AGXT

AGXT
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, AGT, AGT1, AGXT1, PH1, SPAT, SPT, TLH6, aminotransferaza alaninowo-glioksylanowa, aminotransferaza alaninowo-glioksylanowa i serynowo-pirogronianowa, Ser-PyrAT Identyfikatory
zewnętrzne
Numer WE
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcje molekularne Składnik komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Aminotransferaza serynowo-pirogronianowa jest enzymem kodowanym u ludzi przez gen AGXT .

Gen ten ulega ekspresji tylko w wątrobie, a kodowane białko jest zlokalizowane głównie w peroksysomach , gdzie bierze udział w detoksykacji glioksylanu . Mutacje w tym genie, z których niektóre zmieniają celowanie subkomórkowe, są związane z pierwotną hiperoksalurią typu I.

Zobacz też

• Zaburzenia peroksysomalne

Linki zewnętrzne

• Wpis GeneReviews/NIH/NCBI/UW dotyczący pierwotnej hiperoksalurii typu 1
• Lokalizacja ludzkiego genomu AGT i strona szczegółów genu AGT w przeglądarce genomu UCSC .
• Lokalizacja ludzkiego genomu AGXT i strona szczegółów genu AGXT w przeglądarce genomu UCSC .

Dalsza lektura

•   Danpure CJ (1993). „Pierwotna hiperoksaluria typu 1 i błędne ukierunkowanie peroksysomów na mitochondrium alaniny: aminotransferazy glioksylanowej”. Biochimie . 75 (3-4): 309-15. doi : 10.1016/0300-9084(93)90091-6 . PMID 8507692 .
•   Danpure CJ (2005). „Molekularna etiologia pierwotnej hiperoksalurii typu 1: nowe kierunki leczenia” . Jestem. J. Nefrol . 25 (3): 303–10. doi : 10.1159/000086362 . PMID 15961951 .
•   Minatogawa Y, Tone S, Allsop J i in. (1993). „Podstawienie seryny na fenyloalaninę prowadzi do utraty aktywności katalitycznej aminotransferazy alanina: glioksylan i immunoreaktywności u pacjenta z pierwotną hiperoksalurią typu 1”. Szum. Mol. Genet . 1 (8): 643–4. doi : 10.1093/hmg/1.8.643 . PMID 1301173 .
•   Purdue PE, Lumb MJ, Allsop J i in. (1992). „Podstawienie glicyny do glutaminianu znosi aktywność katalityczną aminotransferazy alanina: glioksylan w podgrupie pacjentów z pierwotną hiperoksalurią typu 1”. Genomika . 13 (1): 215–8. doi : 10.1016/0888-7543(92)90225-H . PMID 1349575 .
•    Purdue PE, Takada Y, Danpure CJ (1991). „Identyfikacja mutacji związanych z błędnym kierowaniem peroksysomów do mitochondriów aminotransferazy alaniny / glioksylanu w pierwotnej hiperoksalurii typu 1” . J. Cell Biol . 111 (6 Pt 1): 2341–51. doi : 10.1083/jcb.111.6.2341 . PMC 2116406 . PMID 1703535 .
•    Purdue PE, Allsop J, Isaya G i in. (1992). „Niewłaściwe kierowanie peroksysomalnej L-alaniny: aminotransferazy glioksylanowej do mitochondriów u pacjentów z pierwotną hiperoksalurią zależy od aktywacji tajemniczej sekwencji kierującej mitochondria przez mutację punktową” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 88 (23): 10900–4. doi : 10.1073/pnas.88.23.10900 . PMC 53039 . PMID 1961759 .
•    Nishiyama K, Berstein G, Oda T, Ichiyama A (1991). „Klonowanie i sekwencja nukleotydów cDNA kodującego ludzką wątrobową aminotransferazę serynowo-pirogronianową”. Eur. J. Biochem . 194 (1): 9–18. doi : 10.1111/j.1432-1033.1990.tb19420.x . hdl : 10271/960 . PMID 2253628 . S2CID 953132 .
•    Takada Y, Kaneko N, Esumi H i in. (1990). „Ludzka peroksysomalna L-alanina: aminotransferaza glioksylanowa. Ewolucyjna utrata sygnału kierowania do mitochondriów przez mutację punktową kodonu inicjacji” . Biochem. J. _ 268 (2): 517–20. doi : 10.1042/bj2680517 . PMC 1131464 . PMID 2363689 .
•    Danpure CJ, Jennings PR (1986). „Niedobór peroksysomalnej alaniny: aminotransferazy glioksylanowej w pierwotnej hiperoksalurii typu I” . FEBS Lett . 201 (1): 20–4. doi : 10.1016/0014-5793(86)80563-4 . PMID 3709805 . S2CID 32933133 .
•   Danpure CJ, Fryer P, Jennings PR i in. (1995). „Ewolucja ukierunkowania na peroksysomy i mitochondria alaniny: aminotransferazy glioksylanowej 1. Badanie jej dystrybucji subkomórkowej w wątrobach różnych przedstawicieli klas Mammalia, Aves i Amphibia”. Eur. J. Cell Biol . 64 (2): 295–313. PMID 7813517 .
•    Danpure CJ, Purdue PE, Fryer P i in. (1993). „Enzymologiczna i mutacyjna analiza złożonego pierwotnego fenotypu hiperoksalurii typu 1 obejmującego alaninę: aminotransferazę glioksylanową, błędne kierowanie peroksysomów do mitochondriów i agregację wewnątrz peroksysomów” . Jestem. J. Hum. Genet . 53 (2): 417–32. PMC 1682352 . PMID 8101040 .
•   Minatogawa Y, Kawai C, Hatada S, Sato M (1997). „Swoista dla wątroby aminotransferaza kinureninowa (alanina): glioksylanowa została wyrażona w linii komórkowej nerki”. adw. Do potęgi. Med. Biol . 398 : 471-6. doi : 10.1007/978-1-4613-0381-7_73 . PMID 8906307 .
•    von Schnakenburg C, Rumsby G (1997). „Pierwotna hiperoksaluria typu 1: klaster nowych mutacji w eksonie 7 genu AGXT” . J. Med. Genet . 34 (6): 489–92. doi : 10.1136/jmg.34.6.489 . PMC 1050973 . PMID 9192270 .
•    Amoroso A, Pirulli D, Puzzer D i in. (1999). „Symbol genu: AGXT. Choroba: pierwotna hiperoksaluria typu I”. Szum. Genet . 104 (5): 441. doi : 10.1007/s004390050984 . PMID 10394939 . S2CID 34307977 .
•    Pirulli D, Puzzer D, Ferri L i in. (1999). „Analiza molekularna hiperoksalurii typu 1 u pacjentów włoskich ujawnia osiem nowych mutacji w alaninie: genie aminotransferazy glioksylanowej”. Szum. Genet . 104 (6): 523-5. doi : 10.1007/s004390050998 . PMID 10453743 . S2CID 28076033 .
•    Basmaison O, Rolland MO, Cochat P, Bozon D (2000). „Identyfikacja 5 nowych mutacji w genie AGXT”. Szum. Mutacja . 15 (6): 577. doi : 10.1002/1098-1004(200006)15:6<577::AID-HUMU9>3.0.CO;2-# . PMID 10862087 . S2CID 196606396 .
•   Lumb MJ, Danpure CJ (2000). „Funkcjonalny synergizm między najczęstszym polimorfizmem ludzkiej aminotransferazy alanina: glioksylan i czterema najczęstszymi mutacjami chorobotwórczymi” . J. Biol. chemia . 275 (46): 36415–22. doi : 10.1074/jbc.M006693200 . PMID 10960483 .