . doi : 10.1073/pnas.1236794100 . PMC 165818 . PMID 12764229 .
- Powlowski J, Sahlman L, Shingler V (styczeń 1993). „Oczyszczanie i właściwości fizycznie powiązanych enzymów szlaku meta-rozszczepienia, aldolazy 4-hydroksy-2-ketowalerianianowej i dehydrogenazy aldehydowej (acylującej) z Pseudomonas sp. szczep CF600” . Journal of Bacteriology . 175 (2): 377–85. doi : 10.1128/jb.175.2.377-385.1993 . PMC 196151 . PMID 8419288 .
- Manjasetty BA, Croteau N, Powlowski J, Vrielink A (kwiecień 2001). „Krystalizacja i wstępna analiza rentgenowska kodowanej przez dmpFG aldolazy 4-hydroksy-2-ketowalerianowej - dehydrogenazy aldehydowej (acylującej) z Pseudomonas sp. Szczep CF600” (PDF ) . Acta Crystallographica D. 57 (cz. 4): 582–5. doi : 10.1107/S0907444901000439 . PMID 11264589 .
- Baker P, Pan D, Carere J, Rossi A, Wang W, Seah SY (lipiec 2009). „Charakterystyka kompleksu aldolazy-dehydrogenazy, który wykazuje kanałowanie substratu w szlaku degradacji polichlorowanych bifenyli”. Biochemia . 48 (27): 6551–8. doi : 10.1021/bi9006644 . PMID 19476337 .
